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		<title>4wqb - Revision history</title>
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			<title>OCA at 07:21, 7 April 2023</title>
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			<pubDate>Thu, 23 May 2019 08:18:45 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4wqb</comments>		</item>
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			<title>OCA at 00:21, 26 January 2017</title>
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			<pubDate>Thu, 26 Jan 2017 00:21:54 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4wqb</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:13, 25 February 2015</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=4wqb&amp;diff=2377852&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;&lt;/p&gt;

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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== Publication Abstract from PubMed ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;== Publication Abstract from PubMed ==&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The ability to perform &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;very simple oxidation &lt;/del&gt;of two &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;molecules of &lt;/del&gt;thiosulfate to tetrathionate &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;is widespread among prokaryotes. Despite the prevalent occurrence of tetrathionate formation and its &lt;/del&gt;well documented &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;significance within &lt;/del&gt;the sulfur cycle&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;, &lt;/del&gt;little is known about the enzymes &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;that catalyze the oxidative condensation of two thiosulfate anions. To fill &lt;/del&gt;this &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;gap&lt;/del&gt;, the thiosulfate dehydrogenase (TsdA) &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;enzyme from &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;purple sulfur bacterium Allochromatium &lt;/del&gt;vinosum &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;was recombinantly expressed in Escherichia coli&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;purified &lt;/del&gt;and &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;crystallized, &lt;/del&gt;and a &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;crystallographic data set was collected&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The crystals belonged &lt;/del&gt;to the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;monoclinic space group C2, &lt;/del&gt;with &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;unit&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;cell parameters a = 79&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;2&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;b = 69.9&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;c = 57&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;9 A&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;beta = 129.3 degrees , contained one monomer per asymmetric unit &lt;/del&gt;and &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;diffracted to a resolution &lt;/del&gt;of 1.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;98 A&lt;/del&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Although &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;oxidative condensation &lt;/ins&gt;of two thiosulfate &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;anions &lt;/ins&gt;to tetrathionate &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;constitutes a &lt;/ins&gt;well&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;-&lt;/ins&gt;documented &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;and significant part of &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;natural &lt;/ins&gt;sulfur cycle little is known about the enzymes &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;catalyzing &lt;/ins&gt;this &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;reaction. In the purple sulfur bacterium Allochromatium vinosum&lt;/ins&gt;, the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;reaction is catalyzed by the periplasmic diheme c-type cytochrome &lt;/ins&gt;thiosulfate dehydrogenase (TsdA)&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;. Here, we report &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;crystal structure of the 'as-isolated' form of A. &lt;/ins&gt;vinosum &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;TsdA to 1.98 A resolution&lt;/ins&gt;, and &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;those of several redox states of the enzyme to different resolutions. The protein contains two typical class I c-type cytochrome domains wrapped around two hemes axially coordinated by His-53/Cys-96 &lt;/ins&gt;and &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;His-164/Lys-208. These domains are very similar suggesting &lt;/ins&gt;a &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;gene duplication event during evolution&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;A ligand switch from Lys-208 &lt;/ins&gt;to &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Met-209 is observed upon reduction of &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;enzyme. Cys-96 is an essential residue for catalysis &lt;/ins&gt;with &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;the specific activity of the enzyme being completely abolished in several TsdA&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Cys-96 variants&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;TsdA-K208N&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;K208G and M209G variants were catalytically active in thiosulfate oxidation as well as in tetrathionate reduction&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;pointing to heme 2 as the electron exit point&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;In this study&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;we provide spectroscopic &lt;/ins&gt;and &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;structural evidence that the TsdA reaction cycle involves the transient presence &lt;/ins&gt;of &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;heme &lt;/ins&gt;1 &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;in the high-spin state caused by movement of the Sgamma atom of Cys-96 out of the iron coordination sphere&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Based on the presented data, we draw important conclusions about the enzyme and propose a possible reaction mechanism for TsdA&lt;/ins&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Production, crystallization and preliminary crystallographic analysis of &lt;/del&gt;Allochromatium vinosum &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;thiosulfate dehydrogenase TsdA, an unusual acidophilic c-type cytochrome&lt;/del&gt;.,Brito JA&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;, Gutierres A&lt;/del&gt;, Denkmann K, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Dahl C&lt;/del&gt;, Archer M &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Acta Crystallogr F Struct &lt;/del&gt;Biol &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Commun&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;2014 Oct;70(Pt 10):1424-7&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;doi&lt;/del&gt;:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;, 10&lt;/del&gt;.&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;1107/S2053230X14019384&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Epub 2014 Sep 25&lt;/del&gt;. PMID:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;25286955&lt;/del&gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;25286955&lt;/del&gt;&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Thiosulfate Dehydrogenase (TsdA) from &lt;/ins&gt;Allochromatium vinosum&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;: Structural and Functional Insights into Thiosulfate Oxidation&lt;/ins&gt;.,Brito JA, Denkmann K, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Pereira IA&lt;/ins&gt;, Archer M&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;, Dahl C J &lt;/ins&gt;Biol &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Chem&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;2015 Feb 11&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;pii&lt;/ins&gt;: &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;jbc&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;M114&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;623397&lt;/ins&gt;. PMID:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;25673691&lt;/ins&gt;&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;25673691&lt;/ins&gt;&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 25 Feb 2015 08:13:36 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4wqb</comments>		</item>
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			<title>OCA at 12:57, 18 February 2015</title>
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			<pubDate>Wed, 18 Feb 2015 12:57:00 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4wqb</comments>		</item>
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			<title>OCA at 19:52, 24 December 2014</title>
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			<pubDate>Wed, 24 Dec 2014 19:52:00 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4wqb</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:05, 5 November 2014</title>
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			<pubDate>Wed, 05 Nov 2014 08:05:26 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4wqb</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;4wqb&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=4wqb&amp;diff=2047997&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/4wqb&quot; title=&quot;4wqb&quot;&gt;4wqb&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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			<pubDate>Wed, 29 Oct 2014 10:35:13 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4wqb</comments>		</item>
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			<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 4wqb is ON HOLD   Authors: Brito, J.A., Denkmann, K., Pereira, I.A.C., Dahl, C., Archer, M.  Description: Thiosulfate dehydrogenase (TsdA) from Alloch...</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=4wqb&amp;diff=2047996&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;New page: '''Unreleased structure'''  The entry 4wqb is ON HOLD   Authors: Brito, J.A., Denkmann, K., Pereira, I.A.C., Dahl, C., Archer, M.  Description: Thiosulfate dehydrogenase (TsdA) from Alloch...&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;New page&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;'''Unreleased structure'''&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
The entry 4wqb is ON HOLD &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Authors: Brito, J.A., Denkmann, K., Pereira, I.A.C., Dahl, C., Archer, M.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Description: Thiosulfate dehydrogenase (TsdA) from Allochromatium vinosum -bisulfite soak&lt;/div&gt;</description>
			<pubDate>Wed, 29 Oct 2014 10:35:12 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4wqb</comments>		</item>
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