Sandbox-insulin-shelly

From Proteopedia

(Difference between revisions)
Jump to: navigation, search
Current revision (13:58, 3 July 2017) (edit) (undo)
 
(3 intermediate revisions not shown.)
Line 1: Line 1:
<StructureSection load='' size='500' side='right' scene='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Human_insulin2/1' caption='Human insulin chain A (grey) and chain B (green), [[3i40]]'>
<StructureSection load='' size='500' side='right' scene='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Human_insulin2/1' caption='Human insulin chain A (grey) and chain B (green), [[3i40]]'>
[[Image:InsulinHexamer.jpg|200px|left]]&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;
[[Image:InsulinHexamer.jpg|200px|left]]&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;
-
'''Insulin''' is a hormone that controls [[Carbohydrate Metabolism|carbohydrate metabolism]] and storage in the human body. The body is able to sense the concentration of glucose in the blood and respond by secreting insulin, which is produced by beta cells in the pancreas. Synthesis of human insulin in E. coli is important to producing insulin for the treatment of type 1 diabetes. Proinsulin (Pins) is processed by several proteases in the Golgi apparatus to form insulin which is shorter by 35 amino acids. DPI is a monomeric despentapeptide (B26-B30) Ins analogue. DTRI is a monomeric destripeptide (B28-B30) Ins analogue. DHPI is for desheptapeptide (B24-B30) Ins. LIns is a legume Ins.
+
<p align="right"><span dir="rtl">
 +
איסולין הוא הורמון המפקח על המטבוליזם של פחמימות ומאגרי הסוכר בגוף האדם. הגוף מסוגל לחוש את ריכוז הסוכר בדם ומגיב בהפרשת איסולין
 +
המיוצר בתאי בטא שבלבלב.
 +
<br>
 +
סינטזה של אינסולין הומני בחיידק אי-קולי
 +
משמש לייצור אינסולין לצורך טיפול בסוכרת שלב 1.
 +
<br>
 +
פרואינסולין מעובד בעזרת מספר פרוטאזות במערכת הגולג'י וממנו נוצר האינסולין, הקצר ב-35 חומצות אמינו מהפרואינסולין.
 +
<br>
 +
איסולין מורכב משני פפטידים שונים זה מזה בהרכב חומצות האמינו שלהם.
 +
<scene name='34/347648/Chain_a/1'>שרשרת A</scene>
 +
מורכבת מ-21 חומצות אמינו
 +
ו<scene name='34/347648/Chain_b/1'>שרשרת B</scene>
 +
מורכבת מ-30 חומצות אמינו.
 +
שתי השרשרות מכילות
 +
<scene name='34/347648/Secondary_structures/1'>סלילי אלפא</scene>
 +
ואין בהן כלל משטחי בטא.
 +
שתי השרשרות קשורות
 +
<scene name='34/347648/Disulfide_bonds/1'>ב-3 קשרי דיסולפיד</scene>
 +
הנראים בצהוב <scene name='34/347648/Chain_a/1'>במודל זה</scene>.
 +
<br>
 +
המונומר של אינסולין הוא ההורמון הפעיל. בצורתו זו הוא נקשר אל הרצפטור לאינסולין הנמצא בתאי שומן או השריר בגוף, וע"י כך מסמן לרצפטור
 +
לקשור גלוקוז, או סוכר, מהדם ולשמור אותו בתא.
 +
<br>
 +
אינסולין מסוגל להתקשר לעצמו וליצור <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>דימר</scene> ע"י יצירת קשרי מימן בין הקצוות של שרשרות
 +
B.
 +
<scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>קשרי מימן אלה</scene> נראים במודל בצבע לבן.
 +
<br>
 +
בנוסף לכך, 3 דימרים כאלה, בנוכחות יוני אבץ, יכולים להיקשר יחד ליצירת
 +
<scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>הקסמר</scene>
 +
כתוצאה מאינטראקציות הידרופוביות שבין הדימרים.
 +
ב<scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>במודל זה</scene>
 +
ניתן לראות את האיזורים ההידרופוביים (באפור) והפולריים (בסגול)
 +
ב-pH=7.
 +
<br>
 +
מאמינים שאינטראקציות הידרופוביות בין שרשרות B הן אלו הגורמות לאינסולין לעשות אגרגטים העלולים לגרום לבעיות בייצור ואגירה של אינסולין בייצור של תרופות.
 +
<br>
 +
אינסולין נאגר בגוף בצורת ההקסמר.
 +
<br>
 +
למידע נוסף ראו:
 +
[[Insulin Structure & Function]].
-
Insulin is composed of two different types of peptide chains. <scene name='34/347648/Chain_a/1'>Chain A</scene> has 21 amino acids and <scene name='34/347648/Chain_b/1'>Chain B</scene> has 30 amino acids. Both chains contain <scene name='34/347648/Secondary_structures/1'>alpha helices</scene> but no beta strands. There are 3 conserved <scene name='34/347648/Disulfide_bonds/1'>disulfide bridges</scene> which help keep the two chains together. Insulin can also form <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>dimers</scene> in solution due to the hydrogen bonding between the B chains (shown as white lines). The dimers can further interact to form <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>hexamers</scene> due to interaction between hydrophobic surfaces. This <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>scene highlights</scene> the hydrophobic (gray) and polar (purple) parts of an insulin monomer at a pH of 7.
+
</StructureSection> For additional details see<br />
-
 
+
[[Insulin Structure & Function]]<br />
-
&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;Insulin is able to pair-up with itself and form a dimer by forming hydrogen bonds between the ends of two B-chains. These <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>hydrogen bonds</scene> are shown above in white. Then, 3 dimers can come together in the presence of zinc ions and form a hexamer. Insulin is stored in the <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>hexameric form</scene> in the body. This <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>scene highlights</scene> the hydrophobic (gray) and polar (purple) parts of an insulin monomer at a pH of 7. It is believed that the hydrophobic sections on the B-chain cause insulin aggregation which initially caused problems in the manufacture and storage of insulin for [[Pharmaceutical_Drugs#Treatments|pharmaceutical use]].
+
[[Diabetes & Hypoglycemia]]<br />
-
</StructureSection> For additional details see [[Insulin Structure & Function]].
+
[[Insulin (Hebrew)]]<br />
 +
[[Insulin mo-or-sl]] (Hebrew).

Current revision

Human insulin chain A (grey) and chain B (green), 3i40

Drag the structure with the mouse to rotate
For additional details see

Insulin Structure & Function
Diabetes & Hypoglycemia
Insulin (Hebrew)
Insulin mo-or-sl (Hebrew).

Retrieved from "http://52.214.119.220/wiki/index.php/Sandbox-insulin-shelly"
Personal tools