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		<title>3v0j - Revision history</title>
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			<title>OCA at 14:13, 14 March 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The Ciona intestinalis voltage-sensing phosphatase (Ci-VSP) couples a voltage-sensing domain (VSD) to a lipid phosphatase that is similar to the tumor suppressor PTEN. How the VSD controls enzyme function has been unclear. Here, we present high-resolution crystal structures of the Ci-VSP enzymatic domain that reveal conformational changes in a crucial loop, termed the 'gating loop', that controls access to the active site by a mechanism in which residue Glu411 directly competes with substrate. Structure-based mutations that restrict gating loop conformation impair catalytic function and demonstrate that Glu411 also contributes to substrate selectivity. Structure-guided mutations further define an interaction between the gating loop and linker that connects the phosphatase to the VSD for voltage control of enzyme activity. Together, the data suggest that functional coupling between the gating loop and the linker forms the heart of the regulatory mechanism that controls voltage-dependent enzyme activation.&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;From MEDLINE&amp;amp;reg;/PubMed&amp;amp;reg;, a database of the U&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;S&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;National Library of Medicine.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Thu, 14 Mar 2024 14:13:38 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3v0j</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:20, 20 July 2022</title>
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			<title>OCA at 14:05, 11 August 2016</title>
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			<pubDate>Thu, 11 Aug 2016 14:05:17 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3v0j</comments>		</item>
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			<title>OCA at 11:53, 20 January 2015</title>
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			<pubDate>Tue, 20 Jan 2015 11:53:04 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3v0j</comments>		</item>
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			<title>OCA at 05:53, 8 October 2014</title>
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			<pubDate>Wed, 08 Oct 2014 05:53:07 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3v0j</comments>		</item>
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			<title>OCA at 06:44, 5 June 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The Ciona intestinalis voltage-sensing phosphatase (Ci-VSP) couples a voltage-sensing domain (VSD) to a lipid phosphatase that is similar to the tumor suppressor PTEN. How the VSD controls enzyme function has been unclear. Here, we present high-resolution crystal structures of the Ci-VSP enzymatic domain that reveal conformational changes in a crucial loop, termed the 'gating loop', that controls access to the active site by a mechanism in which residue Glu411 directly competes with substrate. Structure-based mutations that restrict gating loop conformation impair catalytic function and demonstrate that Glu411 also contributes to substrate selectivity. Structure-guided mutations further define an interaction between the gating loop and linker that connects the phosphatase to the VSD for voltage control of enzyme activity. Together, the data suggest that functional coupling between the gating loop and the linker forms the heart of the regulatory mechanism that controls voltage-dependent enzyme activation.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;/table&gt;</description>
			<pubDate>Thu, 05 Jun 2014 06:44:29 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3v0j</comments>		</item>
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			<title>OCA at 06:27, 25 July 2012</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3v0j&amp;diff=1420961&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;&lt;/p&gt;

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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;You may change the PDB parameter (which sets the PDB file loaded into the applet) &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<title>OCA at 09:23, 9 May 2012</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[[3v0j]] is a 2 chain &lt;/ins&gt;structure &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;with sequence from [http://en.wikipedia.org/wiki/Ciona_intestinalis &lt;/ins&gt;Ciona intestinalis&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;]. Full crystallographic information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;bin/ocashort?id=3V0J OCA]. &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;/table&gt;</description>
			<pubDate>Wed, 09 May 2012 09:23:34 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3v0j</comments>		</item>
		<item>
			<title>OCA at 06:46, 28 December 2011</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3v0j&amp;diff=1335516&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;&lt;/p&gt;

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			<pubDate>Wed, 28 Dec 2011 06:46:19 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3v0j</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;3v0j&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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			<description>&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/3v0j&quot; title=&quot;3v0j&quot;&gt;3v0j&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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			<pubDate>Wed, 14 Dec 2011 11:17:57 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3v0j</comments>		</item>
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