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		<title>4nl4 - Revision history</title>
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			<title>OCA at 12:33, 1 March 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Collisions between cellular DNA replication machinery (replisomes) and damaged DNA or immovable protein complexes can dissociate replisomes before the completion of replication. This potentially lethal problem is resolved by cellular &amp;quot;replication restart&amp;quot; reactions that recognize the structures of prematurely abandoned replication forks and mediate replisomal reloading. In bacteria, this essential activity is orchestrated by the PriA DNA helicase, which identifies replication forks via structure-specific DNA binding and interactions with fork-associated ssDNA-binding proteins (SSBs). However, the mechanisms by which PriA binds replication fork DNA and coordinates subsequent replication restart reactions have remained unclear due to the dearth of high-resolution structural information available for the protein. Here, we describe the crystal structures of full-length PriA and PriA bound to SSB. The structures reveal a modular arrangement for PriA in which several DNA-binding domains surround its helicase core in a manner that appears to be poised for binding to branched replication fork DNA structures while simultaneously allowing complex formation with SSB. PriA interaction with SSB is shown to modulate SSB/DNA complexes in a manner that exposes a potential replication initiation site. From these observations, a model emerges to explain how PriA links recognition of diverse replication forks to replication restart.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Structural mechanisms of PriA-mediated DNA replication restart.,Bhattacharyya B, George NP, Thurmes TM, Zhou R, Jani N, Wessel SR, Sandler SJ, Ha T, Keck JL Proc Natl Acad Sci U S A. 2014 Jan 28;111(4):1373-8. doi:, 10.1073/pnas.1318001111. Epub 2013 Dec 30. PMID:24379377&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:24379377&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;==&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;See Also&lt;/ins&gt;==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;From MEDLINE&amp;amp;reg;/PubMed&amp;amp;reg;, a database of the U.S. National Library of Medicine.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Fri, 01 Mar 2024 12:33:55 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4nl4</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:33, 11 January 2023</title>
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			<pubDate>Wed, 11 Jan 2023 08:33:00 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4nl4</comments>		</item>
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			<title>OCA at 17:30, 9 March 2017</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=4nl4&amp;diff=2725352&amp;oldid=prev</link>
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			<pubDate>Thu, 09 Mar 2017 17:30:29 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4nl4</comments>		</item>
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			<title>OCA at 17:24, 21 December 2014</title>
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			<pubDate>Thu, 13 Feb 2014 04:16:40 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4nl4</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:39, 8 January 2014</title>
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			<pubDate>Wed, 08 Jan 2014 10:39:06 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4nl4</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;4nl4&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=4nl4&amp;diff=1866188&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/4nl4&quot; title=&quot;4nl4&quot;&gt;4nl4&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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				&lt;td colspan='2' style=&quot;background-color: white; color:black;&quot;&gt;Revision as of 13:01, 20 November 2013&lt;/td&gt;
			&lt;/tr&gt;
		&lt;/table&gt;</description>
			<pubDate>Wed, 20 Nov 2013 13:01:39 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4nl4</comments>		</item>
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			<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 4nl4 is ON HOLD   Authors: Bhattacharyya, B., George, N.P., Keck, J.L.  Description: PriA Helicase Bound to ADP</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=4nl4&amp;diff=1866187&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;New page: '''Unreleased structure'''  The entry 4nl4 is ON HOLD   Authors: Bhattacharyya, B., George, N.P., Keck, J.L.  Description: PriA Helicase Bound to ADP&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;New page&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;'''Unreleased structure'''&lt;br /&gt;
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The entry 4nl4 is ON HOLD &lt;br /&gt;
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Authors: Bhattacharyya, B., George, N.P., Keck, J.L.&lt;br /&gt;
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Description: PriA Helicase Bound to ADP&lt;/div&gt;</description>
			<pubDate>Wed, 20 Nov 2013 13:01:39 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4nl4</comments>		</item>
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