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		<title>7yas - Revision history</title>
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			<title>OCA at 18:11, 20 September 2023</title>
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			<pubDate>Wed, 20 Sep 2023 18:11:24 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:7yas</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:52, 6 November 2019</title>
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			<pubDate>Wed, 06 Nov 2019 08:52:45 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:7yas</comments>		</item>
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			<title>OCA at 00:39, 5 August 2016</title>
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			<pubDate>Fri, 05 Aug 2016 00:39:06 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:7yas</comments>		</item>
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			<title>OCA at 14:26, 25 December 2014</title>
			<link>http://52.214.119.220/wiki/index.php?title=7yas&amp;diff=2278772&amp;oldid=prev</link>
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			<pubDate>Thu, 25 Dec 2014 14:26:13 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:7yas</comments>		</item>
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			<title>OCA at 08:02, 5 June 2014</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The line below this paragraph&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;containing &amp;quot;STRUCTURE_7yas&amp;quot;&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;creates the &amp;quot;Structure Box&amp;quot; on the page&lt;/del&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Thu, 05 Jun 2014 08:02:49 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:7yas</comments>		</item>
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			<title>OCA: Protected &quot;7yas&quot; [edit=sysop:move=sysop]</title>
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			<pubDate>Mon, 14 Mar 2011 22:22:15 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:7yas</comments>		</item>
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			<title>OCA at 22:22, 14 March 2011</title>
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			<pubDate>Mon, 14 Mar 2011 22:22:13 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:7yas</comments>		</item>
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			<title>OCA at 16:39, 17 February 2009</title>
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			<pubDate>Tue, 17 Feb 2009 16:39:59 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:7yas</comments>		</item>
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			<title>OCA at 23:40, 28 July 2008</title>
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			<pubDate>Mon, 28 Jul 2008 23:40:14 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:7yas</comments>		</item>
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			<title>OCA at 09:54, 11 July 2008</title>
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;==Overview==&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&amp;lt;!&lt;/ins&gt;-- &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The 3D structures of complexes between the hydroxynitrile lyase from Hevea brasiliensis (Hb&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;HNL) and several substrate and/or inhibitor molecules, including trichloracetaldehyde, hexafluoracetone, acetone, and rhodanide, were determined by X&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ray crystallography. &lt;/del&gt;The &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;complex with trichloracetaldehyde showed a covalent linkage between the protein and the inhibitor&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;which had apparently resulted from nucleophilic attack of the catalytic Ser80-Ogamma. All other complexes showed the substrate or inhibitor molecule merely hydrogen bonded to the protein. In addition&lt;/del&gt;, the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;native crystal structure of Hb-HNL was redetermined at cryo-temperature and at room temperature, eliminating previous uncertainties concerning residual electron density within the active site, and leading &lt;/del&gt;to the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;observation of two conserved water molecules. One of them was found to be conserved in all complex structures and appears to have mainly structural significance. The other water molecule is conserved in all structures except for the complex with rhodanide; &lt;/del&gt;it &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;is hydrogen bonded to the imidazole of the catalytic His235 and &lt;/del&gt;appears &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;to affect the Hb-HNL catalyzed reaction&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;The observed 3D structural data suggest implications for the enzyme mechanism&lt;/del&gt;. &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;It appears that the enzyme-catalyzed cyanohydrin formation is unlikely to proceed via a hemiacetal or hemiketal intermediate covalently attached to the enzyme&lt;/del&gt;, &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;despite the observation of such an intermediate for the complex with trichloracetaldehyde. Instead, the data are consistent with a mechanism &lt;/del&gt;where &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;the incoming substrate &lt;/del&gt;is &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;activated by hydrogen bonding with its carbonyl oxygen to &lt;/del&gt;the &lt;del style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Ser80 and Thr11 hydroxy groups. A hydrogen cyanide molecule subsequently replaces a water molecule and is deprotonated presumably by the His235 base. Deprotonation is facilitated by the proximity of the positive charge of the Lys236 side chain&lt;/del&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;The &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;line below this paragraph&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;{{ABSTRACT_PUBMED_10548044}}&lt;/ins&gt;, &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;adds &lt;/ins&gt;the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Publication Abstract &lt;/ins&gt;to the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;page &lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot;&gt;&amp;nbsp;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;(as &lt;/ins&gt;it appears &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;on PubMed at http://www&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;pubmed&lt;/ins&gt;.&lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;gov)&lt;/ins&gt;, where &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;10548044 &lt;/ins&gt;is the &lt;ins style=&quot;color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;PubMed ID number&lt;/ins&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Oxynitrilase]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class='diff-marker'&gt; &lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #eee; color:black; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;div&gt;[[Category: Oxynitrilase]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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			<pubDate>Fri, 11 Jul 2008 09:54:36 GMT</pubDate>			<dc:creator>OCA</dc:creator>			<comments>http://52.214.119.220/wiki/index.php/Talk:7yas</comments>		</item>
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