Sandbox Reserved 612

From Proteopedia

(Difference between revisions)
Jump to: navigation, search
Current revision (10:37, 28 June 2012) (edit) (undo)
 
(15 intermediate revisions not shown.)
Line 12: Line 12:
.אנזים זה מאפשר להחליף את הקואנזים הקשור לחומצת השומן ,בקרנטין
.אנזים זה מאפשר להחליף את הקואנזים הקשור לחומצת השומן ,בקרנטין
<br />
<br />
-
==מבנה==
+
==מבנה==
-
האנזים בנוי משתי תת יחידות שזהות בקיפולן. האתר הפעיל נמצא בתווך שבין שתי תת היחידות ומכיל שלש חומצות אמינו שכנראה משתתפות במנגנון הקטליזה.
+
 
-
היסטידין בעמדה 473 , חומצה אספרטית בעמדה 454 וציסטאין בעמדה 304
+
האנזים בנוי משתי תת יחידות שזהות בקיפולן. האתר הפעיל נמצא בתווך שבין שתי תת היחידות ומכיל שלש חומצות אמינו שכנראה משתתפות במנגנון הקטליזה.היסטידין בעמדה 473 , חומצה אספרטית בעמדה 454 וציסטאין בעמדה 304
-
+
</p>
<br />
<br />
==מנגנון קטליזה==
==מנגנון קטליזה==
 +
<p dir='rtl'>
האנזים פוגש את חומצת השומן שמחוברת לקואנזים . בתחילה (בשלב 1+2 בשרטוט) ,בעזרת שני השיירים, ציסטאין בעמדה 304 ,והיסטידין בעמדה 473, הקואנזים -חומצת השומן, מתפרק כך שחומצת השומן ניקשרת לציסטיאן והקואנזים ניקשר להיסטידין.
האנזים פוגש את חומצת השומן שמחוברת לקואנזים . בתחילה (בשלב 1+2 בשרטוט) ,בעזרת שני השיירים, ציסטאין בעמדה 304 ,והיסטידין בעמדה 473, הקואנזים -חומצת השומן, מתפרק כך שחומצת השומן ניקשרת לציסטיאן והקואנזים ניקשר להיסטידין.
-
<br />
 
הקישור להיסטידין מתאפשר בעזרת האינטראקציה בן השייר של החומצה האספרטית בעמדה 454 וההיסטדין.
הקישור להיסטידין מתאפשר בעזרת האינטראקציה בן השייר של החומצה האספרטית בעמדה 454 וההיסטדין.
-
<br />
+
בהמשך (שלבים 3+4 בשרטוט) הקואנזים משתחרר והקרנטין מתחבר לפחמן הקרבונילי של חומצת השומן שמחוברת עדיין לאנזים דרך ציסטאין בעמדה 304
-
בהמשך (שלבים 3+4 בשרטוט) הקואנזים משתחרר והקרנטין מתחבר לפחמן הקרבונילי של חומצת השומן שמחוברת עדיין לאנזים דרך ציסטאין בעמדה 304
+
-
<br />
+
בשלב האחרון חומצת השומן-קרנטין משתחררים מהאנזים . השייר של חומצת האמינו ציסטאין יוצר אינטראקציה חדשה עם היסטדין 473
בשלב האחרון חומצת השומן-קרנטין משתחררים מהאנזים . השייר של חומצת האמינו ציסטאין יוצר אינטראקציה חדשה עם היסטדין 473
-
[[Image:F3.large.jpg|left|400px|thumb|Mechanism]]
 
-
<scene name='User:Amir_Mitchell/hebrew_amylase/Ligand_zoom/1'>סובסטרטים</scene>
 
-
[http://stwww.weizmann.ac.il/g-junior/nutrition/ART/strach.gif ---עמילן]
 
-
[http://chemistry.gcsu.edu/~metzker/Common/Structures/Carbohydrates/Glycogen.png ---וגליקוגן].
 
-
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/e/e9/Glucose-2D-skeletal.png ---לגלוקוז] או
 
-
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/0c/Maltose2.png ---מלטוז].
 
-
כל יחידת מלטוז מכילה שתי יחידות של חד סוכר ששמו גלוקוז המחוברות ביניהן בקשר כימי.
 
-
כאשר לועסים במשך זמן מה מזונות המכילים הרבה עמילן כמו אורז או תפוחי אדמה, מרגישים בפה טעם מתקתק בגלל פעילות העמילאז.
 
-
<br />
 
-
בעלי חיים, צמחים וגם חלק מהחיידקים מייצרים עמילאז.
 
- 
-
<br />
 
-
קוֹ‏פָ‏קְטוֹ‏ר (גורם משלים) הוא חלק לא חלבוני באנזים החיוני לפעולתו של האנזים על הסובסטרט. קופקטורים יכולים להיות מלחים או
 
-
ויטמינים. מחסור בחומרים אלו מונע את פעילות האנזים.
 
- 
-
לעמילאז ישנם שני קופקטורים,
 
-
<scene name='User:Amir_Mitchell/hebrew_amylase/Clzoom/1'> אטום כלור </scene> ו
 
-
<scene name='User:Amir_Mitchell/hebrew_amylase/Cazoom/1'>אטום סידן</scene>
 
-
המזרזים את תהליך פירוק הסובסטרט.
 
-
<br />
 
- 
</p>
</p>
-
<p dir='rtl'>
 
-
pH דרוש לפעילות העמילאז קרוב לניטראלי ,6.8 עד 7.0 ,בדומה לpH השורר בנוזל הרוק ובחלל הפה .
 
<br />
<br />
-
 
+
[[Image:F3.large.jpg|left|400px|thumb|Mechanism]]
-
האנזים עמילאז מיוצר גם בלבלב כחלק מאנזימי מערכת העיכול המסייעים בפירוק המזון ליחידות הבנין ,כדי שיוכל להיספג דרך המעי הדק לדם ומשם לתאים. ניתן לבדוק את רמת האנזים בדם או בשתן.<br />
+
Cysteine-scanning Mutagenesis of Muscle
-
 
+
Carnitine Palmitoyltransferase I Reveals a Single Cysteine Residue (Cys-305) Is Important for Catalysis*
-
</p>
+
HongYan Liu‡§, Guolu Zheng‡¶, Michelle Treber, Jia Dai and Gebre Woldegiorgis∥
-
<p dir='rtl'>
+
-
</p>
+
-
<div style="text-align: right; direction: rtl; margin-left: 1em;">
+
-
 
+
-
<p dir='rtl'>
+
-
===מבנה האנזים===
+
-
 
+
-
תפקוד העמילאז תלוי בצורה חזקה [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/69/ProteinStructures.gif ---ברמות המבנה] שלו.
+
-
<br />[http://www.rcsb.org/pdb/explore/remediatedChain.do?structureId=1SMD&params.annotationsStr=dssp,scop&chainId=A המבנה ראשוני] מתקבל על ידי המערך המדויק של 496 חומצות האמינו המרכיבות אותו הקשורות
+
-
[http://html.macam.ac.il/gina/newsite/helbon/images/first_struc%20.gif ---בקשר פפטידי].
+
-
</p>
+
-
 
+
-
<br />
+
-
 
+
-
<p dir='rtl'>
+
-
 
+
-
<scene name='User:Amir_Mitchell/hebrew_amylase/Second/4'>למבנה השניוני</scene>
+
-
המוגדר כסידור המרחבי של קטעים בשרשרת החומצות האמיניות יש חשיבות לפעילות העמילאז . במבנה מיוחד זה נוצרים קשרי מימן בין חומצות אמינו מסוימות (רק חלק מחומצות האמינו מאפשרות מבנה שניוני) הגורמים לשינוי מרחבי המקפל את העמילאז לשתי צורות עיקריות: סליל <scene
+
-
<scene name='User:Amir_Mitchell/hebrew_amylase/Helix/2'>אלפא</scene>
+
-
 
+
-
המסומן בצבע ורוד
+
-
 
+
-
<scene name='User:Amir_Mitchell/hebrew_amylase/Sheet/2'>משטח ביתא </scene>
+
-
 
+
-
המסומן בצבע ירוק.
+
-
</p>
+
-
 
+
-
<p dir='rtl'>
+
-
<scene name='User:Amir_Mitchell/hebrew_amylase/Open/2'>מבנה שלישוני</scene>
+
-
הוא המבנה התלת ממדי הכולל שמקנה לעמילאז את היכולת לבצע את תפקידו בפירוק מולקולות העמילן והגליקוגן. המבנה השלישוני נוצר ממספר
+
-
סוגים של קשרים כימיים: <br /> <br />
+
-
<scene name='User:Amir_Mitchell/hebrew_amylase/Sulfide/3'>קשרי גופרית </scene>
+
-
הנקראים גם קשרים דיסולפידים או קשרי S-S (מהמילה Sulphide, "גופרית") הם קשרים קוולנטים הנוצרים רק בנוכחות חומצת האמינו ציסטאין, המכילה אטום גופרית בקצה קבוצת ה-R . קשרי גופרית ממלאים תפקיד חשוב בקיפול ויציבות של הרבה חלבונים, בדרך כלל חלבונים שמופרשים למדיום החיצוני (extracellular medium) .מכיוון שרוב המדורים התאיים הם סביבות מחזרות, קשרים דיסולפידים לא יציבים בציטופלסמה.
+
-
קשר דיסולפידי מייצב את המבנה השלישוני הוא מחזיק שני אזורי
+
-
<scene name='User:Amir_Mitchell/hebrew_amylase/Sulfide_zoom/2'>רצפים מרוחקים יחד </scene>
+
-
, ומעודד את הקיפול הטופולוגי של החלבון (מבנה רבעוני).
+
-
+
-
<br />
+
-
קשרי מימן: קשרי מימן בין קבוצות ה-R של חומצות האמינו.
+
-
<br />
+
-
קשרים יוניים: אלו הם קשרים בין יונים בעלי מטענים הפוכים זה מזה.
+
-
<br />
+
-
במבנה
+
-
<scene name='User:Amir_Mitchell/hebrew_amylase/Surface/1'>מעטפת החלבון</scene>
+
-
ניתן לראות כי חומצות האמינו במעטפת הן הידרופיליות (מסיסות במים) בעוד שחומצות האמינו
+
-
<scene name='User:Amir_Mitchell/hebrew_amylase/Amy1/5'>ההידרופוביות </scene>
+
-
המסומנות בצהוב (שאינן מסיסות במים) נמצאות במרכז החלבון. זאת כיוון שהעמילאז נמצא בנוזל הרוק ובלבלב שהן סביבות מימיות.
+
-
===שימושים===
+
-
 
+
-
<br />
+
-
 
+
-
העמילאז משמש בתהליך ייצור הלחם לצורך פירוק העמילן המצוי בקמח . השמרים מפרקים את תוצרי פירוק העמילן תוך פליטת CO2 הגורם להתפחה. כדי להחיש תהליך זה מוסף האנזים עמילאז לחומרים משפרי אפייה .
+
-
 
+
-
 
+
-
</p>
+
-
</div>
+

Current revision

_

Carnitine Acetyltransferase in complex with CoA

Drag the structure with the mouse to rotate

Contents

CPT1 פלמיטיל קרנטין טרנספרז

תפקיד

חלק מקומפלכס שאחראי על העברת חומצות שומן דרך מימברנת המיטוכונדריה ,כדי לאפשר חמצון חומצות השומן להפקת אנרגיה. .אנזים זה מאפשר להחליף את הקואנזים הקשור לחומצת השומן ,בקרנטין

מבנה

האנזים בנוי משתי תת יחידות שזהות בקיפולן. האתר הפעיל נמצא בתווך שבין שתי תת היחידות ומכיל שלש חומצות אמינו שכנראה משתתפות במנגנון הקטליזה.היסטידין בעמדה 473 , חומצה אספרטית בעמדה 454 וציסטאין בעמדה 304


מנגנון קטליזה

האנזים פוגש את חומצת השומן שמחוברת לקואנזים . בתחילה (בשלב 1+2 בשרטוט) ,בעזרת שני השיירים, ציסטאין בעמדה 304 ,והיסטידין בעמדה 473, הקואנזים -חומצת השומן, מתפרק כך שחומצת השומן ניקשרת לציסטיאן והקואנזים ניקשר להיסטידין. הקישור להיסטידין מתאפשר בעזרת האינטראקציה בן השייר של החומצה האספרטית בעמדה 454 וההיסטדין. בהמשך (שלבים 3+4 בשרטוט) הקואנזים משתחרר והקרנטין מתחבר לפחמן הקרבונילי של חומצת השומן שמחוברת עדיין לאנזים דרך ציסטאין בעמדה 304 בשלב האחרון חומצת השומן-קרנטין משתחררים מהאנזים . השייר של חומצת האמינו ציסטאין יוצר אינטראקציה חדשה עם היסטדין 473


Mechanism
Mechanism

Cysteine-scanning Mutagenesis of Muscle Carnitine Palmitoyltransferase I Reveals a Single Cysteine Residue (Cys-305) Is Important for Catalysis* HongYan Liu‡§, Guolu Zheng‡¶, Michelle Treber, Jia Dai and Gebre Woldegiorgis∥

Retrieved from "http://52.214.119.220/wiki/index.php/Sandbox_Reserved_612"
Personal tools