We apologize for Proteopedia being slow to respond. For the past two years, a new implementation of Proteopedia has been being built. Soon, it will replace this 18-year old system. All existing content will be moved to the new system at a date that will be announced here.
Sandbox-moshe
From Proteopedia
(Difference between revisions)
| (12 intermediate revisions not shown.) | |||
| Line 3: | Line 3: | ||
---- | ---- | ||
| - | <StructureSection load=' 1VAC' size='350' side='center' caption='Structure מודל של | + | <StructureSection load=' 1VAC' size='350' side='center' caption='Structure מודל של חלבון האובלבומין'> |
| - | + | <scene name='Sandbox-moshe/הידרופובייםOvalbumin/2'>The Ovalbumin proteine</scene> | |
| - | + | מולקולות האובלבומין הן שרשרָאות ארוכות אשר יחידות המבנה שלהן | |
| + | הן <scene name='Sandbox-moshe/Component_of_ovalbunin/1'>חומצות אמינו</scene> הקשורות [http://www.youtube.com/watch?v=cgf1l3YQPXo בקשרים פפטידיים]. מבנה | ||
| + | המולקולה מיוצב על ידי קשרי ואן דר ואלס, קשרי מימן <scene name='Sandbox-moshe/Sulfur_bonds/3'>וקשרי גופרית</scene>, בין חלקים שונים של השרשרת והשיירים השונים | ||
| + | של חומצות האמינו. בעת החימום חלקים שונים במולקולות | ||
| + | מתחילים לנוע וכך משתנה הקונפורמציה של המולקולות. | ||
| + | הסידור המרחבי שלהן משתנה כי קשרים שיצרו את המבנה | ||
| + | הכדורי נשברים והמולקולות נפרשות )עוברות דהנטורציה(. | ||
| + | אפשר לדמיין את מולקולות החלבון בדמות יחידות של ספגטי | ||
| + | המתפתלות וזזות במים. המבנה הפרוש חושף חלקים רבים | ||
| + | במולקולות האלבומין, חלקם הידרופיליים וחלקם <scene name='Sandbox-moshe/Hydrophobic_parts/1'>הידרופוביים</scene>, | ||
| + | שמאפשרים יצירת קשרים עם מולקולות מים ומולקולות | ||
| + | אלבומין אחרות בצורה אקראית. כך מתקבל מבנה מולקולרי | ||
| + | תלת-מְמדי, רֶשֶׁת של מולקולות אשר לוכדות מולקולות | ||
| + | מים. החומר שמתקבל צפיד. ככל שהטמפרטורה עולה וזמן | ||
| + | הבישול מתארך, כך עולה מספרן של מולקולות המים היוצאות | ||
| + | מהמבנה, וכך מולקולות האלבומין נקשרות זו לזו במוקדים | ||
| + | רבים יותר עד שמתקבל מבנה מוצק – גומי )איורים 5-6 (. | ||
| + | החלבון הקשה אינו משנה את צורתו ואינו מושפע יותר מעליית | ||
| + | הטמפרטורה, אלא אם נשרוף את הביצה. | ||
| - | + | ---- | |
| - | + | Molecular Characteristics: | |
| + | |||
| + | Ovalbumin consists of <scene name='Sandbox-moshe/385_amino_acids/1'>385 amino acid residues</scene> (Nisbet et al. 1981). It is unique in that its signal sequence is in the middle of the polypeptide chain <scene name='Sandbox-moshe/Signal_sequence/2'>(234-252 residues</scene>) (Lingappa et al. 1979). Interestingly, ovalbumin has been found to have sequence homology with a group of proteinase inhibitors called [http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=53 serpins] (30% homology with the archetype member of the family, <scene name='Sandbox-moshe/Alpha1-antitrypsin/4'>Alpha1-antitrypsin</scene> (Hunt and Dayhoff 1980). | ||
| + | ---- | ||
Composition: | Composition: | ||
| - | Ovalbumin has four cysteine residues and a single cystine disulfide bridge (Stevens 1991). Electrophoretic separation shows three ovalbumin bands (Lush 1961). These three bands correspond to the dephosphorylated, monophosphorylated, and diphosphorylated forms. The phosphorylation sites are Ser68 and Ser344. A carbohydrate moiety is linked through Asn292. The N-terminus is acetylated. Two polymorphic forms of ovalbumin are known (ovalbumin A and ovalbumin B). Ovalbumin A has an asparagine at position 311, while ovalbumin B has an aspartic acid (Stevens 1991). | + | Ovalbumin has <scene name='Sandbox-moshe/Cysteine_residues/1'>four cysteine residues and a single cystine disulfide bridge</scene> (Stevens 1991). Electrophoretic separation shows three ovalbumin bands (Lush 1961). These three bands correspond to the dephosphorylated, monophosphorylated, and diphosphorylated forms. <scene name='Sandbox-moshe/Two_phosphorylation_sites/1'>The phosphorylation</scene> sites are Ser68 and Ser344. A carbohydrate moiety is linked through Asn292. The N-terminus is acetylated. Two polymorphic forms of ovalbumin are known (ovalbumin A and ovalbumin B). Ovalbumin A has an asparagine at position 311, while ovalbumin B has an aspartic acid (Stevens 1991). |
| + | |||
| + | <scene name='Sandbox-moshe/Ramachandran_plot/1'>Ramachandran_plot</scene> | ||
Protein Accession Number: P01012 | Protein Accession Number: P01012 | ||
| Line 27: | Line 50: | ||
E1%,280 = 7.16 (Theoretical) | E1%,280 = 7.16 (Theoretical) | ||
Applications: | Applications: | ||
| - | </StructureSection> | ||
| - | + | ---- | |
| + | Medicinal characteristics: | ||
| + | In cases where poisoning by heavy metals (such as Iron) is suspected, ovalbumin may be administered. Ovalbumin chelates to heavy metals and traps the metal ions within the <scene name='Sandbox-moshe/Cysteine_residues/1'>sulfhydryl bonds of the protein</scene>. Chelating prevents the absorption of the metals into the gastrointestinal tract and prevents poisoning. | ||
| + | <scene name='Sandbox-moshe/Ovalbumin/2'>The Ovalbumin proteine</scene> | ||
| + | </StructureSection> | ||
Current revision
מה קורה כשמחממים ביצה
| |||||||||||
