User:Alejandro Porto/Sandbox 3 - Revision history

Alejandro Porto at 11:45, 20 March 2016

Alejandro Porto — Sun, 20 Mar 2016 11:45:10 GMT

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	:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.		:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
	:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alga o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.		:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alga o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
-	:'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>~~Láminabeta~~</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>	+	:'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.
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-	<scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene>	+
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-	<scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene>	+
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-	<scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>	+

Alejandro Porto at 11:39, 20 March 2016

Alejandro Porto — Sun, 20 Mar 2016 11:39:26 GMT

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	'''Estructura secundaria'''.- Existen dos tipos principales de estructura secundaria presentes en la mayoría de las proteínas:		'''Estructura secundaria'''.- Existen dos tipos principales de estructura secundaria presentes en la mayoría de las proteínas:
	:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.		:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
-	:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alga o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán	+	:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alga o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
-		+	:'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Láminabeta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>
-	<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>~~hoja beta~~</scene>	+
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-	<scene name='60/603296/Secundaria2/2'>~~ocultar~~ hidrógenos</scene>	+
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-	<scene name='60/603296/Secundaria2/3'>~~ocultar~~ cadenas laterales</scene>	+

	<scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene>		<scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene>

Alejandro Porto at 11:33, 20 March 2016

Alejandro Porto — Sun, 20 Mar 2016 11:33:34 GMT

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	'''Estructura secundaria'''.- Existen dos tipos principales de estructura secundaria presentes en la mayoría de las proteínas:		'''Estructura secundaria'''.- Existen dos tipos principales de estructura secundaria presentes en la mayoría de las proteínas:
-	:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.	+	:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
-	<scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga</scene>	+	:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alga o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán
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-	<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene>	+

	<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>hoja beta</scene>		<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>hoja beta</scene>

Alejandro Porto at 11:19, 20 March 2016

Alejandro Porto — Sun, 20 Mar 2016 11:19:01 GMT

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	=Protein structure=		=Protein structure=
-	<StructureSection load='' size='~~500~~' side='right' caption='' scene='60/603296/Primaria/2'>	+	<StructureSection load='' size='800' side='right' caption='' scene='60/603296/Primaria/2'>

	'''Estructura primaria'''.- en esta <scene name='60/603296/Primaria/2'>vista inicial</scene> podemos observar un tramo corto de una cadena polipeptídica con el objeto de analizar aspectos de su ''estructura primaria''. Los átomos que conforman el ''esqueleto'' de la cadena están dispuestos en zig-zag como dicta la geometría de los orbitales de enlace de cada uno de ellos. Alternándose a uno y otro lado de este esqueleto se disponen los grupos R o cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos. Los grupos R se representan aquí mediante distintas esferas de mayor tamaño que el resto de los átomos para resaltar el hecho de que cada uno de ellos es en realidad un grupo de átomos enlazados de un modo característico.		'''Estructura primaria'''.- en esta <scene name='60/603296/Primaria/2'>vista inicial</scene> podemos observar un tramo corto de una cadena polipeptídica con el objeto de analizar aspectos de su ''estructura primaria''. Los átomos que conforman el ''esqueleto'' de la cadena están dispuestos en zig-zag como dicta la geometría de los orbitales de enlace de cada uno de ellos. Alternándose a uno y otro lado de este esqueleto se disponen los grupos R o cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos. Los grupos R se representan aquí mediante distintas esferas de mayor tamaño que el resto de los átomos para resaltar el hecho de que cada uno de ellos es en realidad un grupo de átomos enlazados de un modo característico.

Alejandro Porto at 19:49, 23 February 2016

Alejandro Porto — Tue, 23 Feb 2016 19:49:05 GMT

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	<StructureSection load='' size='500' side='right' caption='' scene='60/603296/Primaria/2'>		<StructureSection load='' size='500' side='right' caption='' scene='60/603296/Primaria/2'>

-	En esta <scene name='60/603296/Primaria/2'>vista inicial</scene> podemos observar un tramo corto de una cadena polipeptídica con el objeto de analizar aspectos de su ''estructura primaria''. Los átomos que conforman el ''esqueleto'' de la cadena están dispuestos en zig-zag como dicta la geometría de los orbitales de enlace de cada uno de ellos. Alternándose a uno y otro lado de este esqueleto se disponen los grupos R o cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos. Los grupos R se representan aquí mediante distintas esferas de mayor tamaño que el resto de los átomos para resaltar el hecho de que cada uno de ellos es en realidad un grupo de átomos enlazados de un modo característico.	+	'''Estructura primaria'''.- en esta <scene name='60/603296/Primaria/2'>vista inicial</scene> podemos observar un tramo corto de una cadena polipeptídica con el objeto de analizar aspectos de su ''estructura primaria''. Los átomos que conforman el ''esqueleto'' de la cadena están dispuestos en zig-zag como dicta la geometría de los orbitales de enlace de cada uno de ellos. Alternándose a uno y otro lado de este esqueleto se disponen los grupos R o cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos. Los grupos R se representan aquí mediante distintas esferas de mayor tamaño que el resto de los átomos para resaltar el hecho de que cada uno de ellos es en realidad un grupo de átomos enlazados de un modo característico.

	Nos aproximamos ahora a una zona de la cadena polipeptídica para analizar la estructura del <scene name='60/603296/Primaria3/1'>enlace peptídico</scene> existente entre dos residuos de aminoácidos. Debido al fenómeno de la resonancia, el enlace peptídico, que une el átomo de carbono carboxílico de un resido de aminoácido con el de nitrógeno del grupo amino del siguiente posee un carácter parcial de doble enlace, que impide la rotación de los sustituyentes que se encuentran a uno y otro lado del mismo. Ello hace que los seis átomos enmarcados en el <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectángulo</scene> señalado en el modelo adjunto se encuentren siempre en el mismo plano rígido, como podemos comprobar al <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activar el giro</scene> de la estructura.		Nos aproximamos ahora a una zona de la cadena polipeptídica para analizar la estructura del <scene name='60/603296/Primaria3/1'>enlace peptídico</scene> existente entre dos residuos de aminoácidos. Debido al fenómeno de la resonancia, el enlace peptídico, que une el átomo de carbono carboxílico de un resido de aminoácido con el de nitrógeno del grupo amino del siguiente posee un carácter parcial de doble enlace, que impide la rotación de los sustituyentes que se encuentran a uno y otro lado del mismo. Ello hace que los seis átomos enmarcados en el <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectángulo</scene> señalado en el modelo adjunto se encuentren siempre en el mismo plano rígido, como podemos comprobar al <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activar el giro</scene> de la estructura.
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	'''Estructura secundaria'''.- Existen dos tipos principales de estructura secundaria presentes en la mayoría de las proteínas:		'''Estructura secundaria'''.- Existen dos tipos principales de estructura secundaria presentes en la mayoría de las proteínas:
-	::<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>	+	:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
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-	<scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>	+
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-	<scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>	+
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-	<scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>	+
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-	<scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene>	+
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-	<scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene>	+
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	<scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga</scene>		<scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga</scene>

Alejandro Porto at 19:39, 23 February 2016

Alejandro Porto — Tue, 23 Feb 2016 19:39:32 GMT

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	=Protein structure=		=Protein structure=
-	<StructureSection load='' size='~~800~~' side='right' caption='' scene='60/603296/Primaria/2'>	+	<StructureSection load='' size='500' side='right' caption='' scene='60/603296/Primaria/2'>

	En esta <scene name='60/603296/Primaria/2'>vista inicial</scene> podemos observar un tramo corto de una cadena polipeptídica con el objeto de analizar aspectos de su ''estructura primaria''. Los átomos que conforman el ''esqueleto'' de la cadena están dispuestos en zig-zag como dicta la geometría de los orbitales de enlace de cada uno de ellos. Alternándose a uno y otro lado de este esqueleto se disponen los grupos R o cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos. Los grupos R se representan aquí mediante distintas esferas de mayor tamaño que el resto de los átomos para resaltar el hecho de que cada uno de ellos es en realidad un grupo de átomos enlazados de un modo característico.		En esta <scene name='60/603296/Primaria/2'>vista inicial</scene> podemos observar un tramo corto de una cadena polipeptídica con el objeto de analizar aspectos de su ''estructura primaria''. Los átomos que conforman el ''esqueleto'' de la cadena están dispuestos en zig-zag como dicta la geometría de los orbitales de enlace de cada uno de ellos. Alternándose a uno y otro lado de este esqueleto se disponen los grupos R o cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos. Los grupos R se representan aquí mediante distintas esferas de mayor tamaño que el resto de los átomos para resaltar el hecho de que cada uno de ellos es en realidad un grupo de átomos enlazados de un modo característico.

Alejandro Porto at 19:33, 23 February 2016

Alejandro Porto — Tue, 23 Feb 2016 19:33:20 GMT

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	En esta <scene name='60/603296/Primaria/2'>vista inicial</scene> podemos observar un tramo corto de una cadena polipeptídica con el objeto de analizar aspectos de su ''estructura primaria''. Los átomos que conforman el ''esqueleto'' de la cadena están dispuestos en zig-zag como dicta la geometría de los orbitales de enlace de cada uno de ellos. Alternándose a uno y otro lado de este esqueleto se disponen los grupos R o cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos. Los grupos R se representan aquí mediante distintas esferas de mayor tamaño que el resto de los átomos para resaltar el hecho de que cada uno de ellos es en realidad un grupo de átomos enlazados de un modo característico.		En esta <scene name='60/603296/Primaria/2'>vista inicial</scene> podemos observar un tramo corto de una cadena polipeptídica con el objeto de analizar aspectos de su ''estructura primaria''. Los átomos que conforman el ''esqueleto'' de la cadena están dispuestos en zig-zag como dicta la geometría de los orbitales de enlace de cada uno de ellos. Alternándose a uno y otro lado de este esqueleto se disponen los grupos R o cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos. Los grupos R se representan aquí mediante distintas esferas de mayor tamaño que el resto de los átomos para resaltar el hecho de que cada uno de ellos es en realidad un grupo de átomos enlazados de un modo característico.

-	Nos aproximamos ahora a una zona de la cadena polipeptídica para analizar la estructura del <scene name='60/603296/Primaria3/1'>enlace peptídico</scene> existente entre dos residuos de aminoácidos. Debido al fenómeno de la resonancia, el enlace peptídico, que une el átomo de carbono carboxílico de un resido de aminoácido con el de nitrógeno del grupo amino del siguiente posee un carácter parcial de doble enlace, que impide la rotación de los sustituyentes que se encuentran a uno y otro lado del mismo. Ello hace que los seis átomos enmarcados en el ~~rectángulo~~ <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectángulo</scene> señalado en el modelo adjunto se encuentren siempre en el mismo plano rígido, como podemos comprobar al <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activar el giro</scene> de la estructura.	+	Nos aproximamos ahora a una zona de la cadena polipeptídica para analizar la estructura del <scene name='60/603296/Primaria3/1'>enlace peptídico</scene> existente entre dos residuos de aminoácidos. Debido al fenómeno de la resonancia, el enlace peptídico, que une el átomo de carbono carboxílico de un resido de aminoácido con el de nitrógeno del grupo amino del siguiente posee un carácter parcial de doble enlace, que impide la rotación de los sustituyentes que se encuentran a uno y otro lado del mismo. Ello hace que los seis átomos enmarcados en el <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectángulo</scene> señalado en el modelo adjunto se encuentren siempre en el mismo plano rígido, como podemos comprobar al <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activar el giro</scene> de la estructura.
	El esqueleto de la cadena polipeptídica es una sucesión monótona en la que se repite la siguiente secuencia: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>carbono alfa</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carbono del grupo carboxilo</scene>,		El esqueleto de la cadena polipeptídica es una sucesión monótona en la que se repite la siguiente secuencia: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>carbono alfa</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carbono del grupo carboxilo</scene>,
	<scene name='60/603296/Primaria3/11'>nitrógeno del grupo amino</scene>. Si tenemos en cuenta la falta de libertad de giro asociada al enlace peptídico, podemos concebir la cadena polipeptídica como una <scene name='60/603296/Primaria3/12'>sucesión de planos rígidos</scene> que sí pueden rotar unos con respecto a otros.		<scene name='60/603296/Primaria3/11'>nitrógeno del grupo amino</scene>. Si tenemos en cuenta la falta de libertad de giro asociada al enlace peptídico, podemos concebir la cadena polipeptídica como una <scene name='60/603296/Primaria3/12'>sucesión de planos rígidos</scene> que sí pueden rotar unos con respecto a otros.

Alejandro Porto at 19:32, 23 February 2016

Alejandro Porto — Tue, 23 Feb 2016 19:32:31 GMT

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	Nos aproximamos ahora a una zona de la cadena polipeptídica para analizar la estructura del <scene name='60/603296/Primaria3/1'>enlace peptídico</scene> existente entre dos residuos de aminoácidos. Debido al fenómeno de la resonancia, el enlace peptídico, que une el átomo de carbono carboxílico de un resido de aminoácido con el de nitrógeno del grupo amino del siguiente posee un carácter parcial de doble enlace, que impide la rotación de los sustituyentes que se encuentran a uno y otro lado del mismo. Ello hace que los seis átomos enmarcados en el rectángulo <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectángulo</scene> señalado en el modelo adjunto se encuentren siempre en el mismo plano rígido, como podemos comprobar al <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activar el giro</scene> de la estructura.		Nos aproximamos ahora a una zona de la cadena polipeptídica para analizar la estructura del <scene name='60/603296/Primaria3/1'>enlace peptídico</scene> existente entre dos residuos de aminoácidos. Debido al fenómeno de la resonancia, el enlace peptídico, que une el átomo de carbono carboxílico de un resido de aminoácido con el de nitrógeno del grupo amino del siguiente posee un carácter parcial de doble enlace, que impide la rotación de los sustituyentes que se encuentran a uno y otro lado del mismo. Ello hace que los seis átomos enmarcados en el rectángulo <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectángulo</scene> señalado en el modelo adjunto se encuentren siempre en el mismo plano rígido, como podemos comprobar al <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activar el giro</scene> de la estructura.
		+	El esqueleto de la cadena polipeptídica es una sucesión monótona en la que se repite la siguiente secuencia: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>carbono alfa</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carbono del grupo carboxilo</scene>,
		+	<scene name='60/603296/Primaria3/11'>nitrógeno del grupo amino</scene>. Si tenemos en cuenta la falta de libertad de giro asociada al enlace peptídico, podemos concebir la cadena polipeptídica como una <scene name='60/603296/Primaria3/12'>sucesión de planos rígidos</scene> que sí pueden rotar unos con respecto a otros.

-	~~<scene name=~~'~~60/603296/Primaria3/8~~'~~>carbono alfa</scene>~~	+	'''Estructura secundaria'''.- Existen dos tipos principales de estructura secundaria presentes en la mayoría de las proteínas:
-		+	::<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>
-	~~<scene name=~~'~~60/603296/Primaria3/9~~'~~>carbono del grupo carboxilo</scene>~~	+
-		+
-	~~<scene name=~~'~~60/603296/Primaria3/11~~'~~>nitrógeno del grupo amino</scene>~~	+
-		+
-	~~<scene name='60/603296/Primaria3/12'>sucesión~~ de ~~planos</scene>~~	+
-		+
-	<scene name='60/603296/Secundaria/4'>~~hélice~~ alfa</scene>	+

	<scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>		<scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>

Alejandro Porto at 18:13, 22 February 2016

Alejandro Porto — Mon, 22 Feb 2016 18:13:41 GMT

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	En esta <scene name='60/603296/Primaria/2'>vista inicial</scene> podemos observar un tramo corto de una cadena polipeptídica con el objeto de analizar aspectos de su ''estructura primaria''. Los átomos que conforman el ''esqueleto'' de la cadena están dispuestos en zig-zag como dicta la geometría de los orbitales de enlace de cada uno de ellos. Alternándose a uno y otro lado de este esqueleto se disponen los grupos R o cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos. Los grupos R se representan aquí mediante distintas esferas de mayor tamaño que el resto de los átomos para resaltar el hecho de que cada uno de ellos es en realidad un grupo de átomos enlazados de un modo característico.		En esta <scene name='60/603296/Primaria/2'>vista inicial</scene> podemos observar un tramo corto de una cadena polipeptídica con el objeto de analizar aspectos de su ''estructura primaria''. Los átomos que conforman el ''esqueleto'' de la cadena están dispuestos en zig-zag como dicta la geometría de los orbitales de enlace de cada uno de ellos. Alternándose a uno y otro lado de este esqueleto se disponen los grupos R o cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos. Los grupos R se representan aquí mediante distintas esferas de mayor tamaño que el resto de los átomos para resaltar el hecho de que cada uno de ellos es en realidad un grupo de átomos enlazados de un modo característico.

-	Nos aproximamos ahora a una zona de la cadena polipeptídica para analizar la estructura del <scene name='60/603296/Primaria3/1'>enlace peptídico</scene> existente entre dos residuos de aminoácidos.	+	Nos aproximamos ahora a una zona de la cadena polipeptídica para analizar la estructura del <scene name='60/603296/Primaria3/1'>enlace peptídico</scene> existente entre dos residuos de aminoácidos. Debido al fenómeno de la resonancia, el enlace peptídico, que une el átomo de carbono carboxílico de un resido de aminoácido con el de nitrógeno del grupo amino del siguiente posee un carácter parcial de doble enlace, que impide la rotación de los sustituyentes que se encuentran a uno y otro lado del mismo. Ello hace que los seis átomos enmarcados en el rectángulo <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectángulo</scene> señalado en el modelo adjunto se encuentren siempre en el mismo plano rígido, como podemos comprobar al <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activar el giro</scene> de la estructura.
-		+
-	<scene name='60/603296/Primaria3/7'>~~plano rígido~~</scene>	+
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-	<scene name='60/603296/Primaria3/6'>activar giro</scene>	+

	<scene name='60/603296/Primaria3/8'>carbono alfa</scene>		<scene name='60/603296/Primaria3/8'>carbono alfa</scene>

Alejandro Porto at 18:07, 22 February 2016

Alejandro Porto — Mon, 22 Feb 2016 18:07:16 GMT

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	<StructureSection load='' size='800' side='right' caption='' scene='60/603296/Primaria/2'>		<StructureSection load='' size='800' side='right' caption='' scene='60/603296/Primaria/2'>

-	En esta <scene name='60/603296/Primaria/2'>~~Vista~~ inicial</scene> podemos observar un tramo corto de una cadena polipeptídica con el objeto de analizar aspectos de su ''estructura primaria''.	+	En esta <scene name='60/603296/Primaria/2'>vista inicial</scene> podemos observar un tramo corto de una cadena polipeptídica con el objeto de analizar aspectos de su ''estructura primaria''. Los átomos que conforman el ''esqueleto'' de la cadena están dispuestos en zig-zag como dicta la geometría de los orbitales de enlace de cada uno de ellos. Alternándose a uno y otro lado de este esqueleto se disponen los grupos R o cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos. Los grupos R se representan aquí mediante distintas esferas de mayor tamaño que el resto de los átomos para resaltar el hecho de que cada uno de ellos es en realidad un grupo de átomos enlazados de un modo característico.

-	<scene name='60/603296/Primaria3/1'>enlace peptídico</scene>	+	Nos aproximamos ahora a una zona de la cadena polipeptídica para analizar la estructura del <scene name='60/603296/Primaria3/1'>enlace peptídico</scene> existente entre dos residuos de aminoácidos.

	<scene name='60/603296/Primaria3/7'>plano rígido</scene>		<scene name='60/603296/Primaria3/7'>plano rígido</scene>