Myoglobin of Physeter catodon: structure

<StructureSection load='3o89' size='800' side='right' caption='Mioglobina de cachalote' scene='60/602777/Mioglobina1/1'>

La mioglobina es una proteína que transporta oxígeno en el músculo. Consta de una cadena polipeptídica de 153 residuos de aminoácidos y un grupo prostético, denominado <scene name='60/602777/Mioglobina1/4'>grupo hemo</scene>, que posee un <scene name='60/602777/Mioglobina1/5'>ion de hierro</scene> en su parte central.

En el modelo de la derecha se visualiza el esqueleto de la cadena polipeptídica junto con el gupo hemo. Veamos ahora la misma estructura en un <scene name='60/602777/Mioglobina2/1'>modelo de bolas y varillas</scene>. Los colores que se observan varían gradualmente desde el extremo amino-terminal (azul) al carboxi-terminal (verde). Para facilitar la visualización <scene name='60/602777/Mioglobina2/2'>ocultamos ahora el grupo hemo</scene>.

Trataremos ahora de situar en

<scene name='60/602777/Mioglobina2/3'>la cadena polipeptidica</scene>

los distintos grupos de residuos de aminoácidos:

Los <scene name='60/602777/Mioglobina2/4'>residuos con carga negativa</scene> y los <scene name='60/602777/Mioglobina2/5'>residuos con carga positiva</scene> aparecen dispuestos en la periferia de la molécula, accesibles a las moléculas de agua circundantes. Lo mismo ocurre con los residuos de aminoácidos <scene name='60/602777/Mioglobina2/6'>polares</scene>. Por el contrario, los <scene name='60/602777/Mioglobina2/7'>residuos no polares</scene> aparecen dispuestos en el interior del plegamiento, recubiertos por los residuos con carga o de carácter polar, y aislados del contacto con las moléculas de agua circundantes, tal como se puede apreciar en esta representación de <scene name='60/602777/Mioglobina2/9'>todos los residuos</scene>. También se aprecia aquí que la molécula presenta un plegamiento muy compacto, sin apenas espacio para moléculas de agua en su interior.

Partiendo de nuevo del modelo de <scene name='60/602777/Mioglobina3/1'>bolas y varillas</scene> trataremos ahora de apreciar otros aspectos del plegamiento de la mioglobina. En un modelo de cintas se aprecia que existen 7 tramos rectilíneos con estructura secundaria en <scene name='60/602777/Mioglobina4/1'>helice alfa</scene>, separados por <scene name='60/602777/Mioglobina4/2'>curvaturas</scene> sin estructura secundaria aparente.

Por último, restituyamos <scene name='60/602777/Mioglobina5/1'>el grupo hemo</scene> a su lugar.

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