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		<title>6e0g - Revision history</title>
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			<title>OCA at 14:38, 13 March 2024</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Many 2-Cys-peroxiredoxins (2-Cys-Prxs) are dual-function proteins, either acting as peroxidases under non-stress conditions or as chaperones during stress&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The mechanism by which 2-Cys-Prxs switch functions remains to be defined&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Our work focuses on Leishmania infantum mitochondrial 2&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Cys-Prx, whose reduced, decameric subpopulation adopts chaperone function during heat shock, an activity &lt;/del&gt;that &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;facilitates &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;transition from insects to warm-blooded host environments. Here, we have solved the cryo-EM structure &lt;/del&gt;of &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;mTXNPx in complex with a thermally unfolded client protein, &lt;/del&gt;and &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;revealed that the flexible N-termini of mTXNPx form a well-resolved central belt that contacts &lt;/del&gt;and &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;encapsulates the unstructured client protein in the center of the decamer ring. In vivo and in vitro cross-linking studies provide further support for these interactions&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;and demonstrate that mTXNPx decamers undergo temperature-dependent structural rearrangements specifically at the dimer-dimer interfaces&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;These structural changes appear crucial for exposing chaperone-client binding sites that are buried in the peroxidase-active protein.&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Chaperone activation and client binding of a 2-cysteine peroxiredoxin.,Teixeira F, Tse E, Castro H, Makepeace KAT, Meinen BA, Borchers CH, Poole LB, Bardwell JC, Tomas AM, Southworth DR, Jakob U Nat Commun. 2019 Feb 8;10(1)&lt;/del&gt;:&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;659. doi: 10.1038/s41467-019-08565-8. PMID:30737390&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:30737390&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;*[[Peroxiredoxin 3D structures|Peroxiredoxin 3D structures]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;*[[Peroxiredoxin 3D structures|Peroxiredoxin 3D structures]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 13 Mar 2024 14:38:08 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:6e0g</comments>		</item>
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			<title>OCA at 00:16, 11 April 2020</title>
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			<pubDate>Sat, 11 Apr 2020 00:16:12 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:6e0g</comments>		</item>
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			<title>OCA at 20:59, 6 March 2020</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=6e0g&amp;diff=3168689&amp;oldid=prev</link>
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			<pubDate>Wed, 18 Dec 2019 10:19:45 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:6e0g</comments>		</item>
		<item>
			<title>OCA at 06:39, 21 February 2019</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=6e0g&amp;diff=3002460&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;&lt;/p&gt;

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			<pubDate>Thu, 21 Feb 2019 06:39:19 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:6e0g</comments>		</item>
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			<title>OCA at 17:01, 1 August 2018</title>
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			<pubDate>Wed, 01 Aug 2018 17:01:05 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:6e0g</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;6e0g&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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			<pubDate>Wed, 18 Jul 2018 05:32:17 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:6e0g</comments>		</item>
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			<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 6e0g is ON HOLD   Authors:   Description:  Category: Unreleased Structures</title>
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			<description>&lt;p&gt;New page: '''Unreleased structure'''  The entry 6e0g is ON HOLD   Authors:   Description:  &lt;a href=&quot;/wiki/index.php/Category:Unreleased_Structures&quot; title=&quot;Category:Unreleased Structures&quot;&gt;Category: Unreleased Structures&lt;/a&gt;&lt;/p&gt;
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			<pubDate>Wed, 18 Jul 2018 05:32:15 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:6e0g</comments>		</item>
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