User:Alejandro Porto/Sandbox 3
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<Structure load='4ald' size='800' frame='true' align='right' caption='Fructosa-bifosfato aldolasa' scene='60/603296/F2pa/4' /> | <Structure load='4ald' size='800' frame='true' align='right' caption='Fructosa-bifosfato aldolasa' scene='60/603296/F2pa/4' /> | ||
:<big>Utilizando modelos moleculares 3D vamos a realizar una aproximación a la relación espacial entre los enzimas y sus respectivos sustratos. Utilizaremos como ejemplo el enzima ''fructosa-bifosfato aldolasa'', un enzima de la secuencia glucolítica que cataliza la escisión de la ''fructosa-1,6-bifosfato'' (su sustrato) para dar lugar a una molécula de ''gliceraldehido-3-fosfato'' y otra de ''dihidroxiacetona-fosfato''. En la ventana de la derecha podemos apreciar, por medio de un <scene name='60/603296/F2pa/4'>modelo de cintas</scene>, las estructuras secundarias predominantes en la molécula de la ''fructosa-bifosfato aldolasa''. | :<big>Utilizando modelos moleculares 3D vamos a realizar una aproximación a la relación espacial entre los enzimas y sus respectivos sustratos. Utilizaremos como ejemplo el enzima ''fructosa-bifosfato aldolasa'', un enzima de la secuencia glucolítica que cataliza la escisión de la ''fructosa-1,6-bifosfato'' (su sustrato) para dar lugar a una molécula de ''gliceraldehido-3-fosfato'' y otra de ''dihidroxiacetona-fosfato''. En la ventana de la derecha podemos apreciar, por medio de un <scene name='60/603296/F2pa/4'>modelo de cintas</scene>, las estructuras secundarias predominantes en la molécula de la ''fructosa-bifosfato aldolasa''. | ||
| - | :En el modelo de <scene name='60/603296/F2pa/3'>malla de alambre</scene>, en el que se representa tanto el esqueleto de la cadena polipeptídica como las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos, se aprecia la gran complejidad de esta molécula enzimática formada por 363 aminoácidos. | + | :En el modelo de <scene name='60/603296/F2pa/3'>malla de alambre</scene>, en el que se representa tanto el esqueleto de la cadena polipeptídica como las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos, se aprecia la gran complejidad de esta molécula enzimática formada por <scene name='60/603296/F2pa/17'>363 aminoácidos</scene>. |
<scene name='60/603296/F2pa/5'>atenuar</scene> | <scene name='60/603296/F2pa/5'>atenuar</scene> | ||
Revision as of 20:52, 9 January 2016
Área de pruebas
Enzimas: complejo enzima-sustrato
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- Utilizando modelos moleculares 3D vamos a realizar una aproximación a la relación espacial entre los enzimas y sus respectivos sustratos. Utilizaremos como ejemplo el enzima fructosa-bifosfato aldolasa, un enzima de la secuencia glucolítica que cataliza la escisión de la fructosa-1,6-bifosfato (su sustrato) para dar lugar a una molécula de gliceraldehido-3-fosfato y otra de dihidroxiacetona-fosfato. En la ventana de la derecha podemos apreciar, por medio de un , las estructuras secundarias predominantes en la molécula de la fructosa-bifosfato aldolasa.
- En el modelo de , en el que se representa tanto el esqueleto de la cadena polipeptídica como las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos, se aprecia la gran complejidad de esta molécula enzimática formada por .
