User:Alejandro Porto/Sandbox 3
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| - | <Structure load='4ald' size=' | + | <Structure load='4ald' size='800' frame='true' align='right' caption='Fructosa-bifosfato aldolasa' scene='60/603296/F2pa/4' /> |
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| - | :Todos los modelos que hemos analizado corresponden a una única <scene name='60/603296/F2pa/15'>subunidad</scene> de la ''fructosa-bifosfato aldolasa'', que es en realidad una proteína oligomérica formada por cuatro subunidades que conforman un <scene name='60/603296/F2pa/16'>tetrámero</scene>. | + | |
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| + | :::<big>Utilizando modelos moleculares 3D vamos a realizar una aproximación a la relación espacial entre los enzimas y sus respectivos sustratos. Utilizaremos como ejemplo el enzima ''fructosa-bifosfato aldolasa'', un enzima de la secuencia glucolítica que cataliza la escisión de la ''fructosa-1,6-bifosfato'' (su sustrato) para dar lugar a una molécula de ''gliceraldehido-3-fosfato'' y otra de ''dihidroxiacetona-fosfato''. En la ventana de la derecha podemos apreciar, por medio de un <scene name='60/603296/F2pa/4'>modelo de cintas</scene>, las estructuras secundarias predominantes en la molécula de la ''fructosa-bifosfato aldolasa''. | ||
| + | :::En el modelo de <scene name='60/603296/F2pa/3'>malla de alambre</scene>, en el que se representa tanto el esqueleto de la cadena polipeptídica como las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos, se aprecia la gran complejidad de esta molécula enzimática formada por <scene name='60/603296/F2pa/17'>363 aminoácidos</scene>. | ||
| + | :::Procedamos ahora a <scene name='60/603296/F2pa/5'>atenuar</scene> el conjunto de la cadena polipeptídica para centrar nuestra atención en el <scene name='60/603296/F2pa/6'>centro activo</scene> del enzima, una cavidad rodeada de <scene name='60/603296/F2pa/7'>9 residuos</scene> en la que encaja el <scene name='60/603296/F2pa/9'>sustrato</scene>, en este caso la molécula de ''fructosa-1,6-bifosfato''. | ||
| + | :::Con el objeto de visualizar mejor el <scene name='60/603296/F2pa/10'>acoplamiento espacial</scene> entre e centro activo y la molécula de sustrato se representan ahora los aminoácidos del centro activo con sus átomos ampliados hasta su radio de Van der Waals. A continuación, nos alejamos para poder apreciar una vista general del <scene name='60/603296/F2pa/11'>complejo enzima-sustrato</scene>. | ||
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| + | :::Todos los modelos que hemos analizado corresponden a una única <scene name='60/603296/F2pa/15'>subunidad</scene> de la ''fructosa-bifosfato aldolasa'', que es en realidad una proteína oligomérica formada por cuatro subunidades que conforman un <scene name='60/603296/F2pa/16'>tetrámero</scene>. | ||
Revision as of 21:09, 9 January 2016
Área de pruebas
Enzimas: complejo enzima-sustrato
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- Utilizando modelos moleculares 3D vamos a realizar una aproximación a la relación espacial entre los enzimas y sus respectivos sustratos. Utilizaremos como ejemplo el enzima fructosa-bifosfato aldolasa, un enzima de la secuencia glucolítica que cataliza la escisión de la fructosa-1,6-bifosfato (su sustrato) para dar lugar a una molécula de gliceraldehido-3-fosfato y otra de dihidroxiacetona-fosfato. En la ventana de la derecha podemos apreciar, por medio de un , las estructuras secundarias predominantes en la molécula de la fructosa-bifosfato aldolasa.
- En el modelo de , en el que se representa tanto el esqueleto de la cadena polipeptídica como las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos, se aprecia la gran complejidad de esta molécula enzimática formada por .
- Procedamos ahora a el conjunto de la cadena polipeptídica para centrar nuestra atención en el del enzima, una cavidad rodeada de en la que encaja el , en este caso la molécula de fructosa-1,6-bifosfato.
- Con el objeto de visualizar mejor el entre e centro activo y la molécula de sustrato se representan ahora los aminoácidos del centro activo con sus átomos ampliados hasta su radio de Van der Waals. A continuación, nos alejamos para poder apreciar una vista general del .
- Todos los modelos que hemos analizado corresponden a una única de la fructosa-bifosfato aldolasa, que es en realidad una proteína oligomérica formada por cuatro subunidades que conforman un .
