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		<title>3tcl - Revision history</title>
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			<title>OCA at 13:24, 14 March 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Variable regions 1 and 2 (V1/V2) of human immunodeficiency virus-1 (HIV-1) gp120 envelope glycoprotein are critical for viral evasion of antibody neutralization, and are themselves protected by extraordinary sequence diversity and N-linked glycosylation. Human antibodies such as PG9 nonetheless engage V1/V2 and neutralize 80% of HIV-1 isolates. Here we report the structure of V1/V2 in complex with PG9. V1/V2 forms a four-stranded beta-sheet domain, in which sequence diversity and glycosylation are largely segregated to strand-connecting loops. PG9 recognition involves electrostatic, sequence-independent and glycan interactions: the latter account for over half the interactive surface but are of sufficiently weak affinity to avoid autoreactivity. The structures of V1/V2-directed antibodies CH04 and PGT145 indicate that they share a common mode of glycan penetration by extended anionic loops. In addition to structurally defining V1/V2, the results thus identify a paradigm of antibody recognition for highly glycosylated antigens, which-with PG9-involves a site of vulnerability comprising just two glycans and a strand.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Structure of HIV-1 gp120 V1/V2 domain with broadly neutralizing antibody PG9.,McLellan JS, Pancera M, Carrico C, Gorman J, Julien JP, Khayat R, Louder R, Pejchal R, Sastry M, Dai K, O'Dell S, Patel N, Shahzad-Ul-Hussan S, Yang Y, Zhang B, Zhou T, Zhu J, Boyington JC, Chuang GY, Diwanji D, Georgiev I, Do Kwon Y, Lee D, Louder MK, Moquin S, Schmidt SD, Yang ZY, Bonsignori M, Crump JA, Kapiga SH, Sam NE, Haynes BF, Burton DR, Koff WC, Walker LM, Phogat S, Wyatt R, Orwenyo J, Wang LX, Arthos J, Bewley CA, Mascola JR, Nabel GJ, Schief WR, Ward AB, Wilson IA, Kwong PD Nature. 2011 Nov 23. doi: 10.1038/nature10696. PMID:22113616&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:22113616&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Large Structures]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Large Structures]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 06 Jul 2022 16:52:04 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3tcl</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:31, 11 August 2016</title>
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			<pubDate>Thu, 11 Aug 2016 10:31:44 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3tcl</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:59, 4 January 2015</title>
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			<pubDate>Sun, 04 Jan 2015 10:59:33 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3tcl</comments>		</item>
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			<title>OCA at 06:38, 5 June 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Variable regions 1 and 2 (V1/V2) of human immunodeficiency virus-1 (HIV-1) gp120 envelope glycoprotein are critical for viral evasion of antibody neutralization, and are themselves protected by extraordinary sequence diversity and N-linked glycosylation. Human antibodies such as PG9 nonetheless engage V1/V2 and neutralize 80% of HIV-1 isolates. Here we report the structure of V1/V2 in complex with PG9. V1/V2 forms a four-stranded beta-sheet domain, in which sequence diversity and glycosylation are largely segregated to strand-connecting loops. PG9 recognition involves electrostatic, sequence-independent and glycan interactions: the latter account for over half the interactive surface but are of sufficiently weak affinity to avoid autoreactivity. The structures of V1/V2-directed antibodies CH04 and PGT145 indicate that they share a common mode of glycan penetration by extended anionic loops. In addition to structurally defining V1/V2, the results thus identify a paradigm of antibody recognition for highly glycosylated antigens, which-with PG9-involves a site of vulnerability comprising just two glycans and a strand.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The line below this paragraph&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;containing &amp;quot;STRUCTURE_3tcl&amp;quot;&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;creates the &amp;quot;Structure Box&amp;quot; on the page.&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Thu, 05 Jun 2014 06:38:39 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3tcl</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:40, 14 December 2011</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3tcl&amp;diff=1330175&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;&lt;/p&gt;

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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;(as it appears on PubMed at http://www.pubmed.gov), where 22113616 is the PubMed ID number.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 14 Dec 2011 10:40:32 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3tcl</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:10, 7 December 2011</title>
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			<pubDate>Wed, 07 Dec 2011 08:10:35 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3tcl</comments>		</item>
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			<title>OCA at 06:28, 30 November 2011</title>
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			<pubDate>Wed, 30 Nov 2011 06:28:13 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3tcl</comments>		</item>
		<item>
			<title>OCA at 06:03, 14 September 2011</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3tcl&amp;diff=1295874&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;&lt;/p&gt;

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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Authors: Louder, R.K., McLellan, J.S., Pancera, M., Yang, Y., Zhang, B., Bonsignori, M., Kwong, P.D.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Authors: Louder, R.K., McLellan, J.S., Pancera, M., Yang, Y., Zhang, B., Bonsignori, M., Kwong, P.D.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 14 Sep 2011 06:03:12 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3tcl</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;3tcl&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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			<pubDate>Wed, 17 Aug 2011 05:57:17 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3tcl</comments>		</item>
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