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		<title>4cts - Revision history</title>
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			<title>OCA at 10:42, 1 March 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The crystal structure of the complex of pig heart citrate synthase and oxaloacetate in the presence of the potent inhibitor S-acetonyl coenzyme A has been determined at a nominal resolution of 2.9 A by Patterson search techniques and refined by restrained crystallographic refinement. The complex crystallizes in the presence of polyvinylpyrrolidone in space group P4(3)2(1)2 with a = 101.5 A and c = 224.6 A, with one dimeric molecule of molecular weight 100,000 in the asymmetric unit. The crystallographic R factor is 0.194 for the 14,332 unique reflections between 6.0 and 2.9 A resolution. The structures of two forms of citrate synthase in the presence and absence of product molecules have been determined recently and shown to differ in the relative arrangement of the large and small domains (&amp;quot;closed&amp;quot; and &amp;quot;open&amp;quot; forms). The third crystal form described here is also closed, but there is substantial rearrangement within the small domain relative to either of the other crystal forms. We conclude that this is a third structural state of the enzyme, and catalytic activity of the enzyme depends on structural changes during the course of the reaction affecting domain conformation also. The three structures are compared, and it is shown that the large domain is considerably more rigid than the small domain. The conformation of the small domain adapts to the ligand. The inhibitor, and the &amp;quot;coenzyme-A-binding segment&amp;quot; of the enzyme are disordered. No electron density is observed for the inhibitor, and only weak density for the coenzyme-A-binding segment. Electron density for oxaloacetate is well defined. It binds in a very similar manner to citrate.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Crystal structure analysis and molecular model of a complex of citrate synthase with oxaloacetate and S-acetonyl-coenzyme A.,Wiegand G, Remington S, Deisenhofer J, Huber R J Mol Biol. 1984 Mar 25;174(1):205-19. PMID:6716477&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:6716477&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;From MEDLINE&amp;amp;reg;/PubMed&amp;amp;reg;, a database of the U.S. National Library of Medicine.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;/div&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Fri, 01 Mar 2024 10:42:12 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4cts</comments>		</item>
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			<title>OCA at 09:30, 5 February 2020</title>
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			<pubDate>Wed, 05 Feb 2020 09:30:52 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4cts</comments>		</item>
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			<pubDate>Wed, 29 Nov 2017 07:19:05 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4cts</comments>		</item>
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			<title>OCA at 04:30, 10 February 2016</title>
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			<pubDate>Wed, 10 Feb 2016 04:30:18 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4cts</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:40, 20 November 2014</title>
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			<pubDate>Thu, 20 Nov 2014 10:40:57 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4cts</comments>		</item>
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			<title>OCA at 16:20, 20 October 2012</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=4cts&amp;diff=1570937&amp;oldid=prev</link>
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			<pubDate>Sat, 20 Oct 2012 16:20:24 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4cts</comments>		</item>
		<item>
			<title>OCA: Protected &quot;4cts&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=4cts&amp;diff=1479176&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/4cts&quot; title=&quot;4cts&quot;&gt;4cts&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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			&lt;/tr&gt;
		&lt;/table&gt;</description>
			<pubDate>Thu, 26 Jul 2012 21:21:40 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4cts</comments>		</item>
		<item>
			<title>OCA at 21:21, 26 July 2012</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=4cts&amp;diff=1479173&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;&lt;/p&gt;

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			<pubDate>Thu, 26 Jul 2012 21:21:38 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4cts</comments>		</item>
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			<title>OCA at 13:26, 17 February 2009</title>
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			<pubDate>Tue, 17 Feb 2009 13:26:43 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4cts</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:33, 3 July 2008</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=4cts&amp;diff=634588&amp;oldid=prev</link>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;'''&lt;/del&gt;CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS AND MOLECULAR MODEL OF A COMPLEX OF CITRATE SYNTHASE WITH OXALOACETATE AND S-ACETONYL-COENZYME A&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;'''&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;===&lt;/ins&gt;CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS AND MOLECULAR MODEL OF A COMPLEX OF CITRATE SYNTHASE WITH OXALOACETATE AND S-ACETONYL-COENZYME A&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;===&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;==Overview==&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;!-- &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;crystal structure of the complex of pig heart citrate synthase and oxaloacetate in the presence of the potent inhibitor S-acetonyl coenzyme A has been determined at a nominal resolution of 2.9 A by Patterson search techniques and refined by restrained crystallographic refinement. The complex crystallizes in the presence of polyvinylpyrrolidone in space group P4(3)2(1)2 with a = 101.5 A and c = 224.6 A&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;with one dimeric molecule of molecular weight 100&lt;/del&gt;,&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;000 in &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;asymmetric unit. The crystallographic R factor is 0.194 for the 14,332 unique reflections between 6.0 and 2.9 A resolution. The structures of two forms of citrate synthase in the presence and absence of product molecules have been determined recently and shown &lt;/del&gt;to &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;differ in &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;relative arrangement of the large and small domains &lt;/del&gt;(&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;quot;closed&amp;quot; and &amp;quot;open&amp;quot; forms)&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The third crystal form described here is also closed, but there is substantial rearrangement within the small domain relative to either of the other crystal forms&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;We conclude that this is a third structural state of the enzyme&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;and catalytic activity of the enzyme depends on structural changes during the course of the reaction affecting domain conformation also. The three structures are compared, and it &lt;/del&gt;is &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;shown that &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;large domain is considerably more rigid than the small domain&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The conformation of the small domain adapts to the ligand. The inhibitor, and the &amp;quot;coenzyme&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;A&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;binding segment&amp;quot; of the enzyme are disordered. No electron density is observed for the inhibitor, and only weak density for the coenzyme-A-binding segment. Electron density for oxaloacetate is well defined. It binds in a very similar manner to citrate.&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;line below this paragraph&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;{{ABSTRACT_PUBMED_6716477}}&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;adds &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Publication Abstract &lt;/ins&gt;to the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;page &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;(&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;as it appears on PubMed at http://www&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;pubmed&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;gov)&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;where 6716477 &lt;/ins&gt;is the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PubMed ID number&lt;/ins&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;--&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;==About this Structure==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;==About this Structure==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Wiegand, G.]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Wiegand, G.]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Oxo-acid-lyase]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Oxo-acid-lyase]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;''Page seeded by [http://oca.weizmann.ac.il/oca OCA ] on &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Sun May &lt;/del&gt; &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;4 22&lt;/del&gt;:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;22&lt;/del&gt;:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;49 &lt;/del&gt;2008''&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;#160;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;''Page seeded by [http://oca.weizmann.ac.il/oca OCA ] on &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Thu Jul &lt;/ins&gt; &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;3 13&lt;/ins&gt;:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;33&lt;/ins&gt;:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;57 &lt;/ins&gt;2008''&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Thu, 03 Jul 2008 10:33:58 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4cts</comments>		</item>
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