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		<title>4xpu - Revision history</title>
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			<title>OCA at 15:30, 8 November 2023</title>
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			<pubDate>Wed, 08 Nov 2023 15:30:28 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4xpu</comments>		</item>
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			<title>OCA at 17:47, 26 April 2023</title>
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			<pubDate>Wed, 26 Apr 2023 17:47:00 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4xpu</comments>		</item>
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			<title>OCA at 23:39, 5 June 2019</title>
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			<pubDate>Wed, 05 Jun 2019 23:39:52 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4xpu</comments>		</item>
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			<title>OCA at 12:12, 20 August 2015</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Endonuclease V (EndoV) is a ubiquitous protein present in all three kingdoms of life, responsible for the specific cleavages at the second phosphodiester bond 3' to inosine. E. coli EndoV (EcEndoV) is the first member discovered in the EndoV family. It is a small protein with a compact gene organization, yet with a wide spectrum of substrate specificities. However, the structural basis of its substrate recognition is not well understood. In this study, we determined the 2.4 A crystal structure of EcEndoV. The enzyme preserves the general 'RNase H-like motif' structure. Two subunits are almost fully resolved in the asymmetric unit, but they are not related by any 2-fold axes. Rather, they establish &amp;quot;head-to-shoulder&amp;quot; contacts with loose interactions between each other. Mutational studies show that mutations that disrupt the association mode of the two subunits also decrease the cleavage efficiencies of the enzyme. Further biochemical studies suggest that EcEndoV is able to bind to single-stranded, undamaged DNA substrates without sequence specificity, and forms two types of complexes in a metal-independent manner, which may explain the wide spectrum of substrate specificities of EcEndoV.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The entry 4xpu is ON HOLD  until Jan 18 2017&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Crystal structure of E. coli endonuclease V, an essential enzyme for deamination repair.,Zhang Z, Jia Q, Zhou C, Xie W Sci Rep. 2015 Aug 5;5:12754. doi: 10.1038/srep12754. PMID:26244280&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:26244280&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Thu, 20 Aug 2015 12:12:56 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4xpu</comments>		</item>
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			<title>OCA at 14:42, 7 February 2015</title>
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			<pubDate>Sat, 07 Feb 2015 14:42:01 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4xpu</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;4xpu&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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			<pubDate>Wed, 28 Jan 2015 15:40:06 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:4xpu</comments>		</item>
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			<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 4xpu is ON HOLD   Authors: Xie, W., Zhang, Z.  Description: The crystal structure of EndoV from E.coli Category: Unreleased Structures [[Category:...</title>
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