Sandbox UNLPam 10
From Proteopedia
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<StructureSection load='1MCY' size='340' side='right' caption='Estructura de la mioglobina' scene=''> | <StructureSection load='1MCY' size='340' side='right' caption='Estructura de la mioglobina' scene=''> | ||
| - | La mioglobina es una hemoproteína muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina | + | La mioglobina es una hemoproteína muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina. La función de la mioglobina es almacenar oxígeno. Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones. |
| - | Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones. | + | |
== Estructura == | == Estructura == | ||
| - | Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la mayoría de los aminoácidos hidrófobos se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares están expuestos en la superficie. <scene name='71/719556/ | + | Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la mayoría de los aminoácidos hidrófobos se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares están expuestos en la superficie. <scene name='71/719556/Parte_hidrofoba/1'>colorear residuos apolares (marron)</scene> <scene name='71/719556/Parte_polar/1'>colorear residuos polares (celeste)</scene> |
| - | Alrededor del 78% de la estructura secundaria tiene una conformación de hélice alfa; de hecho, existen ocho segmentos de hélice alfa en la mioglobina, designados con las letras A a H. | + | Alrededor del 78% de la estructura secundaria tiene una conformación de hélice alfa; de hecho, existen ocho segmentos de hélice alfa en la mioglobina, designados con las letras A a H. <scene name='71/719556/Cadena_alfa/1'> conformación hélice alfa</scene> |
| - | Dentro de una cavidad hidrófoba de la proteína se encuentra el grupo prostético hemo | + | Dentro de una cavidad hidrófoba de la proteína se encuentra el grupo prostético hemo que contiene un átomo de hierro que es esencial para la actividad biológica de unión de O2 de la proteína. <scene name='71/719556/Atomo_de_hierro/1'>etiquetar átomo Fe</scene>. |
| - | + | == Unión del oxigeno al grupo hemo == | |
| - | + | La capacidad de la mioglobina para enlazar oxígeno depende del grupo hemo, que además le confiere su característico color rojo. <scene name='71/719556/Colorear_grupo_hemo/1'>colorear grupo hemo</scene> | |
| + | El grupo hemo consta de una parte orgánica y un átomo de hierro. <scene name='71/719556/Atomo_de_hierro/1'>etiquetar átomo Fe</scene>. La parte orgánica es la protoporfirina IX, formada por cuatro grupos pirrólicos unidos por medio de puentes metileno para formar un anillo tetrapirrólico. El átomo de hierro del hemo está ligado a los cuatro nitrógenos en el centro del anillo de la protoporfirina y a las histidinas presentes en la posición 63 y 93 las cuales sostienen al anillo pirrólico. <scene name='71/719556/Histidina_63/1'>etiquetar histidina 63</scene> <scene name='71/719556/Histidina_93/1'>etiquetar Histidina 93</scene>. Estos lugares se denominan la quinta y sexta posiciones de coordinación. La quinta posición se coordina con un residuo de histidina en la hélice F de la mioglobina (histidina proximal), mientras que la sexta posición es ocupada por el oxígeno y desplaza el residuo His (distal). | ||
| + | Este movimiento de His produce el cambio conformacional de algunas regiones de la proteína, lo que favorece la liberación de oxígeno en las células deficientes de oxígeno, donde éste se requiere para la generación de energía metabólica dependiente de ATP. | ||
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| - | + | Página realizada por Daiana Villafañe. | |
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Mioglobina
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