Trypsin (Hebrew)
From Proteopedia
(Difference between revisions)
| (23 intermediate revisions not shown.) | |||
| Line 1: | Line 1: | ||
| - | <Structure load='1yf4' size='400' frame='true' | + | <Structure load='1yf4' size='400' frame='true' side='left' caption='Trypsin [[1yf4]]' scene='Trypsin_(Hebrew)/open/1'> |
| - | + | ||
<p dir='rtl'> | <p dir='rtl'> | ||
| - | טריפסין הוא | + | טריפסין הוא אנזים הפועל בלבלב, מפרק חלבונים לשרשראות קצרות או פרוק סופי לחומצות אמינו. הפרוק נעשה באמצע החלבון ולכן הוא נחשב לאנדופפטידאז. |
| - | + | המילה טריפסין מורכבת משתי מילים, המילה Tribo | |
שפירושה משולש והמילה | שפירושה משולש והמילה | ||
Trypsis | Trypsis | ||
| Line 9: | Line 8: | ||
אנזים טריפסין הוא מסוג | אנזים טריפסין הוא מסוג | ||
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A1%D7%A8%D7%99%D7%9F_%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%98%D7%90%D7%96 סרין פרוטאז] | [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A1%D7%A8%D7%99%D7%9F_%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%98%D7%90%D7%96 סרין פרוטאז] | ||
| - | + | המפרק קשרים פפטידיים בחלבון. טריפסין התגלה לראשונה על ידי Kuhne, שחקר את הפעילות הפרוטאוליטית של האנזים בשנת 1876. בשנת 1931 האנזים | |
טוהר, ומאוחר יותר בשנת 1974 נקבע המבנה התלת מימדי של טריפסין. | טוהר, ומאוחר יותר בשנת 1974 נקבע המבנה התלת מימדי של טריפסין. | ||
האנזים מיוצר ומופרש על-ידי תאים אקסוקריניים (תאים המפרישים מיצי עיכול לחלל המעי) של | האנזים מיוצר ומופרש על-ידי תאים אקסוקריניים (תאים המפרישים מיצי עיכול לחלל המעי) של | ||
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9C%D7%91%D7%9C%D7%91 הלבלב] | [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9C%D7%91%D7%9C%D7%91 הלבלב] | ||
| - | בצורת זימוגן = אנזים לא פעיל, הנקרא טריפסינוגן | + | בצורת זימוגן = אנזים לא פעיל העובר שפעול ע"י חיתוך פרוטאוליטי, הנקרא טריפסינוגן. אנזים "אנטרוקינאז" משפעל אותו בחלל המעי הדק- בתרסריון, וכך מתקבל הטריפסין הפעיל. |
[http://proteopedia.org/wiki/images/e/ec/Trypsin_trypsin_and_trypsingen.doc בתמונה זו] | [http://proteopedia.org/wiki/images/e/ec/Trypsin_trypsin_and_trypsingen.doc בתמונה זו] | ||
רואים מבנה של טריפסינוגן בהשוואה לטריפסין. | רואים מבנה של טריפסינוגן בהשוואה לטריפסין. | ||
| - | + | טריפסין בתרסריון בעל יכולת לשפעל מולקולות נוספות של טריפסינוגן ולהפוך אותם לצורה הפעילה, כך אין צורך בכמות גדולה של אנטרוקינאז. שפעול האנזים | |
| - | + | נעשה ע"י תהליך חיתוך פרוטאוליטי שגורם לחשיפת האתר הפעיל של האנזים. שלב החלבון כזימוגן הכרחי על מנת שלא לפגוע בחלבונים שלא לצורך, כך יש אפשרות לבקר את היכולת של טריפסין לפרק חלבונים בתנאים מסוימים. | |
</p> | </p> | ||
<b> | <b> | ||
| Line 29: | Line 28: | ||
[http://www.google.co.il/imgres?q=%D7%97%D7%95%D7%9E%D7%A6%D7%95%D7%AA+%D7%90%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%95&hl=iw&sa=X&rls=com.microsoft:en-us&tbm=isch&prmd=imvns&tbnid=g7N82V8o3CR9ZM:&imgrefurl=http://he.wikipedia.org/wiki/%25D7%2597%25D7%2595%25D7%259E%25D7%25A6%25D7%25AA_%25D7%2590%25D7%259E%25D7%2599%25D7%25A0%25D7%2595&docid=q7zmvEz6lBqU4M&imgurl=http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/ce/AminoAcidball.svg/300px-AminoAcidball.svg.png&w=300&h=214&ei=TDzXT82yD5GA0AXF-9GzBA&zoom=1&biw=1280&bih=853 c-terminal], של חומצות אמינו ליזין וארגינין (בתנאי שלא נמצאות בשרשרת לפני החומצה פרולין). המשיכה של חלבונים לאתר הפעיל של טריפסין נעשית ע"י משיכה חשמלית בין חומצות אמינו ליזין וארגינין הטעונות חיובית לבין חומצה אספרטית השלילית הנמצאת באתר הקטליטי של האנזים. | [http://www.google.co.il/imgres?q=%D7%97%D7%95%D7%9E%D7%A6%D7%95%D7%AA+%D7%90%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%95&hl=iw&sa=X&rls=com.microsoft:en-us&tbm=isch&prmd=imvns&tbnid=g7N82V8o3CR9ZM:&imgrefurl=http://he.wikipedia.org/wiki/%25D7%2597%25D7%2595%25D7%259E%25D7%25A6%25D7%25AA_%25D7%2590%25D7%259E%25D7%2599%25D7%25A0%25D7%2595&docid=q7zmvEz6lBqU4M&imgurl=http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/ce/AminoAcidball.svg/300px-AminoAcidball.svg.png&w=300&h=214&ei=TDzXT82yD5GA0AXF-9GzBA&zoom=1&biw=1280&bih=853 c-terminal], של חומצות אמינו ליזין וארגינין (בתנאי שלא נמצאות בשרשרת לפני החומצה פרולין). המשיכה של חלבונים לאתר הפעיל של טריפסין נעשית ע"י משיכה חשמלית בין חומצות אמינו ליזין וארגינין הטעונות חיובית לבין חומצה אספרטית השלילית הנמצאת באתר הקטליטי של האנזים. | ||
האנזים פעיל בתנאים אופטימליים PH-8 (בניגוד לאנזים פפפסין הפועל ב pH | האנזים פעיל בתנאים אופטימליים PH-8 (בניגוד לאנזים פפפסין הפועל ב pH | ||
| - | + | חומצי ) ובטמפרטורה של 37 מעלות צלזיוס. | |
<scene name='Trypsin_(Hebrew)/Active2/3'> אתר פעיל </scene> | <scene name='Trypsin_(Hebrew)/Active2/3'> אתר פעיל </scene> | ||
| - | של האנזים מכיל שלוש חומצות הקרויות "השילוש הקטליטי"- סרין | + | של האנזים מכיל שלוש חומצות הקרויות "השילוש הקטליטי"- (סרין) ירוק |
| - | , היסטדין וחומצה אספרטית (ניתן לעמוד על כל אחת מהחומצות בתמונה ולקבל אינפורמציה נוספת | + | , היסטדין (אדום) וחומצה אספרטית (צהוב). ניתן לעמוד על כל אחת מהחומצות בתמונה ולקבל אינפורמציה נוספת. |
</p> | </p> | ||
| Line 41: | Line 40: | ||
</b> | </b> | ||
<p dir='rtl'> | <p dir='rtl'> | ||
| - | נעשה מחקר יישומי רב עם אנזים זה כיוון שניתן להפיק כמויות גדולות ומטוהרות . מעצם היותו סרין פרוטאז, הוא משמש ליישומים רבים, בניהם: מחקר על עיכול חלבונים וזיהוי הפפטידים שמתקבלים, שימושים ברפואה כגון המסת קרישי דם וטיפול בדלקת, הכנת מזון תינוקות ועוד. | + | נעשה מחקר יישומי רב עם אנזים זה כיוון שניתן להפיק כמויות גדולות ומטוהרות . מעצם היותו סרין פרוטאז, הוא משמש ליישומים רבים, בניהם: מחקר על עיכול חלבונים וזיהוי הפפטידים שמתקבלים, שימושים ברפואה כגון המסת קרישי דם וטיפול בדלקת, הכנת מזון תינוקות , במחקר ביולוגיה של התא משמש להפרדת תאים במצע ועוד. |
</p> | </p> | ||
<b> | <b> | ||
| Line 48: | Line 47: | ||
</b> | </b> | ||
<p dir='rtl'> | <p dir='rtl'> | ||
| - | + | לאנזים טריפסי223 <scene name='Trypsin_(Hebrew)/Aminoacid/1'> | |
חומצות אמינו | חומצות אמינו | ||
</scene> | </scene> | ||
| Line 54: | Line 53: | ||
בתמונה, כל סוג של חומצה אמינית מסומנת בצבע אחר. רצף חומצות האמינו בחלבון מצורף | בתמונה, כל סוג של חומצה אמינית מסומנת בצבע אחר. רצף חומצות האמינו בחלבון מצורף | ||
[http://proteopedia.org/wiki/images/3/3f/Trypsin_primary_structure.doc כאן] | [http://proteopedia.org/wiki/images/3/3f/Trypsin_primary_structure.doc כאן] | ||
| - | + | . <scene <scene name='Trypsin_(Hebrew)/Helixsheet/2'>המבנה השניוני </scene>של החלבון מכיל helix (סגול) -ו β sheet (ירוק). | |
המבנה בתמונה גובש כקומלפקס עם הורמון | המבנה בתמונה גובש כקומלפקס עם הורמון | ||
| - | + | Vasopressin <scene name='Trypsin_(Hebrew)/Adh/4'>וזופרסין</scene>, הורמון זה מהווה מעכב לאנזימי סרין פרוטאז כדוגמת טריפסין. | |
טריפסין, אחראי לביקוע קשר פפטידי של חומצה אמינית בעלת מטען חיובי, מבקע אחרי חומצות אמיניות ארגינין וליזין. | טריפסין, אחראי לביקוע קשר פפטידי של חומצה אמינית בעלת מטען חיובי, מבקע אחרי חומצות אמיניות ארגינין וליזין. | ||
[http://lib.cet.ac.il/pages/item.asp?item=8342 וזופרסין] | [http://lib.cet.ac.il/pages/item.asp?item=8342 וזופרסין] | ||
| - | + | נחשב למעכב חזק ויעיל, כוון שהוא נמשך ונכנס לאתר הפעיל של הטריפסין, בזכות <scene name='Trypsin_(Hebrew)/Elctrostat/1'>הקשר האלקטרוסטטי</scene> בין החומצה אספרטית בכיס הפעיל שהיא שלילית וארגינין החיובית הנמצאת בהורמון זה. בחלבון רגיל נעשה לאחר האריגינין חיתוך, אך בוזופרסין אחרי הארגינין יש חומצה אמינית פרולין, דבר שמונע את החיתוך כאן. וגם ע"י יצירת <scene name='Trypsin_(Hebrew)/Activ_a/1'>קשרי מימן </scene>בין ציסטאין וארגינין בוזופרסין (בצבע ירוק) לסרין (214) לגליצין (216) בטריפסין (בצבע אדום) , | |
| - | <scene name='Trypsin_(Hebrew)/Activ_a/1'> | + | |
| - | + | הגורמים לקשר חזק בין טריפסין לוזופרסין ובכך הוזופרסין מהווה מעכב יעיל לאינזים זה . | |
</p> | </p> | ||
| Line 73: | Line 72: | ||
<p dir='rtl'> | <p dir='rtl'> | ||
[http://proteopedia.org/wiki/images/2/21/Trypsin_work.doc דף עבודה לתלמיד] | [http://proteopedia.org/wiki/images/2/21/Trypsin_work.doc דף עבודה לתלמיד] | ||
| - | </p> | ||
| - | <p dir='rtl'> | ||
| - | [http://proteopedia.org/wiki/images/3/3f/Trypsin_primary_structure.doc מבנה ראשוני] | ||
| - | </p> | ||
| - | <p dir='rtl'> | ||
| - | [http://proteopedia.org/wiki/images/e/ec/Trypsin_trypsin_and_trypsingen.doc שם שצריך להוסיף] | ||
</p> | </p> | ||
Current revision
| |||||||||||
