User:Alejandro Porto/Sandbox 3
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:<big>Utilizando modelos moleculares 3D vamos a realizar una aproximación a la relación espacial entre los enzimas y sus respectivos sustratos. Utilizaremos como ejemplo el enzima ''fructosa-bifosfato aldolasa'', un enzima de la secuencia glucolítica que cataliza la escisión de la ''fructosa-1,6-bifosfato'' (su sustrato) para dar lugar a una molécula de ''gliceraldehido-3-fosfato'' y otra de ''dihidroxiacetona-fosfato''. En la ventana de la derecha podemos apreciar, por medio de un <scene name='60/603296/F2pa/4'>modelo de cintas</scene>, las estructuras secundarias predominantes en la molécula de la ''fructosa-bifosfato aldolasa''. | :<big>Utilizando modelos moleculares 3D vamos a realizar una aproximación a la relación espacial entre los enzimas y sus respectivos sustratos. Utilizaremos como ejemplo el enzima ''fructosa-bifosfato aldolasa'', un enzima de la secuencia glucolítica que cataliza la escisión de la ''fructosa-1,6-bifosfato'' (su sustrato) para dar lugar a una molécula de ''gliceraldehido-3-fosfato'' y otra de ''dihidroxiacetona-fosfato''. En la ventana de la derecha podemos apreciar, por medio de un <scene name='60/603296/F2pa/4'>modelo de cintas</scene>, las estructuras secundarias predominantes en la molécula de la ''fructosa-bifosfato aldolasa''. | ||
:En el modelo de <scene name='60/603296/F2pa/3'>malla de alambre</scene>, en el que se representa tanto el esqueleto de la cadena polipeptídica como las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos, se aprecia la gran complejidad de esta molécula enzimática formada por <scene name='60/603296/F2pa/17'>363 aminoácidos</scene>. | :En el modelo de <scene name='60/603296/F2pa/3'>malla de alambre</scene>, en el que se representa tanto el esqueleto de la cadena polipeptídica como las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos, se aprecia la gran complejidad de esta molécula enzimática formada por <scene name='60/603296/F2pa/17'>363 aminoácidos</scene>. | ||
| - | :Procedamos ahora a <scene name='60/603296/F2pa/5'>atenuar</scene> el conjunto de la cadena polipeptídica para centrar nuestra atención en el <scene name='60/603296/F2pa/6'>centro activo</scene> del enzima, una cavidad rodeada de <scene name='60/603296/F2pa/7'>9 residuos</scene> en la que encaja el <scene name='60/603296/F2pa/9'>sustrato</scene>. | + | :Procedamos ahora a <scene name='60/603296/F2pa/5'>atenuar</scene> el conjunto de la cadena polipeptídica para centrar nuestra atención en el <scene name='60/603296/F2pa/6'>centro activo</scene> del enzima, una cavidad rodeada de <scene name='60/603296/F2pa/7'>9 residuos</scene> en la que encaja el <scene name='60/603296/F2pa/9'>sustrato</scene>, en este caso la molécula de ''fructosa-1,6-bifosfato''. |
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Revision as of 20:59, 9 January 2016
Área de pruebas
Enzimas: complejo enzima-sustrato
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- Utilizando modelos moleculares 3D vamos a realizar una aproximación a la relación espacial entre los enzimas y sus respectivos sustratos. Utilizaremos como ejemplo el enzima fructosa-bifosfato aldolasa, un enzima de la secuencia glucolítica que cataliza la escisión de la fructosa-1,6-bifosfato (su sustrato) para dar lugar a una molécula de gliceraldehido-3-fosfato y otra de dihidroxiacetona-fosfato. En la ventana de la derecha podemos apreciar, por medio de un , las estructuras secundarias predominantes en la molécula de la fructosa-bifosfato aldolasa.
- En el modelo de , en el que se representa tanto el esqueleto de la cadena polipeptídica como las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos, se aprecia la gran complejidad de esta molécula enzimática formada por .
- Procedamos ahora a el conjunto de la cadena polipeptídica para centrar nuestra atención en el del enzima, una cavidad rodeada de en la que encaja el , en este caso la molécula de fructosa-1,6-bifosfato.
