This old version of Proteopedia is provided for student assignments while the new version is undergoing repairs. Content and edits done in this old version of Proteopedia after March 1, 2026 will eventually be lost when it is retired in about June of 2026.

Apply for new accounts at the new Proteopedia. Your logins will work in both the old and new versions.


Sandbox-insulin-shelly

From Proteopedia

(Difference between revisions)
Jump to: navigation, search
Current revision (13:58, 3 July 2017) (edit) (undo)
 
(2 intermediate revisions not shown.)
Line 1: Line 1:
<StructureSection load='' size='500' side='right' scene='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Human_insulin2/1' caption='Human insulin chain A (grey) and chain B (green), [[3i40]]'>
<StructureSection load='' size='500' side='right' scene='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Human_insulin2/1' caption='Human insulin chain A (grey) and chain B (green), [[3i40]]'>
[[Image:InsulinHexamer.jpg|200px|left]]&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;
[[Image:InsulinHexamer.jpg|200px|left]]&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;
-
 
+
<p align="right"><span dir="rtl">
-
''',איסולין''' הוא הורמון המפקח על [[Carbohydrate Metabolism|המטבוליזם של פחמימות ]] ומאגרי הסוכר בגוף האדם. הגוף מסוגל לחוש את ריכוז הסוכר בדם ומגיב בהפרשת איסולין
+
איסולין הוא הורמון המפקח על המטבוליזם של פחמימות ומאגרי הסוכר בגוף האדם. הגוף מסוגל לחוש את ריכוז הסוכר בדם ומגיב בהפרשת איסולין
-
המיוצר בתאי בטא שבלבלב.
+
המיוצר בתאי בטא שבלבלב.
-
סינטזה של אינסולין הומני בחיידק E. coli הוא חשוב לייצור אינסולין לצורך טיפול בסוכרת שלב 1. '''פרואינסולין''' (Pins) מעובד בעזרת מספר פרוטאזות במערכת הגולג'י וממנו נוצר האינסולין, הקצר ב-35 חומצות אמינו מהפרואינסולין.
+
<br>
-
אינסולין מורכב משני חלקים הנקראים שרשרות A ו-B הנראות בצבעים אפור וירוק בהתאמה. שתי השרשרות קשורות בקשרי די-סולפיד הנראים בצהוב.
+
סינטזה של אינסולין הומני בחיידק אי-קולי
-
המודל הנראה בצבעים ירוק-אפור הוא מונומר של אינסולין והוא ההורמון הפעיל. בצורתו זו הוא נקשר אל הרצפטור לאינסולין הנמצא בתאי שומן או השריר בגוף. וע"י כך מסמן לרצפטור
+
משמש לייצור אינסולין לצורך טיפול בסוכרת שלב 1.
 +
<br>
 +
פרואינסולין מעובד בעזרת מספר פרוטאזות במערכת הגולג'י וממנו נוצר האינסולין, הקצר ב-35 חומצות אמינו מהפרואינסולין.
 +
<br>
 +
איסולין מורכב משני פפטידים שונים זה מזה בהרכב חומצות האמינו שלהם.
 +
<scene name='34/347648/Chain_a/1'>שרשרת A</scene>
 +
מורכבת מ-21 חומצות אמינו
 +
ו<scene name='34/347648/Chain_b/1'>שרשרת B</scene>
 +
מורכבת מ-30 חומצות אמינו.
 +
שתי השרשרות מכילות
 +
<scene name='34/347648/Secondary_structures/1'>סלילי אלפא</scene>
 +
ואין בהן כלל משטחי בטא.
 +
שתי השרשרות קשורות
 +
<scene name='34/347648/Disulfide_bonds/1'>ב-3 קשרי דיסולפיד</scene>
 +
הנראים בצהוב <scene name='34/347648/Chain_a/1'>במודל זה</scene>.
 +
<br>
 +
המונומר של אינסולין הוא ההורמון הפעיל. בצורתו זו הוא נקשר אל הרצפטור לאינסולין הנמצא בתאי שומן או השריר בגוף, וע"י כך מסמן לרצפטור
לקשור גלוקוז, או סוכר, מהדם ולשמור אותו בתא.
לקשור גלוקוז, או סוכר, מהדם ולשמור אותו בתא.
-
אינסולין מסוגר להתקשר לעצמו וליצור דימר ע"י יצירת קשרי מימן בין הקצוות של שרשרות ה-B.
+
<br>
 +
אינסולין מסוגל להתקשר לעצמו וליצור <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>דימר</scene> ע"י יצירת קשרי מימן בין הקצוות של שרשרות
 +
B.
<scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>קשרי מימן אלה</scene> נראים במודל בצבע לבן.
<scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>קשרי מימן אלה</scene> נראים במודל בצבע לבן.
 +
<br>
בנוסף לכך, 3 דימרים כאלה, בנוכחות יוני אבץ, יכולים להיקשר יחד ליצירת
בנוסף לכך, 3 דימרים כאלה, בנוכחות יוני אבץ, יכולים להיקשר יחד ליצירת
-
<scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>הקסמר</scene>.
+
<scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>הקסמר</scene>
 +
כתוצאה מאינטראקציות הידרופוביות שבין הדימרים.
 +
ב<scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>במודל זה</scene>
 +
ניתן לראות את האיזורים ההידרופוביים (באפור) והפולריים (בסגול)
 +
ב-pH=7.
 +
<br>
 +
מאמינים שאינטראקציות הידרופוביות בין שרשרות B הן אלו הגורמות לאינסולין לעשות אגרגטים העלולים לגרום לבעיות בייצור ואגירה של אינסולין בייצור של תרופות.
 +
<br>
אינסולין נאגר בגוף בצורת ההקסמר.
אינסולין נאגר בגוף בצורת ההקסמר.
-
Insulin is composed of two different types of peptide chains. <scene name='34/347648/Chain_a/1'>Chain A</scene> has 21 amino acids and <scene name='34/347648/Chain_b/1'>Chain B</scene> has 30 amino acids. Both chains contain <scene name='34/347648/Secondary_structures/1'>alpha helices</scene> but no beta strands. There are 3 conserved <scene name='34/347648/Disulfide_bonds/1'>disulfide bridges</scene> which help keep the two chains together. Insulin can also form <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>dimers</scene> in solution due to the hydrogen bonding between the B chains (shown as white lines). The dimers can further interact to form <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>hexamers</scene> due to interaction between hydrophobic surfaces. This <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>scene highlights</scene> the hydrophobic (gray) and polar (purple) parts of an insulin monomer at a pH of 7.
+
<br>
 +
למידע נוסף ראו:
 +
[[Insulin Structure & Function]].
-
&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;Insulin is able to pair-up with itself and form a dimer by forming hydrogen bonds between the ends of two B-chains. These <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>hydrogen bonds</scene> are shown above in white. Then, 3 dimers can come together in the presence of zinc ions and form a hexamer. Insulin is stored in the <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>hexameric form</scene> in the body. This <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>scene highlights</scene> the hydrophobic (gray) and polar (purple) parts of an insulin monomer at a pH of 7. It is believed that the hydrophobic sections on the B-chain cause insulin aggregation which initially caused problems in the manufacture and storage of insulin for [[Pharmaceutical_Drugs#Treatments|pharmaceutical use]].
 
-
</StructureSection> For additional details see [[Insulin Structure & Function]].
 
-
One of the [[CBI Molecules]] being studied in the [http://www.umass.edu/cbi/ University of Massachusetts Amherst Chemistry-Biology Interface Program] at UMass Amherst in the [http://robertsgroup.ecs.umass.edu/ Roberts Research Group] and on display at the [http://www.molecularplayground.org Molecular Playground].
 
-
<StructureSection load='' size='350' side='right' scene='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Human_insulin2/1' caption='Human insulin chain A (grey) and chain B (green), [[3i40]]'>
 
-
[[Image:InsulinHexamer.jpg|200px|left]]&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;
 
-
Insulin is able to pair-up with itself and form a dimer by forming hydrogen bonds between the ends of two B-chains. These are shown above in white. Then, 3 dimers can come together in the presence of zinc ions and form a hexamer. Insulin is stored in the <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>hexameric form</scene> in the body. This <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>scene highlights</scene> the hydrophobic (gray) and polar (purple) parts of an insulin monomer at a pH of 7. It is believed that the hydrophobic sections on the B-chain cause insulin aggregation which initially caused problems in the manufacture and storage of insulin for [[Pharmaceutical_Drugs#Treatments|pharmaceutical use]].
 
</StructureSection> For additional details see<br />
</StructureSection> For additional details see<br />
[[Insulin Structure & Function]]<br />
[[Insulin Structure & Function]]<br />

Current revision

Human insulin chain A (grey) and chain B (green), 3i40

Drag the structure with the mouse to rotate
For additional details see

Insulin Structure & Function
Diabetes & Hypoglycemia
Insulin (Hebrew)
Insulin mo-or-sl (Hebrew).

Retrieved from "http://52.214.119.220/wiki/index.php/Sandbox-insulin-shelly"
Personal tools