Sandbox-moshe
From Proteopedia
(Difference between revisions)
| (4 intermediate revisions not shown.) | |||
| Line 3: | Line 3: | ||
---- | ---- | ||
| - | <StructureSection load=' 1VAC' size='350' side='center' caption='Structure מודל של | + | <StructureSection load=' 1VAC' size='350' side='center' caption='Structure מודל של חלבון האובלבומין'> |
| - | + | <scene name='Sandbox-moshe/הידרופובייםOvalbumin/2'>The Ovalbumin proteine</scene> | |
מולקולות האובלבומין הן שרשרָאות ארוכות אשר יחידות המבנה שלהן | מולקולות האובלבומין הן שרשרָאות ארוכות אשר יחידות המבנה שלהן | ||
| - | הן <scene name='Sandbox-moshe/Component_of_ovalbunin/1'>חומצות אמינו</scene> הקשורות [http://www. | + | הן <scene name='Sandbox-moshe/Component_of_ovalbunin/1'>חומצות אמינו</scene> הקשורות [http://www.youtube.com/watch?v=cgf1l3YQPXo בקשרים פפטידיים]. מבנה |
המולקולה מיוצב על ידי קשרי ואן דר ואלס, קשרי מימן <scene name='Sandbox-moshe/Sulfur_bonds/3'>וקשרי גופרית</scene>, בין חלקים שונים של השרשרת והשיירים השונים | המולקולה מיוצב על ידי קשרי ואן דר ואלס, קשרי מימן <scene name='Sandbox-moshe/Sulfur_bonds/3'>וקשרי גופרית</scene>, בין חלקים שונים של השרשרת והשיירים השונים | ||
של חומצות האמינו. בעת החימום חלקים שונים במולקולות | של חומצות האמינו. בעת החימום חלקים שונים במולקולות | ||
| Line 15: | Line 15: | ||
אפשר לדמיין את מולקולות החלבון בדמות יחידות של ספגטי | אפשר לדמיין את מולקולות החלבון בדמות יחידות של ספגטי | ||
המתפתלות וזזות במים. המבנה הפרוש חושף חלקים רבים | המתפתלות וזזות במים. המבנה הפרוש חושף חלקים רבים | ||
| - | במולקולות האלבומין, חלקם הידרופיליים וחלקם הידרופוביים, | + | במולקולות האלבומין, חלקם הידרופיליים וחלקם <scene name='Sandbox-moshe/Hydrophobic_parts/1'>הידרופוביים</scene>, |
שמאפשרים יצירת קשרים עם מולקולות מים ומולקולות | שמאפשרים יצירת קשרים עם מולקולות מים ומולקולות | ||
אלבומין אחרות בצורה אקראית. כך מתקבל מבנה מולקולרי | אלבומין אחרות בצורה אקראית. כך מתקבל מבנה מולקולרי | ||
| Line 25: | Line 25: | ||
החלבון הקשה אינו משנה את צורתו ואינו מושפע יותר מעליית | החלבון הקשה אינו משנה את צורתו ואינו מושפע יותר מעליית | ||
הטמפרטורה, אלא אם נשרוף את הביצה. | הטמפרטורה, אלא אם נשרוף את הביצה. | ||
| + | |||
| + | ---- | ||
Molecular Characteristics: | Molecular Characteristics: | ||
| - | Ovalbumin consists of <scene name='Sandbox-moshe/385_amino_acids/1'>385 amino acid residues</scene> (Nisbet et al. 1981). It is unique in that its signal sequence is in the middle of the polypeptide chain <scene name='Sandbox-moshe/Signal_sequence/2'>(234-252 residues</scene>) (Lingappa et al. 1979). Interestingly, ovalbumin has been found to have sequence homology with a group of proteinase inhibitors called [http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=53 serpins] (30% homology with the archetype member of the family, <scene name='Sandbox-moshe/Alpha1-antitrypsin/4'>Alpha1-antitrypsin</scene> (Hunt and Dayhoff 1980 | + | Ovalbumin consists of <scene name='Sandbox-moshe/385_amino_acids/1'>385 amino acid residues</scene> (Nisbet et al. 1981). It is unique in that its signal sequence is in the middle of the polypeptide chain <scene name='Sandbox-moshe/Signal_sequence/2'>(234-252 residues</scene>) (Lingappa et al. 1979). Interestingly, ovalbumin has been found to have sequence homology with a group of proteinase inhibitors called [http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=53 serpins] (30% homology with the archetype member of the family, <scene name='Sandbox-moshe/Alpha1-antitrypsin/4'>Alpha1-antitrypsin</scene> (Hunt and Dayhoff 1980). |
| - | + | ---- | |
| - | + | ||
Composition: | Composition: | ||
| - | Ovalbumin has four cysteine residues and a single cystine disulfide bridge (Stevens 1991). Electrophoretic separation shows three ovalbumin bands (Lush 1961). These three bands correspond to the dephosphorylated, monophosphorylated, and diphosphorylated forms. The phosphorylation sites are Ser68 and Ser344. A carbohydrate moiety is linked through Asn292. The N-terminus is acetylated. Two polymorphic forms of ovalbumin are known (ovalbumin A and ovalbumin B). Ovalbumin A has an asparagine at position 311, while ovalbumin B has an aspartic acid (Stevens 1991). | + | Ovalbumin has <scene name='Sandbox-moshe/Cysteine_residues/1'>four cysteine residues and a single cystine disulfide bridge</scene> (Stevens 1991). Electrophoretic separation shows three ovalbumin bands (Lush 1961). These three bands correspond to the dephosphorylated, monophosphorylated, and diphosphorylated forms. <scene name='Sandbox-moshe/Two_phosphorylation_sites/1'>The phosphorylation</scene> sites are Ser68 and Ser344. A carbohydrate moiety is linked through Asn292. The N-terminus is acetylated. Two polymorphic forms of ovalbumin are known (ovalbumin A and ovalbumin B). Ovalbumin A has an asparagine at position 311, while ovalbumin B has an aspartic acid (Stevens 1991). |
| + | |||
| + | <scene name='Sandbox-moshe/Ramachandran_plot/1'>Ramachandran_plot</scene> | ||
Protein Accession Number: P01012 | Protein Accession Number: P01012 | ||
| Line 50: | Line 53: | ||
---- | ---- | ||
Medicinal characteristics: | Medicinal characteristics: | ||
| - | In cases where poisoning by heavy metals (such as Iron) is suspected, ovalbumin may be administered. Ovalbumin chelates to heavy metals and traps the metal ions within the <scene name='Sandbox-moshe/ | + | In cases where poisoning by heavy metals (such as Iron) is suspected, ovalbumin may be administered. Ovalbumin chelates to heavy metals and traps the metal ions within the <scene name='Sandbox-moshe/Cysteine_residues/1'>sulfhydryl bonds of the protein</scene>. Chelating prevents the absorption of the metals into the gastrointestinal tract and prevents poisoning. |
| + | <scene name='Sandbox-moshe/Ovalbumin/2'>The Ovalbumin proteine</scene> | ||
</StructureSection> | </StructureSection> | ||
| - | |||
| - | בא לי להראות <scene name='Sandbox-moshe/Ball_and_sticks_egg/1'>את האטומים והקישורים </scene> | ||
Current revision
מה קורה כשמחממים ביצה
| |||||||||||
