Proteins: primary and secondary structure (Czech)

From Proteopedia

(Difference between revisions)
Jump to: navigation, search
Current revision (22:01, 26 February 2019) (edit) (undo)
 
(12 intermediate revisions not shown.)
Line 1: Line 1:
[[es:Proteins: primary and secondary structure (Spanish)]]
[[es:Proteins: primary and secondary structure (Spanish)]]
 +
[[cs:Proteins: primary and secondary structure (Czech)]]
<StructureSection load='' size='500' side='right' caption='' scene='60/603296/Primaria/2'>
<StructureSection load='' size='500' side='right' caption='' scene='60/603296/Primaria/2'>
<big>
<big>
*'''Primarní struktura'''
*'''Primarní struktura'''
:*Na <scene name='60/603296/Primaria/2'>úvodním obrázku</scene> vidíte krátký úsek polypeptidového řetězce, na kterém si ukážeme základní vlastnosti ''primární struktury proteinu''. Atomy tvořící hlavní řetězec jsou v cik-cak uspořádání, jak vyplývá geometrie jejich vazebných orbitalů. Postranní řetězce aminokyselin (takzvané R skupiny) vyčnívají to prostoru po stranách hlavního řetězce.
:*Na <scene name='60/603296/Primaria/2'>úvodním obrázku</scene> vidíte krátký úsek polypeptidového řetězce, na kterém si ukážeme základní vlastnosti ''primární struktury proteinu''. Atomy tvořící hlavní řetězec jsou v cik-cak uspořádání, jak vyplývá geometrie jejich vazebných orbitalů. Postranní řetězce aminokyselin (takzvané R skupiny) vyčnívají to prostoru po stranách hlavního řetězce.
-
:*Let's go now to a <scene name='60/603296/Primaria3/1'>peptide bond</scene> between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, which prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectangle</scene> on model window are always confined to the same rigid flat. We can test it by <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activate rotation</scene>.
+
:*Podívejme se nyní na <scene name='80/809188/Peptide_bond/1'>peptidovou vazbu</scene> mezi dvěma aminokyselinami. Kvůli počtu elektronů ve vazebných orbitalech, peptidová vazba vykazuje některé vlastnosti dvojné vazby, která brání volné rotaci atomů na obou stranách této vazby. To znamená, že šest atomů v označených <scene name='60/603296/Primaria3/7'>obdélníkem</scene> na modelu, jsou spoutané v planární konformaci. Přesvědčte se o tom na <scene name='60/603296/Primaria3/6'>rotující animaci</scene>.
-
:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>alfa carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carboxyl group carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>amino group nitrogen</scene>. Minding the restrictions to free rotation in ''peptide bond'', we can visualize the polypeptide chain as a succession of <scene name='60/603296/Primaria3/12'>rigid flats</scene>. Each of these rigid flats can freely rotate respect each other.
+
:*Hlavní řetězec je složen ze stále se opakující sekvence atomů: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>alfa uhlíku</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>uhlíku karboxylové skupiny</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'> dusíku amidové vazby</scene>. Kvůli rotaci neumožněné na peptidové dvojné vazbě, polypeptidový řetězec můžeme pozorovat jako řetězec obdélníků. Každý z těchto <scene name='60/603296/Primaria3/12'>obdélníků</scene> může volně rotovat ve vztahu k ostatním.
-
*'''Secondary structure'''.- In most proteins there are two main types of secondary structure.
+
*'''Sekundární struktura''' - Ve většině proteinů se nachází dva typy sekundární struktury.
-
:*<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa helix</scene>.- It is a helical structure with a thread pitch of 0.56 nm. Let's go to a <scene name='60/603296/Secundaria/5'>polar view</scene>. Now let's <scene name='60/603296/Secundaria/7'>hide hydrogen atoms</scene>. The polypeptide chain backbone is coiled and placed at the center of structure, while amino acid side chains protrude outward from this backbone. Let's <scene name='60/603296/Secundaria/8'>hide side chains</scene> for a better understanding. Now, let's back to a <scene name='60/603296/Secundaria/10'>side view</scene>. A <scene name='60/603296/Secundaria/11'>ribbon model</scene> highlights the helical folding of the backbone. Using again a <scene name='60/603296/Secundaria/12'>ball and stick model</scene> we recover <scene name='60/603296/Secundaria/13'>side chains</scene>, now highlighted with a spectral color series. ''Alfa helix'' structure becomes stabilized by many <scene name='60/603296/Secundaria/14'>hydrogen bonds</scene>. All peptide groups in the chain are involved in these hydrogen bonds. <scene name='60/603296/Secundaria/15'>Zoom in</scene> to a better understanding.
+
:*<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa-helix</scene> – spirálovitá struktura s výškou závitu 0,56 nm s <scene name='60/603296/Secundaria/5'>kruhovým vnitřním průřezem</scene>. Nyní <scene name='60/603296/Secundaria/7'>skryjeme vodíky</scene>. Kostra polypeptidového řetězce tvoří spirálu na vnitřním okraji struktury a postranní řetězce jednotlivých aminokyselin vyčnívají ven do prostoru. Nyní skryjeme postranní řetězce pro přehlednější zobrazení <scene name='60/603296/Secundaria/8'>od konce</scene> a <scene name='60/603296/Secundaria/10'>ze strany</scene>. Takzvaný <scene name='60/603296/Secundaria/11'>ribbon model</scene> zvýrazňuje spirálovitou strukturu hlavního řetězce, zatímco <scene name='60/603296/Secundaria/13'>atomární model</scene> ukazuje uspořádání postranních řetězců. ''Alfa-helix'' je struktura zpevněná mnoha <scene name='60/603296/Secundaria/14'>vodíkovými můstky</scene>. Každá skupina tvořící peptidovou vazbu tvoří <scene name='60/603296/Secundaria/15'>vodíkové můstky se skupinami v okolních smyčkách</scene> spirály.
-
:*Primary structure specifies secondary structure, i.e., is the amino acid sequence which determines that a polypeptide chain folds resulting a alfa helix or other secondary structure. Let's consider the effects of <scene name='60/603296/Secundaria/20'>electrical charged residues</scene> of either sign and the <scene name='60/603296/Secundaria/21'>side chains size</scene>.
+
:*Primární struktura určuje strukturu sekundární neboli sekundární struktura je určená sekvencí aminokyselin. Nyní se podíváme na <scene name='60/603296/Secundaria/20'>nabité postranního řetězce</scene> a <scene name='60/603296/Secundaria/21'>jejich velikost</scene>.
-
:*'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Beta sheet</scene>'''.- Polypeptide chain is folded in zigzag arrangement. Let's <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>hide hydrogen atoms</scene> and <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>side chains</scene> for a better understanding. Notice that a polypeptide chain can have several linear fragments separated by curvatures called ''beta turns''. Now let's recover <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>side chains</scene> and highlight the <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>hydrogen bonds</scene> between different linear sections of the chain. This hydrogen bonds give stability to the structure. Let's look now the polypeptide chain represented by a <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>ribbon model</scene>.
+
 
 +
:*'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Beta struktura skládaného listu</scene>''' - Polypeptidový řetězec je v tomto případě uspořádaný cik-cak.
 +
 
 +
:*Skryjeme <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>vodíkové atomy</scene> a <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>postranní řetězce</scene> pro lepší porozuměníPolypeptidový řetězec má rovné směrované úseky oddělené beta ohyby. Nyní znovu zvýrazníme <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>postranní řetězce</scene> a <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>vodíkové vazby</scene> mezi sousedními rovnými úseky hrající i v této struktuře významnou stabilizační roli. Nakonec se podíváme na <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>ribbon model</scene> beta struktury.
</StructureSection>
</StructureSection>
== References ==
== References ==
<references/>
<references/>

Current revision

Drag the structure with the mouse to rotate

References

Proteopedia Page Contributors and Editors (what is this?)

Jana Nedvědová

Personal tools
In other languages