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		<title>5ywd - Revision history</title>
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			<title>OCA at 10:25, 27 March 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ATP-sensitive potassium channels (KATP) are energy sensors on the plasma membrane. By sensing the intracellular ADP/ATP ratio of beta-cells, pancreatic KATP channels control insulin release and regulate metabolism at the whole body level. They are implicated in many metabolic disorders and diseases and are therefore important drug targets. Here, we present three structures of pancreatic KATP channels solved by cryo-electron microscopy (cryo-EM), at resolutions ranging from 4.1 to 4.5 A. These structures depict the binding site of the antidiabetic drug glibenclamide, indicate how Kir6.2 (inward-rectifying potassium channel 6.2) N-terminus participates in the coupling between the peripheral SUR1 (sulfonylurea receptor 1) subunit and the central Kir6.2 channel, reveal the binding mode of activating nucleotides, and suggest the mechanism of how Mg-ADP binding on nucleotide binding domains (NBDs) drives a conformational change of the SUR1 subunit.&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 27 Mar 2024 10:25:32 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:5ywd</comments>		</item>
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			<title>OCA at 22:46, 10 April 2020</title>
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			<pubDate>Fri, 10 Apr 2020 22:46:15 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:5ywd</comments>		</item>
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			<title>OCA at 20:15, 6 March 2020</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=5ywd&amp;diff=3168223&amp;oldid=prev</link>
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			<pubDate>Fri, 06 Mar 2020 20:15:13 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:5ywd</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:08, 14 June 2018</title>
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			<pubDate>Thu, 14 Jun 2018 08:08:15 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:5ywd</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:07, 2 May 2018</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ATP-sensitive potassium channels (KATP) are energy sensors on the plasma membrane. By sensing the intracellular ADP/ATP ratio of beta-cells, pancreatic KATP channels control insulin release and regulate metabolism at the whole body level. They are implicated in many metabolic disorders and diseases and are therefore important drug targets. Here, we present three structures of pancreatic KATP channels solved by cryo-electron microscopy (cryo-EM), at resolutions ranging from 4.1 to 4.5 A. These structures depict the binding site of the antidiabetic drug glibenclamide, indicate how Kir6.2 (inward-rectifying potassium channel 6.2) N-terminus participates in the coupling between the peripheral SUR1 (sulfonylurea receptor 1) subunit and the central Kir6.2 channel, reveal the binding mode of activating nucleotides, and suggest the mechanism of how Mg-ADP binding on nucleotide binding domains (NBDs) drives a conformational change of the SUR1 subunit.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Unreleased Structures&lt;/del&gt;]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;/div&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 02 May 2018 08:07:09 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:5ywd</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;5ywd&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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			<pubDate>Wed, 06 Dec 2017 06:00:07 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:5ywd</comments>		</item>
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			<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 5ywd is ON HOLD   Authors:   Description:  Category: Unreleased Structures</title>
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			<pubDate>Wed, 06 Dec 2017 06:00:05 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:5ywd</comments>		</item>
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