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		<title>3zgh - Revision history</title>
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			<title>OCA at 07:12, 1 May 2024</title>
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Required for full virulence in mouse infection models when infected intranasally (PubMed:16861665)&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Required for adhesion to host cells in vitro and for persistence in &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;lower &lt;/ins&gt;respiratory tract &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;(PubMed:18507531)&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Binds host keratin 10 &lt;/ins&gt;(&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;KRT10&lt;/ins&gt;) &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;on &lt;/ins&gt;lung &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;cells which mediates adhesion via the C&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;terminus of the basic &lt;/ins&gt;region (BR&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;, residues 273&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;341&lt;/ins&gt;)&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;; glycosylation &lt;/ins&gt;of &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;either protein is not required for &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;interaction &lt;/ins&gt;(&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PubMed:19627498&lt;/ins&gt;). A &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;region in &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;N&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;terminus (residues 122&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;166) self aggregates&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;contributing &lt;/ins&gt;to &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;mature biofilm formation (PubMed:20714350)&lt;/ins&gt;. The basic &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;region (BR&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;residues 187&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;385) also self aggregates&lt;/ins&gt;; &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;the BR binds DNA which enhances self aggregation &lt;/ins&gt;(&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PubMed&lt;/ins&gt;:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;27582320)&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID&lt;/ins&gt;:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;16861665&amp;lt;&lt;/ins&gt;/&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ref&amp;gt; &amp;lt;ref&amp;gt;&lt;/ins&gt;PMID:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;18507531&amp;lt;/ref&amp;gt; &lt;/ins&gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;19627498&lt;/ins&gt;&amp;lt;/ref&amp;gt; &amp;lt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ref&lt;/ins&gt;&amp;gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PMID:20714350&lt;/ins&gt;&amp;lt;/&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ref&lt;/ins&gt;&amp;gt; &amp;lt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ref&amp;gt;PMID&lt;/ins&gt;:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;27582320&lt;/ins&gt;&amp;lt;/&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ref&lt;/ins&gt;&amp;gt; &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Streptococcus pneumoniae is a major human pathogen, and a leading cause of disease and death worldwide&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Pneumococcal invasive disease is triggered by initial asymptomatic colonization of &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;human upper &lt;/del&gt;respiratory tract. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The pneumococcal serine-rich repeat protein &lt;/del&gt;(&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PsrP&lt;/del&gt;) &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;is a &lt;/del&gt;lung-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;specific virulence factor whose functional binding &lt;/del&gt;region (BR&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;) binds to keratin&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;10 (KRT10&lt;/del&gt;) &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;and promotes pneumococcal biofilm formation through self-oligomerization. We present the crystal structure &lt;/del&gt;of the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;KRT10-binding domain of PsrP &lt;/del&gt;(&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;BR187-385&lt;/del&gt;) &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;determined to 2&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;0 &lt;/del&gt;A &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;resolution. BR187-385 adopts a novel variant of &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;DEv&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;IgG fold, typical for microbial surface components recognizing adhesive matrix molecules adhesins, despite very low sequence identity. An extended beta&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;sheet on one side of the compressed&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;two-sided barrel presents a basic groove that possibly binds &lt;/del&gt;to &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;the acidic helical rod domain of KRT10&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Our study also demonstrates the importance of the other side of the barrel, formed by extensive well-ordered loops and stabilized by short beta-strands, for interaction with KRT10.&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;#160;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The basic &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;keratin 10-binding domain of the virulence-associated pneumococcal serine-rich protein PsrP adopts a novel MSCRAMM fold.&lt;/del&gt;,&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Schulte T, Lofling J, Mikaelsson C, Kikhney A, Hentrich K, Diamante A, Ebel C, Normark S, Svergun D, Henriques&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Normark B, Achour A Open Biol. 2014 Jan 15&lt;/del&gt;;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;4&lt;/del&gt;(&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;1)&lt;/del&gt;:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;130090&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;doi&lt;/del&gt;: &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;10.1098&lt;/del&gt;/&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;rsob.130090. &lt;/del&gt;PMID:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;24430336&lt;/del&gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;24430336&lt;/del&gt;&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 01 May 2024 07:12:52 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3zgh</comments>		</item>
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			<title>OCA at 05:45, 10 August 2022</title>
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			<pubDate>Fri, 10 May 2019 12:30:24 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3zgh</comments>		</item>
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			<title>OCA at 17:46, 5 August 2016</title>
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			<pubDate>Fri, 05 Aug 2016 17:46:41 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3zgh</comments>		</item>
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			<title>OCA at 18:35, 21 December 2014</title>
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			<pubDate>Wed, 29 Jan 2014 06:20:19 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3zgh</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:35, 8 January 2014</title>
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&lt;/table&gt;</description>
			<pubDate>Wed, 08 Jan 2014 10:35:10 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3zgh</comments>		</item>
		<item>
			<title>OCA: Protected &quot;3zgh&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3zgh&amp;diff=1641993&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/3zgh&quot; title=&quot;3zgh&quot;&gt;3zgh&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

			&lt;table style=&quot;background-color: white; color:black;&quot;&gt;
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				&lt;td colspan='2' style=&quot;background-color: white; color:black;&quot;&gt;Revision as of 08:39, 2 January 2013&lt;/td&gt;
			&lt;/tr&gt;
		&lt;/table&gt;</description>
			<pubDate>Wed, 02 Jan 2013 08:39:30 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3zgh</comments>		</item>
		<item>
			<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 3zgh is ON HOLD  until Paper Publication  Authors: Schulte, T., Loefling, J., Mikaelsson, C., Kikhney, A., Hentrich, K., Diamante, A., Ebel, C., Norma...</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=3zgh&amp;diff=1641992&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;New page: '''Unreleased structure'''  The entry 3zgh is ON HOLD  until Paper Publication  Authors: Schulte, T., Loefling, J., Mikaelsson, C., Kikhney, A., Hentrich, K., Diamante, A., Ebel, C., Norma...&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;New page&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;'''Unreleased structure'''&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
The entry 3zgh is ON HOLD  until Paper Publication&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Authors: Schulte, T., Loefling, J., Mikaelsson, C., Kikhney, A., Hentrich, K., Diamante, A., Ebel, C., Normark, S., Svergun, D., Henriques-Normark, B., Achour, A.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Description: Crystal structure of the KRT10-binding region domain of the pneumococcal serine rich repeat protein PsrP&lt;/div&gt;</description>
			<pubDate>Wed, 02 Jan 2013 08:39:29 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:3zgh</comments>		</item>
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