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==This is a placeholder== This is a placeholder text to help you get started in placing a Jmol applet on your page. At any time, click "Show Preview" at the bottom of this page to see how it goes. Replace the PDB id (use lowercase!) after the STRUCTURE_ and after PDB= to load and display another structure. {{STRUCTURE_1gt2 | PDB=1gt2 | SCENE= }} {{Seed}} [[Image:1gt2.png|left|200px]] <!-- The line below this paragraph, containing "STRUCTURE_1gt2", creates the "Structure Box" on the page. You may change the PDB parameter (which sets the PDB file loaded into the applet) or the SCENE parameter (which sets the initial scene displayed when the page is loaded), or leave the SCENE parameter empty for the default display. --> {{STRUCTURE_1gt2| PDB=1gt2 | SCENE= }} ===R207S, R292S MUTANTE DELLA MALATE DEHYDROGENASE DEL ARCHAEON ALOFILICO ''HALOARCULA MARISMORTUI'' (FORMA OLO)=== La struttura cristallografica tridimensionale del mutante (R207S, R292S) della malate dehydrogenase di ''Haloarcula marismortui'' fu risolta ad una risoluzione di 1.95 A per determinare il ruolo di ponti di sale ed ioni del solvente nell'adattamento alofilico e la stabilità della struttura quaternaria. Le mutazioni, situate all'interfaccia dimero-dimero, distruggono due grappoli di ponti di sale inter-dimero che sono essenziali per la stabilizazione del tetramero della forma selvatica. Esperimenti precedenti in soluzione, compiè sul doppio mutante, avevano mostrato una struttura tetramerica in 4M NaCl che dissociarono in dimeri attivi in 2M NaCl. Per stabilire se la forma dimerica attiva è un prodotto della mutazione, oppure se esiste anche nella proteina selvatica, studi complementari furono compiuti sull'enzima selvatica usando centrifugazione analitica ed esperimenti di diffusione di neutroni a bassi angoli. Loro mostrarono l'esistenza di dimeri attivi in NaF, KF, Na(2)SO(4), anche nell'assenza di NADH, e nella presenza di NADH alle concentrazioni di NaCl sotto 0.3M. La struttura cristallina mostra un tetramero che, nell'assenza dei grappoli di ponti di sale, sembra essere stabilizzato da una rete di molecole di acqua ordinate e da Cl(-) che si legano all'interfaccia dimero-dimero. Il ripiegamento del doppio mutante e quello della forma selvatica dimerica sono quasi identiche (la deviazione r.m.s. tra equivalenti C-alfa è del 0.39 A). Gli ioni di cloruro sono osservati anche alle interfacce monomero-monomero del mutante, contribuendo alla stabilità di ogni dimero rispetto alla dissociazione a basso sale. I nostri risultati sostengono l'ipotesi che il vasto legame di acqua e di sale è un'importante caratteristica dell'adattamento ad un ambiente alofilico. Riassunto tradotto da MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine. ==A proposito di questa Struttura== 1GT2 è una struttura a 2 catene di sequenze di [http://en.wikipedia.org/wiki/Haloarcula_marismortui Haloarcula marismortui]. Delle informazioni cristallografiche completi sono disponibili su [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=1GT2 OCA]. ==Riferimento== <ref group="xtra">PMID:12581646</ref><references group="xtra"/> [[Category: Haloarcula marismortui]] [[Category: Malate dehydrogenase]] [[Category: Cosenza, L W.]] [[Category: Ebel, C.]] [[Category: Irimia, A.]] [[Category: Madern, D.]] [[Category: Richard, S B.]] [[Category: Vellieux, F M.D.]] [[Category: Zaccai, G.]] [[Category: Halophilic]] [[Category: Ion-binding]] [[Category: Malate dehydrogenase]] [[Category: Oxidoreductase]] [[Category: Protein-solvent interaction]] ''Page seeded by [http://oca.weizmann.ac.il/oca OCA ] on Mon Feb 16 11:28:58 2009''

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