טריפסין הוא אנזים הפועל בלבלב, מפרק חלבונים לשרשראות קצרות או פרוק סופי לחומצות אמינו. הפרוק נעשה באמצע החלבון ולכן הוא נחשב לאנדופפטידאז. המילה טריפסין מורכבת משתי מילים, המילה Tribo שפירושה משולש והמילה Trypsis שפירושה בלייה או עיכול. אנזים טריפסין הוא מסוג סרין פרוטאז המפרק קשרים פפטידיים בחלבון. טריפסין התגלה לראשונה על ידי Kuhne, שחקר את הפעילות הפרוטאוליטית של האנזים בשנת 1876. בשנת 1931 האנזים טוהר, ומאוחר יותר בשנת 1974 נקבע המבנה התלת מימדי של טריפסין. האנזים מיוצר ומופרש על-ידי תאים אקסוקריניים (תאים המפרישים מיצי עיכול לחלל המעי) של הלבלב בצורת זימוגן = אנזים לא פעיל העובר שפעול ע"י חיתוך פרוטאוליטי, הנקרא טריפסינוגן. אנזים "אנטרוקינאז" משפעל אותו בחלל המעי הדק- בתרסריון, וכך מתקבל הטריפסין הפעיל. בתמונה זו רואים מבנה של טריפסינוגן בהשוואה לטריפסין. טריפסין בתרסריון בעל יכולת לשפעל מולקולות נוספות של טריפסינוגן ולהפוך אותם לצורה הפעילה, כך אין צורך בכמות גדולה של אנטרוקינאז. שפעול האנזים נעשה ע"י תהליך חיתוך פרוטאוליטי שגורם לחשיפת האתר הפעיל של האנזים. שלב החלבון כזימוגן הכרחי על מנת שלא לפגוע בחלבונים שלא לצורך, כך יש אפשרות לבקר את היכולת של טריפסין לפרק חלבונים בתנאים מסוימים.

האנזים טריפסין מפרק חלבונים לפטטידים שונים או לחומצות אמינו ע"י פרוק קשרים פפטידיים : הפרוק נעשה ע"י חיתוך הצד הקרבוקיסלי c-terminal, של חומצות אמינו ליזין וארגינין (בתנאי שלא נמצאות בשרשרת לפני החומצה פרולין). המשיכה של חלבונים לאתר הפעיל של טריפסין נעשית ע"י משיכה חשמלית בין חומצות אמינו ליזין וארגינין הטעונות חיובית לבין חומצה אספרטית השלילית הנמצאת באתר הקטליטי של האנזים. האנזים פעיל בתנאים אופטימליים PH-8 (בניגוד לאנזים פפפסין הפועל ב pH חומצי ) ובטמפרטורה של 37 מעלות צלזיוס. של האנזים מכיל שלוש חומצות הקרויות "השילוש הקטליטי"- (סרין) ירוק , היסטדין (אדום) וחומצה אספרטית (צהוב). ניתן לעמוד על כל אחת מהחומצות בתמונה ולקבל אינפורמציה נוספת.

נעשה מחקר יישומי רב עם אנזים זה כיוון שניתן להפיק כמויות גדולות ומטוהרות . מעצם היותו סרין פרוטאז, הוא משמש ליישומים רבים, בניהם: מחקר על עיכול חלבונים וזיהוי הפפטידים שמתקבלים, שימושים ברפואה כגון המסת קרישי דם וטיפול בדלקת, הכנת מזון תינוקות , במחקר ביולוגיה של התא משמש להפרדת תאים במצע ועוד.

לאנזים טריפסי223 בתמונה, כל סוג של חומצה אמינית מסומנת בצבע אחר. רצף חומצות האמינו בחלבון מצורף כאן . של החלבון מכיל helix (סגול) -ו β sheet (ירוק). המבנה בתמונה גובש כקומלפקס עם הורמון Vasopressin , הורמון זה מהווה מעכב לאנזימי סרין פרוטאז כדוגמת טריפסין. טריפסין, אחראי לביקוע קשר פפטידי של חומצה אמינית בעלת מטען חיובי, מבקע אחרי חומצות אמיניות ארגינין וליזין. וזופרסין נחשב למעכב חזק ויעיל, כוון שהוא נמשך ונכנס לאתר הפעיל של הטריפסין, בזכות בין החומצה אספרטית בכיס הפעיל שהיא שלילית וארגינין החיובית הנמצאת בהורמון זה. בחלבון רגיל נעשה לאחר האריגינין חיתוך, אך בוזופרסין אחרי הארגינין יש חומצה אמינית פרולין, דבר שמונע את החיתוך כאן. וגם ע"י יצירת בין ציסטאין וארגינין בוזופרסין (בצבע ירוק) לסרין (214) לגליצין (216) בטריפסין (בצבע אדום) , הגורמים לקשר חזק בין טריפסין לוזופרסין ובכך הוזופרסין מהווה מעכב יעיל לאינזים זה .

סרטון על פעילות ועיכוב אנזימים - מכון דוידסון

דף עבודה לתלמיד