Enzimas digestivas
From Proteopedia
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== alfa amilasas == | == alfa amilasas == | ||
| - | Las <scene name='80/807512/Amilasa1/ | + | Las <scene name='80/807512/Amilasa1/4'>alfa amilasas</scene> son enzimas globulares que se secretan en la saliva o en el jugo pancreático de nuestro organismo. Actúan sobre enlaces alfa 1-4 entre dos moléculas de glucosa, y con la condición de que el enlace se encuentre en un poliglícido de glucosa y alejado de extremos o puntos de ramificación. Vemos la proteína y un segmento de amilosa (rojo) unido al centro activo |
| + | ===El sustrato: amilosa y amilopectina=== | ||
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| + | El sustrato, puede ser <scene name='80/807512/Amilasa2/2'>la amilosa</scene>, que es una macromelécula lineal pero que debido a los enlaces alfa adopta un estructura helicoidal. El otro componente del almidón es la <scene name='80/807512/Amilopectina1/3'>amilopectina</scene>. Se observa claramente la ramificación | ||
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| + | ===Centro activo y mecanismo de acción=== | ||
| + | El centro activo de la alfa-amilasa forma una <scene name='80/807512/Amilasa3/1'>hendidura</scene> a la que se une el sustrato. Si nos fijamos en los <scene name='80/807512/Amilasa4/1'>aminoácidos del centro activo</scene> vemos que actúan en la parte media del sustrato unido a la enzima. Esto explica que la amilasa no actúe sobre enlaces en un extremo del poliglícido ni sobre diglícidos o triglícidos. | ||
| + | En las celulosas, el enlace entre glucosas <scene name='80/807512/Celulosa1/1'>es beta</scene> generando estructuras planas. Aquí vemos dos cadenas de <scene name='80/807512/Celulosa2/1'>celulosa</scene> formando una estructura plana y muy compacta. Tan compacta que resulta impermeable a las moléculas de agua | ||
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| + | == La lipasa pancreática == | ||
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| + | La <scene name='80/807512/Lipasa1/4'>lipasa pancreática</scene> es una enzima globular relativamente pequeña y soluble en medios acuosos. Aquí vemos un pseudosubstrato (naranja) unido al centro activo de la enzima. Esta zona de la enzima entrará en contacto con la interfase de la emulsión, dentro del jugo intestinal y llevará a cabo la hidrólisis del enlace ester carboxílico de los triglicéridos. | ||
| + | Si coloreamos la enzima según la <scene name='80/807512/Lipasa2/1'>polaridad (polares lila, apolares gris)</scene> de sus aminoácidos podemos observar el patrón típico de una proteína globular soluble en medios acuosos. Al cortar la proteína por la mitad observamos como los polares quedan por fuera y los apolares en el interior. | ||
| + | Esto plantea el problema de que el <scene name='80/807512/Lipasa3/1'>centro activo y la enzima en general</scene>, durante la digestión, se ven expuestas al efecto inactivador de las sales biliares (detergentes) y de la interfase lípido-agua. | ||
| + | La solución la aporta la <scene name='80/807512/Lipasa4/1'>colipasa</scene>, que se une a la lipasa y la protege de la interfase. Se observa la proteína en colores diferentes de la lipasa con una parte hacia el frente de la interfase rica en aminoácidos apolares (gris claro) | ||
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== Disease == | == Disease == | ||
Current revision
Tutorial sobre enzimas digestivas
Gabriel Pons
Departamento de Ciencias Fisiológicas
Facultat de Medicina i Ciències de la Salut. Universitat de Barcelona
gpons@ub.edu
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