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		<title>3tlr - Revision history</title>
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			<title>OCA at 13:33, 14 March 2024</title>
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			<pubDate>Thu, 14 Mar 2024 13:33:15 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3tlr</comments>		</item>
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			<title>OCA at 17:03, 6 July 2022</title>
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			<pubDate>Wed, 06 Jul 2022 17:03:30 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3tlr</comments>		</item>
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			<title>OCA at 03:54, 5 August 2016</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3tlr&amp;diff=2640028&amp;oldid=prev</link>
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			<pubDate>Fri, 05 Aug 2016 03:54:58 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3tlr</comments>		</item>
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			<title>OCA at 06:30, 21 December 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[http://www.uniprot.org/uniprot/B2MG_HUMAN B2MG_HUMAN]] Defects in B2M are the cause of hypercatabolic hypoproteinemia (HYCATHYP) [MIM:[http://omim.org/entry/241600 241600]]. Affected individuals show marked reduction in serum concentrations of immunoglobulin and albumin, probably due to rapid degradation.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:16549777&amp;lt;/ref&amp;gt;   Note=Beta-2-microglobulin may adopt the fibrillar configuration of amyloid in certain pathologic states. The capacity to assemble into amyloid fibrils is concentration dependent. Persistently high beta(2)-microglobulin serum levels lead to amyloidosis in patients on long-term hemodialysis.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:3532124&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1336137&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:7554280&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:4586824&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8084451&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:12119416&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:12796775&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:16901902&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:16491088&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:17646174&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:18835253&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:18395224&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:19284997&amp;lt;/ref&amp;gt;  &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[http://www.uniprot.org/uniprot/B2MG_HUMAN B2MG_HUMAN]] Defects in B2M are the cause of hypercatabolic hypoproteinemia (HYCATHYP) [MIM:[http://omim.org/entry/241600 241600]]. Affected individuals show marked reduction in serum concentrations of immunoglobulin and albumin, probably due to rapid degradation.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:16549777&amp;lt;/ref&amp;gt;   Note=Beta-2-microglobulin may adopt the fibrillar configuration of amyloid in certain pathologic states. The capacity to assemble into amyloid fibrils is concentration dependent. Persistently high beta(2)-microglobulin serum levels lead to amyloidosis in patients on long-term hemodialysis.&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:3532124&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:1336137&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:7554280&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:4586824&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:8084451&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:12119416&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:12796775&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:16901902&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:16491088&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:17646174&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:18835253&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:18395224&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;PMID:19284997&amp;lt;/ref&amp;gt;  &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;beta-2 microglobulin (beta2m) is an amyloidogenic protein responsible for dialysis-related amyloidosis in man. In the early stages of amyloid fibril formation, beta2m associates into dimers and higher oligomers, although the structural details of such aggregates are poorly understood. To characterize the protein-protein interactions supporting the formation of oligomers, three individual beta2m cysteine mutants and their disulfide-linked homodimers (DIMC20, DIMC50 and DIMC60) were prepared. Amyloid propensity, oligomerization state in solution and crystallogenesis were tested for each beta2m homodimer: DIMC20 and DIMC50 display a mixture of tetrameric and dimeric species in solution and also yield protein crystals and amyloid fibrils, whereas DIMC60 is dimeric in solution but does not form protein crystals nor amyloid fibrils. The X-ray structures of DIMC20 and DIMC50 show that the two engineered dimers form a tetrameric assembly; for both tetrameric species, the noncovalent association interface is based on the interaction of facing beta2m D-strands and is conserved. Notably, DIMC20 and DIMC50 trigger amyloid formation in wild-type beta2m in unseeded reactions. Thus, when the D-D-strand interface is impaired by an intermolecular disulfide bond (as in DIMC60), the formation of tetramers is hindered, and the protein is not amyloidogenic and does not promote amyloid aggregation of wild-type beta2m. Implications for beta2m oligomerization are discussed.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Sun, 21 Dec 2014 06:30:48 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3tlr</comments>		</item>
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			<title>OCA at 04:53, 28 August 2013</title>
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			<pubDate>Wed, 28 Aug 2013 04:53:51 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3tlr</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:35, 24 March 2013</title>
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			<pubDate>Sun, 24 Mar 2013 10:35:48 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3tlr</comments>		</item>
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			<title>OCA at 05:30, 5 September 2012</title>
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			<pubDate>Wed, 05 Sep 2012 05:30:34 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3tlr</comments>		</item>
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			<title>OCA at 07:35, 11 July 2012</title>
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			<pubDate>Wed, 11 Jul 2012 07:35:01 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3tlr</comments>		</item>
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			<title>OCA at 06:05, 14 September 2011</title>
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			<pubDate>Wed, 14 Sep 2011 06:05:02 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3tlr</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;3tlr&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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			<description>&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/3tlr&quot; title=&quot;3tlr&quot;&gt;3tlr&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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			&lt;/tr&gt;
		&lt;/table&gt;</description>
			<pubDate>Wed, 07 Sep 2011 05:50:08 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3tlr</comments>		</item>
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