Myoglobin-Physeter-catodon-structure (Spanish) - Revision history

Michal Harel at 09:28, 23 January 2019

Michal Harel — Wed, 23 Jan 2019 09:28:05 GMT

←Older revision		Revision as of 09:28, 23 January 2019
Line 1:		Line 1:
	=Mioglobina de cachalote (Physeter catodon): conformación tridimensional=		=Mioglobina de cachalote (Physeter catodon): conformación tridimensional=
-	<StructureSection load='3o89' size='350' side='right' caption='Mioglobina de cachalote' scene='60/602777/Mioglobina1/1'>	+	<StructureSection load='3o89' size='350' side='right' caption='Mioglobina de cachalote (PDB code [[3o89]])' scene='60/602777/Mioglobina1/1'>

Michal Harel at 09:27, 23 January 2019

Michal Harel — Wed, 23 Jan 2019 09:27:14 GMT

←Older revision		Revision as of 09:27, 23 January 2019
Line 1:		Line 1:
	=Mioglobina de cachalote (Physeter catodon): conformación tridimensional=		=Mioglobina de cachalote (Physeter catodon): conformación tridimensional=
-	<StructureSection load='3o89' size='~~800~~' side='right' caption='Mioglobina de cachalote' scene='60/602777/Mioglobina1/1'>	+	<StructureSection load='3o89' size='350' side='right' caption='Mioglobina de cachalote' scene='60/602777/Mioglobina1/1'>

Angel Herraez: Myoglobin-Physeter-catodon-structure moved to Myoglobin-Physeter-catodon-structure (Spanish): page names should follow the policy, quoting the non-English language

Angel Herraez — Sun, 21 Jan 2018 20:02:07 GMT

Myoglobin-Physeter-catodon-structure moved to Myoglobin-Physeter-catodon-structure (Spanish): page names should follow the policy, quoting the non-English language

←Older revision

Revision as of 20:02, 21 January 2018

Alejandro Porto at 14:06, 1 February 2016

Alejandro Porto — Mon, 01 Feb 2016 14:06:37 GMT

←Older revision		Revision as of 14:06, 1 February 2016
Line 1:		Line 1:
-	==Mioglobina de cachalote (Physeter catodon): conformación tridimensional==	+	=Mioglobina de cachalote (Physeter catodon): conformación tridimensional=
	<StructureSection load='3o89' size='800' side='right' caption='Mioglobina de cachalote' scene='60/602777/Mioglobina1/1'>		<StructureSection load='3o89' size='800' side='right' caption='Mioglobina de cachalote' scene='60/602777/Mioglobina1/1'>

Alejandro Porto at 17:10, 11 January 2016

Alejandro Porto — Mon, 11 Jan 2016 17:10:32 GMT

←Older revision		Revision as of 17:10, 11 January 2016
Line 1:		Line 1:
-	==~~Área~~ de ~~pruebas~~==	+	==Mioglobina de cachalote (Physeter catodon): conformación tridimensional==
		+	<StructureSection load='3o89' size='800' side='right' caption='Mioglobina de cachalote' scene='60/602777/Mioglobina1/1'>
		+
		+
		+	<big><scene name='60/602777/Mioglobina1/1'>Vista inicial</scene>
		+
		+	La primera proteína cuya estructura terciaria fue conocida fue la mioglobina (una proteína que transporta oxígeno en el músculo), concretamente la del cachalote. El descubrimiento se debe al investigador John C. Kendrew, que en Laboratorio Cavendish de la Universidad de Cambridge, aplicó con éxito la técnica de difracción de rayos X a cristales de esta proteína, lo que le valió obtener el Premio Nobel de Química en 1962.
		+
		+	La mioglobina es una proteína que transporta oxígeno en el músculo. Consta de una cadena polipeptídica de 153 residuos de aminoácidos y un grupo prostético, denominado <scene name='60/602777/Mioglobina1/4'>grupo hemo</scene>, que posee un <scene name='60/602777/Mioglobina1/5'>ion de hierro</scene> en su parte central.
		+
		+	En el modelo de la derecha se visualiza el esqueleto de la cadena polipeptídica junto con el gupo hemo. Veamos ahora la misma estructura en un <scene name='60/602777/Mioglobina2/1'>modelo de bolas y varillas</scene>. Los colores que se observan varían gradualmente desde el extremo amino-terminal (azul) al carboxi-terminal (verde). Para facilitar la visualización <scene name='60/602777/Mioglobina2/2'>ocultamos ahora el grupo hemo</scene>.
		+	Trataremos ahora de situar en
		+	<scene name='60/602777/Mioglobina2/3'>la cadena polipeptidica</scene>
		+	los distintos grupos de residuos de aminoácidos:
		+
		+	Los <scene name='60/602777/Mioglobina2/4'>residuos con carga negativa</scene> y los <scene name='60/602777/Mioglobina2/5'>residuos con carga positiva</scene> aparecen dispuestos en la periferia de la molécula, accesibles a las moléculas de agua circundantes. Lo mismo ocurre con los residuos de aminoácidos <scene name='60/602777/Mioglobina2/6'>polares</scene>. Por el contrario, los <scene name='60/602777/Mioglobina2/7'>residuos no polares</scene> aparecen dispuestos en el interior del plegamiento, recubiertos por los residuos con carga o de carácter polar, y aislados del contacto con las moléculas de agua circundantes, tal como se puede apreciar en esta representación de <scene name='60/602777/Mioglobina2/9'>todos los residuos</scene>. También se aprecia aquí que la molécula presenta un plegamiento muy compacto, sin apenas espacio para moléculas de agua en su interior.
		+
		+	Partiendo de nuevo del modelo de <scene name='60/602777/Mioglobina3/1'>bolas y varillas</scene> trataremos ahora de apreciar otros aspectos del plegamiento de la mioglobina. En un modelo de cintas se aprecia que existen 7 tramos rectilíneos con estructura secundaria en <scene name='60/602777/Mioglobina4/1'>helice alfa</scene>, separados por <scene name='60/602777/Mioglobina4/2'>curvaturas</scene> sin estructura secundaria aparente.
		+
		+	Por último, restituyamos <scene name='60/602777/Mioglobina5/1'>el grupo hemo</scene> a su lugar.
		+
		+
		+
		+

	</StructureSection>		</StructureSection>
	== References ==		== References ==
	<references/>		<references/>
		+
		+	[[Category: Myoglobin]]
		+	[[Category: Physeter catodon]]
		+

	[[Category: Myoglobin]]		[[Category: Myoglobin]]
	[[Category: Physeter catodon]]		[[Category: Physeter catodon]]

Alejandro Porto: Replacing page with '==Área de pruebas== == References == Category: Myoglobin Category: Physeter catodon'

Alejandro Porto — Sat, 02 Jan 2016 23:48:54 GMT

Replacing page with '==Área de pruebas== </StructureSection> == References == <references/> Category: Myoglobin Category: Physeter catodon'

←Older revision		Revision as of 23:48, 2 January 2016
Line 1:		Line 1:
-	==~~Mioglobina~~ de ~~cachalote (Physeter catodon): conformación tridimensional~~==	+	==Área de pruebas==
-	~~<StructureSection load='3o89' size='800' side='right' caption='Mioglobina de cachalote' scene='60/602777/Mioglobina1/1'>~~	+
-		+
-		+
-	~~<big><scene name='60/602777/Mioglobina1/1'>Vista inicial</scene>~~	+
-		+
-	La primera proteína cuya estructura terciaria fue conocida fue la mioglobina (una proteína que transporta oxígeno en el músculo), concretamente la del cachalote. El descubrimiento se debe al investigador John C. Kendrew, que en Laboratorio Cavendish de la Universidad de Cambridge, aplicó con éxito la técnica de difracción de rayos X a cristales de esta proteína, lo que le valió obtener el Premio Nobel de Química en 1962.	+
-		+
-	La mioglobina es una proteína que transporta oxígeno en el músculo. Consta de una cadena polipeptídica de 153 residuos de aminoácidos y un grupo prostético, denominado <scene name='60/602777/Mioglobina1/4'>grupo hemo</scene>, que posee un <scene name='60/602777/Mioglobina1/5'>ion de hierro</scene> en su parte central.	+
-		+
-	En el modelo de la derecha se visualiza el esqueleto de la cadena polipeptídica junto con el gupo hemo. Veamos ahora la misma estructura en un <scene name='60/602777/Mioglobina2/1'>modelo de bolas y varillas</scene>. Los colores que se observan varían gradualmente desde el extremo amino-terminal (azul) al carboxi-terminal (verde). Para facilitar la visualización <scene name='60/602777/Mioglobina2/2'>ocultamos ahora el grupo hemo</scene>.	+
-	~~Trataremos ahora de situar en~~	+
-	~~<scene name='60/602777/Mioglobina2/3'>la cadena polipeptidica</scene>~~	+
-	~~los distintos grupos de residuos de aminoácidos:~~	+
-		+
-	Los <scene name='60/602777/Mioglobina2/4'>residuos con carga negativa</scene> y los <scene name='60/602777/Mioglobina2/5'>residuos con carga positiva</scene> aparecen dispuestos en la periferia de la molécula, accesibles a las moléculas de agua circundantes. Lo mismo ocurre con los residuos de aminoácidos <scene name='60/602777/Mioglobina2/6'>polares</scene>. Por el contrario, los <scene name='60/602777/Mioglobina2/7'>residuos no polares</scene> aparecen dispuestos en el interior del plegamiento, recubiertos por los residuos con carga o de carácter polar, y aislados del contacto con las moléculas de agua circundantes, tal como se puede apreciar en esta representación de <scene name='60/602777/Mioglobina2/9'>todos los residuos</scene>. También se aprecia aquí que la molécula presenta un plegamiento muy compacto, sin apenas espacio para moléculas de agua en su interior.	+
-		+
-	Partiendo de nuevo del modelo de <scene name='60/602777/Mioglobina3/1'>bolas y varillas</scene> trataremos ahora de apreciar otros aspectos del plegamiento de la mioglobina. En un modelo de cintas se aprecia que existen 7 tramos rectilíneos con estructura secundaria en <scene name='60/602777/Mioglobina4/1'>helice alfa</scene>, separados por <scene name='60/602777/Mioglobina4/2'>curvaturas</scene> sin estructura secundaria aparente.	+
-		+
-	~~Por último, restituyamos <scene name='60/602777/Mioglobina5/1'>el grupo hemo</scene> a su lugar.~~	+
-		+
-		+
-		+
-		+

	</StructureSection>		</StructureSection>

Alejandro Porto at 12:17, 22 December 2015

Alejandro Porto — Tue, 22 Dec 2015 12:17:40 GMT

←Older revision		Revision as of 12:17, 22 December 2015
Line 3:		Line 3:


-	<scene name='60/602777/Mioglobina1/1'>Vista inicial</scene>	+	<big><scene name='60/602777/Mioglobina1/1'>Vista inicial</scene>

-	~~<big>~~La primera proteína cuya estructura terciaria fue conocida fue la mioglobina (una proteína que transporta oxígeno en el músculo), concretamente la del cachalote. El descubrimiento se debe al investigador John C. Kendrew, que en Laboratorio Cavendish de la Universidad de Cambridge, aplicó con éxito la técnica de difracción de rayos X a cristales de esta proteína, lo que le valió obtener el Premio Nobel de Química en 1962.	+	La primera proteína cuya estructura terciaria fue conocida fue la mioglobina (una proteína que transporta oxígeno en el músculo), concretamente la del cachalote. El descubrimiento se debe al investigador John C. Kendrew, que en Laboratorio Cavendish de la Universidad de Cambridge, aplicó con éxito la técnica de difracción de rayos X a cristales de esta proteína, lo que le valió obtener el Premio Nobel de Química en 1962.

	La mioglobina es una proteína que transporta oxígeno en el músculo. Consta de una cadena polipeptídica de 153 residuos de aminoácidos y un grupo prostético, denominado <scene name='60/602777/Mioglobina1/4'>grupo hemo</scene>, que posee un <scene name='60/602777/Mioglobina1/5'>ion de hierro</scene> en su parte central.		La mioglobina es una proteína que transporta oxígeno en el músculo. Consta de una cadena polipeptídica de 153 residuos de aminoácidos y un grupo prostético, denominado <scene name='60/602777/Mioglobina1/4'>grupo hemo</scene>, que posee un <scene name='60/602777/Mioglobina1/5'>ion de hierro</scene> en su parte central.

Alejandro Porto at 12:17, 22 December 2015

Alejandro Porto — Tue, 22 Dec 2015 12:17:21 GMT

←Older revision		Revision as of 12:17, 22 December 2015
Line 5:		Line 5:
	<scene name='60/602777/Mioglobina1/1'>Vista inicial</scene>		<scene name='60/602777/Mioglobina1/1'>Vista inicial</scene>

-	La primera proteína cuya estructura terciaria fue conocida fue la mioglobina (una proteína que transporta oxígeno en el músculo), concretamente la del cachalote. El descubrimiento se debe al investigador John C. Kendrew, que en Laboratorio Cavendish de la Universidad de Cambridge, aplicó con éxito la técnica de difracción de rayos X a cristales de esta proteína, lo que le valió obtener el Premio Nobel de Química en 1962.	+	<big>La primera proteína cuya estructura terciaria fue conocida fue la mioglobina (una proteína que transporta oxígeno en el músculo), concretamente la del cachalote. El descubrimiento se debe al investigador John C. Kendrew, que en Laboratorio Cavendish de la Universidad de Cambridge, aplicó con éxito la técnica de difracción de rayos X a cristales de esta proteína, lo que le valió obtener el Premio Nobel de Química en 1962.

	La mioglobina es una proteína que transporta oxígeno en el músculo. Consta de una cadena polipeptídica de 153 residuos de aminoácidos y un grupo prostético, denominado <scene name='60/602777/Mioglobina1/4'>grupo hemo</scene>, que posee un <scene name='60/602777/Mioglobina1/5'>ion de hierro</scene> en su parte central.		La mioglobina es una proteína que transporta oxígeno en el músculo. Consta de una cadena polipeptídica de 153 residuos de aminoácidos y un grupo prostético, denominado <scene name='60/602777/Mioglobina1/4'>grupo hemo</scene>, que posee un <scene name='60/602777/Mioglobina1/5'>ion de hierro</scene> en su parte central.

Alejandro Porto: Undo revision 2054081 by Alejandro Porto (Talk)

Alejandro Porto — Sun, 09 Nov 2014 10:14:59 GMT

Undo revision 2054081 by Alejandro Porto (Talk)

←Older revision		Revision as of 10:14, 9 November 2014
Line 1:		Line 1:
	==Mioglobina de cachalote (Physeter catodon): conformación tridimensional==		==Mioglobina de cachalote (Physeter catodon): conformación tridimensional==
-	<StructureSection load='~~1hhj~~' size='800' side='right' caption='Mioglobina de cachalote' scene='60/602777/Mioglobina1/1'>	+	<StructureSection load='3o89' size='800' side='right' caption='Mioglobina de cachalote' scene='60/602777/Mioglobina1/1'>
-		+


		+	<scene name='60/602777/Mioglobina1/1'>Vista inicial</scene>

	La primera proteína cuya estructura terciaria fue conocida fue la mioglobina (una proteína que transporta oxígeno en el músculo), concretamente la del cachalote. El descubrimiento se debe al investigador John C. Kendrew, que en Laboratorio Cavendish de la Universidad de Cambridge, aplicó con éxito la técnica de difracción de rayos X a cristales de esta proteína, lo que le valió obtener el Premio Nobel de Química en 1962.		La primera proteína cuya estructura terciaria fue conocida fue la mioglobina (una proteína que transporta oxígeno en el músculo), concretamente la del cachalote. El descubrimiento se debe al investigador John C. Kendrew, que en Laboratorio Cavendish de la Universidad de Cambridge, aplicó con éxito la técnica de difracción de rayos X a cristales de esta proteína, lo que le valió obtener el Premio Nobel de Química en 1962.

		+	La mioglobina es una proteína que transporta oxígeno en el músculo. Consta de una cadena polipeptídica de 153 residuos de aminoácidos y un grupo prostético, denominado <scene name='60/602777/Mioglobina1/4'>grupo hemo</scene>, que posee un <scene name='60/602777/Mioglobina1/5'>ion de hierro</scene> en su parte central.
		+
		+	En el modelo de la derecha se visualiza el esqueleto de la cadena polipeptídica junto con el gupo hemo. Veamos ahora la misma estructura en un <scene name='60/602777/Mioglobina2/1'>modelo de bolas y varillas</scene>. Los colores que se observan varían gradualmente desde el extremo amino-terminal (azul) al carboxi-terminal (verde). Para facilitar la visualización <scene name='60/602777/Mioglobina2/2'>ocultamos ahora el grupo hemo</scene>.
		+	Trataremos ahora de situar en
		+	<scene name='60/602777/Mioglobina2/3'>la cadena polipeptidica</scene>
		+	los distintos grupos de residuos de aminoácidos:
		+
		+	Los <scene name='60/602777/Mioglobina2/4'>residuos con carga negativa</scene> y los <scene name='60/602777/Mioglobina2/5'>residuos con carga positiva</scene> aparecen dispuestos en la periferia de la molécula, accesibles a las moléculas de agua circundantes. Lo mismo ocurre con los residuos de aminoácidos <scene name='60/602777/Mioglobina2/6'>polares</scene>. Por el contrario, los <scene name='60/602777/Mioglobina2/7'>residuos no polares</scene> aparecen dispuestos en el interior del plegamiento, recubiertos por los residuos con carga o de carácter polar, y aislados del contacto con las moléculas de agua circundantes, tal como se puede apreciar en esta representación de <scene name='60/602777/Mioglobina2/9'>todos los residuos</scene>. También se aprecia aquí que la molécula presenta un plegamiento muy compacto, sin apenas espacio para moléculas de agua en su interior.
		+
		+	Partiendo de nuevo del modelo de <scene name='60/602777/Mioglobina3/1'>bolas y varillas</scene> trataremos ahora de apreciar otros aspectos del plegamiento de la mioglobina. En un modelo de cintas se aprecia que existen 7 tramos rectilíneos con estructura secundaria en <scene name='60/602777/Mioglobina4/1'>helice alfa</scene>, separados por <scene name='60/602777/Mioglobina4/2'>curvaturas</scene> sin estructura secundaria aparente.
		+
		+	Por último, restituyamos <scene name='60/602777/Mioglobina5/1'>el grupo hemo</scene> a su lugar.

Alejandro Porto at 10:14, 9 November 2014

Alejandro Porto — Sun, 09 Nov 2014 10:14:26 GMT

←Older revision		Revision as of 10:14, 9 November 2014
Line 1:		Line 1:
	==Mioglobina de cachalote (Physeter catodon): conformación tridimensional==		==Mioglobina de cachalote (Physeter catodon): conformación tridimensional==
-	<StructureSection load='~~3o89~~' size='800' side='right' caption='Mioglobina de cachalote' scene='60/602777/Mioglobina1/1'>	+	<StructureSection load='1hhj' size='800' side='right' caption='Mioglobina de cachalote' scene='60/602777/Mioglobina1/1'>
		+


-	<scene name='60/602777/Mioglobina1/1'>Vista inicial</scene>

	La primera proteína cuya estructura terciaria fue conocida fue la mioglobina (una proteína que transporta oxígeno en el músculo), concretamente la del cachalote. El descubrimiento se debe al investigador John C. Kendrew, que en Laboratorio Cavendish de la Universidad de Cambridge, aplicó con éxito la técnica de difracción de rayos X a cristales de esta proteína, lo que le valió obtener el Premio Nobel de Química en 1962.		La primera proteína cuya estructura terciaria fue conocida fue la mioglobina (una proteína que transporta oxígeno en el músculo), concretamente la del cachalote. El descubrimiento se debe al investigador John C. Kendrew, que en Laboratorio Cavendish de la Universidad de Cambridge, aplicó con éxito la técnica de difracción de rayos X a cristales de esta proteína, lo que le valió obtener el Premio Nobel de Química en 1962.

-	La mioglobina es una proteína que transporta oxígeno en el músculo. Consta de una cadena polipeptídica de 153 residuos de aminoácidos y un grupo prostético, denominado <scene name='60/602777/Mioglobina1/4'>grupo hemo</scene>, que posee un <scene name='60/602777/Mioglobina1/5'>ion de hierro</scene> en su parte central.
-
-	En el modelo de la derecha se visualiza el esqueleto de la cadena polipeptídica junto con el gupo hemo. Veamos ahora la misma estructura en un <scene name='60/602777/Mioglobina2/1'>modelo de bolas y varillas</scene>. Los colores que se observan varían gradualmente desde el extremo amino-terminal (azul) al carboxi-terminal (verde). Para facilitar la visualización <scene name='60/602777/Mioglobina2/2'>ocultamos ahora el grupo hemo</scene>.
-	Trataremos ahora de situar en
-	<scene name='60/602777/Mioglobina2/3'>la cadena polipeptidica</scene>
-	los distintos grupos de residuos de aminoácidos:
-
-	Los <scene name='60/602777/Mioglobina2/4'>residuos con carga negativa</scene> y los <scene name='60/602777/Mioglobina2/5'>residuos con carga positiva</scene> aparecen dispuestos en la periferia de la molécula, accesibles a las moléculas de agua circundantes. Lo mismo ocurre con los residuos de aminoácidos <scene name='60/602777/Mioglobina2/6'>polares</scene>. Por el contrario, los <scene name='60/602777/Mioglobina2/7'>residuos no polares</scene> aparecen dispuestos en el interior del plegamiento, recubiertos por los residuos con carga o de carácter polar, y aislados del contacto con las moléculas de agua circundantes, tal como se puede apreciar en esta representación de <scene name='60/602777/Mioglobina2/9'>todos los residuos</scene>. También se aprecia aquí que la molécula presenta un plegamiento muy compacto, sin apenas espacio para moléculas de agua en su interior.
-
-	Partiendo de nuevo del modelo de <scene name='60/602777/Mioglobina3/1'>bolas y varillas</scene> trataremos ahora de apreciar otros aspectos del plegamiento de la mioglobina. En un modelo de cintas se aprecia que existen 7 tramos rectilíneos con estructura secundaria en <scene name='60/602777/Mioglobina4/1'>helice alfa</scene>, separados por <scene name='60/602777/Mioglobina4/2'>curvaturas</scene> sin estructura secundaria aparente.
-
-	Por último, restituyamos <scene name='60/602777/Mioglobina5/1'>el grupo hemo</scene> a su lugar.