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		<title>6nla - Revision history</title>
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			<title>OCA at 09:15, 25 October 2023</title>
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			<pubDate>Wed, 25 Oct 2023 09:15:41 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:6nla</comments>		</item>
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			<title>OCA at 07:36, 3 May 2023</title>
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			<pubDate>Wed, 03 May 2023 07:36:35 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:6nla</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:21, 21 May 2019</title>
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			<pubDate>Tue, 21 May 2019 08:21:43 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:6nla</comments>		</item>
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			<title>OCA at 13:42, 10 May 2019</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The ability to precisely control protein complex formation has high utility in the expanding field of biomaterials. Driving protein-protein binding through metal-ligand bridging interactions is a promising method of achieving this goal. Furthermore, the capacity to precisely regulate both complex formation and dissociation enables additional control not available with constitutive protein complexes. Here we describe the design of three metal-controlled protein dimers that are completely monomeric in the absence of metal yet form high-affinity symmetric homodimers in the presence of zinc sulfate. The scaffold used for the designed dimers &lt;/ins&gt;is &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;the beta1 domain of streptococcal protein G. In addition to forming high-affinity dimers in the presence of metal, the complexes also dissociate upon addition of EDTA. Biophysical characterization revealed that the proteins maintain relatively high thermal stability, bind with high affinity, and are completely monodisperse in the monomeric and dimeric states. High-resolution crystal structures revealed that the dimers adopt the target structure and that the designed metal-binding histidine residues successfully bind zinc and function to drive dimer formation.&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Authors: Huxford, T&lt;/del&gt;., Maniaci, B.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Design of High-Affinity Metal-Controlled Protein Dimers&lt;/ins&gt;.,Maniaci &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;B&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Lipper CH, Anipindi DL, Erlandsen H, Cole JL, Stec &lt;/ins&gt;B&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;, Huxford T, Love JJ Biochemistry&lt;/ins&gt;. &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;2019 Apr 30;58(17):2199-2207. doi: 10.1021/acs.biochem.9b00055., Epub 2019 Apr 12. PMID:30938154&amp;lt;ref&amp;gt;PMID:30938154&amp;lt;/ref&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Description: Crystal structure &lt;/del&gt;of &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;de novo designed metal-controlled dimer &lt;/del&gt;of &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;B1 immunoglobulin&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;binding domain of Streptococcal Protein G (L12H, E15V, T16L, T18I, V29H, Y33H, N37L)&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;zinc&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;From MEDLINE&amp;amp;reg;/PubMed&amp;amp;reg;, a database &lt;/ins&gt;of &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;the U.S. National Library &lt;/ins&gt;of &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Medicine.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Unreleased &lt;/del&gt;Structures]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;/div&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;references/&amp;gt;&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Fri, 10 May 2019 13:42:39 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:6nla</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;6nla&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=6nla&amp;diff=2992016&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;Protected &amp;quot;&lt;a href=&quot;/wiki/index.php/6nla&quot; title=&quot;6nla&quot;&gt;6nla&lt;/a&gt;&amp;quot; [edit=sysop:move=sysop]&lt;/p&gt;

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			&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Wed, 16 Jan 2019 10:43:45 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:6nla</comments>		</item>
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			<title>OCA: New page: '''Unreleased structure'''  The entry 6nla is ON HOLD   Authors: Huxford, T., Maniaci, B.  Description: Crystal structure of de novo designed metal-controlled dimer of B1 immunoglobulin-bi...</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=6nla&amp;diff=2992015&amp;oldid=prev</link>
			<description>&lt;p&gt;New page: '''Unreleased structure'''  The entry 6nla is ON HOLD   Authors: Huxford, T., Maniaci, B.  Description: Crystal structure of de novo designed metal-controlled dimer of B1 immunoglobulin-bi...&lt;/p&gt;
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The entry 6nla is ON HOLD &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Authors: Huxford, T., Maniaci, B.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Description: Crystal structure of de novo designed metal-controlled dimer of B1 immunoglobulin-binding domain of Streptococcal Protein G (L12H, E15V, T16L, T18I, V29H, Y33H, N37L)-zinc&lt;br /&gt;
[[Category: Unreleased Structures]]&lt;br /&gt;
[[Category: Huxford, T]]&lt;br /&gt;
[[Category: Maniaci, B]]&lt;/div&gt;</description>
			<pubDate>Wed, 16 Jan 2019 10:43:43 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:6nla</comments>		</item>
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