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		<title>4nxx - Revision history</title>
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			<title>OCA at 12:36, 1 March 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Mitochondrial fission is important for organelle transport, inheritance, and turnover, and alterations in fission are seen in neurological disease. In mammals, mitochondrial fission is executed by dynamin-related protein 1 (Drp1), a cytosolic guanosine triphosphatase that polymerizes and constricts the organelle. Recruitment of Drp1 to mitochondria involves receptors including Mff, MiD49, and MiD51. MiD49/51 form foci at mitochondrial constriction sites and coassemble with Drp1 to drive fission. Here, we solved the crystal structure of the cytosolic domain of human MiD51, which adopts a nucleotidyltransferase fold. Although MiD51 lacks catalytic residues for transferase activity, it specifically binds guanosine diphosphate and adenosine diphosphate. MiD51 mutants unable to bind nucleotides were still able to recruit Drp1. Disruption of an additional region in MiD51 that is not part of the nucleotidyltransferase fold blocked Drp1 recruitment and assembly of MiD51 into foci. MiD51 foci are also dependent on the presence of Drp1, and after scission they are distributed to daughter organelles, supporting the involvement of MiD51 in the fission apparatus.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Fri, 01 Mar 2024 12:36:17 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4nxx</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:45, 18 January 2023</title>
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			<pubDate>Wed, 18 Jan 2023 08:45:03 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4nxx</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:02, 4 August 2016</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=4nxx&amp;diff=2626438&amp;oldid=prev</link>
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			<pubDate>Thu, 04 Aug 2016 10:02:43 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4nxx</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:08, 25 December 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;==Function==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;/tr&amp;gt;&amp;lt;tr id='ligand'&amp;gt;&amp;lt;td class=&amp;quot;sblockLbl&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;b&amp;gt;[[Ligand|Ligands:]]&amp;lt;/b&amp;gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;td class=&amp;quot;sblockDat&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;scene name='pdbligand=GDP:GUANOSINE-5-DIPHOSPHATE'&amp;gt;GDP&amp;lt;/scene&amp;gt;&amp;lt;/td&amp;gt;&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;Mitochondrial fission is important for organelle transport, inheritance, and turnover, and alterations in fission are seen in neurological disease. In mammals, mitochondrial fission is executed by dynamin-related protein 1 (Drp1), a cytosolic guanosine triphosphatase that polymerizes and constricts the organelle. Recruitment of Drp1 to mitochondria involves receptors including Mff, MiD49, and MiD51. MiD49/51 form foci at mitochondrial constriction sites and coassemble with Drp1 to drive fission. Here, we solved the crystal structure of the cytosolic domain of human MiD51, which adopts a nucleotidyltransferase fold. Although MiD51 lacks catalytic residues for transferase activity, it specifically binds guanosine diphosphate and adenosine diphosphate. MiD51 mutants unable to bind nucleotides were still able to recruit Drp1. Disruption of an additional region in MiD51 that is not part of the nucleotidyltransferase fold blocked Drp1 recruitment and assembly of MiD51 into foci. MiD51 foci are also dependent on the presence of Drp1, and after scission they are distributed to daughter organelles, supporting the involvement of MiD51 in the fission apparatus.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 19 Mar 2014 08:48:21 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4nxx</comments>		</item>
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			<title>OCA at 10:32, 25 December 2013</title>
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&lt;/table&gt;</description>
			<pubDate>Wed, 25 Dec 2013 10:32:11 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4nxx</comments>		</item>
		<item>
			<title>OCA: Protected &quot;4nxx&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=4nxx&amp;diff=1877575&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/4nxx&quot; title=&quot;4nxx&quot;&gt;4nxx&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

			&lt;table style=&quot;background-color: white; color:black;&quot;&gt;
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				&lt;td colspan='2' style=&quot;background-color: white; color:black;&quot;&gt;Revision as of 09:26, 18 December 2013&lt;/td&gt;
			&lt;/tr&gt;
		&lt;/table&gt;</description>
			<pubDate>Wed, 18 Dec 2013 09:26:30 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4nxx</comments>		</item>
		<item>
			<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 4nxx is ON HOLD   Authors: Richter, V., Kvansakul, M., Ryan, M.T.  Description: Crystal structure of the cytosolic domain of human MiD51</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=4nxx&amp;diff=1877574&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;New page: '''Unreleased structure'''  The entry 4nxx is ON HOLD   Authors: Richter, V., Kvansakul, M., Ryan, M.T.  Description: Crystal structure of the cytosolic domain of human MiD51&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;New page&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;'''Unreleased structure'''&lt;br /&gt;
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The entry 4nxx is ON HOLD &lt;br /&gt;
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Authors: Richter, V., Kvansakul, M., Ryan, M.T.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Description: Crystal structure of the cytosolic domain of human MiD51&lt;/div&gt;</description>
			<pubDate>Wed, 18 Dec 2013 09:26:29 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4nxx</comments>		</item>
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