Myosin (hebrew)

From Proteopedia

(Difference between revisions)
Jump to: navigation, search
Current revision (09:07, 16 February 2021) (edit) (undo)
 
(15 intermediate revisions not shown.)
Line 1: Line 1:
==<center> הראש המוטורי-II מיוזין </center>==
==<center> הראש המוטורי-II מיוזין </center>==
-
<StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'>
+
<StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Chicken myosin motor domain light chain complex with ADP (PDB code [[1br1]]).' scene='84/846751/Myosin_2/1'>
Line 34: Line 34:
כל [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%95%D7%9C%D7%A7%D7%95%D7%9C%D7%94 מולקולת] חלבון מיוזין בנויה משני "ראשים" ו"זנב" אחד ארוך במבנה צר. <scene name='84/846751/All_chains_together/2'>כפי שניתן לראות בהדמיה </scene> (רואים חלק קטן מהזנבות) המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.
כל [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%95%D7%9C%D7%A7%D7%95%D7%9C%D7%94 מולקולת] חלבון מיוזין בנויה משני "ראשים" ו"זנב" אחד ארוך במבנה צר. <scene name='84/846751/All_chains_together/2'>כפי שניתן לראות בהדמיה </scene> (רואים חלק קטן מהזנבות) המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.
-
ה"זנב" מורכב משני שרשראות של [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%95%D7%9E%D7%A6%D7%AA_%D7%90%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%95 חומצות אמיניות] המאורגנות כל אחת במבנה של [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A1%D7%9C%D7%99%D7%9C_%D7%90%D7%9C%D7%A4%D7%90 אלפא הליקס]. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה ה[https://he.wikipedia.org/wiki/DNA דנ"א]) ניתן לראות את .<scene name='84/846751/All_chains_together_secondary/1'>המבנה השניוני של חלבון המיוזין השלם</scene> (ורוד מסמל אלפא הליקס, צהוב מסמל משטחי בטא)
+
ה"זנב" מורכב משתי שרשראות של [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%95%D7%9E%D7%A6%D7%AA_%D7%90%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%95 חומצות אמיניות] המאורגנות כל אחת במבנה של [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A1%D7%9C%D7%99%D7%9C_%D7%90%D7%9C%D7%A4%D7%90 אלפא הליקס]. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה ה[https://he.wikipedia.org/wiki/DNA דנ"א]) ניתן לראות את .<scene name='84/846751/All_chains_together_secondary/1'>המבנה השניוני של חלבון המיוזין השלם</scene> (ורוד מסמל אלפא הליקס, צהוב מסמל משטחי בטא)
-
ה"ראשים" נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:<br>
+
ה"ראשים" נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שתי פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:<br>
א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. <br>
א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. <br>
Line 49: Line 49:
[[Image:מיוזין 1.jpg|center]]<br>
[[Image:מיוזין 1.jpg|center]]<br>
-
<center>'''בעמוד זה נתמקד במבנה <scene name='84/846751/Motor_domain/4'>הראש המוטורי של המיוזין</scene> (האזור שבצבע תכלת) אזור זה מורכב מ 820 <scene name='84/846751/Amino_acid/4'>חומצות אמיניות</scene><br> ''' </center>
+
<center>'''בעמוד זה נתמקד במבנה <scene name='84/846751/Motor_domain/4'>הראש המוטורי של המיוזין</scene> (האזור שבצבע אדום באיור) אזור זה מורכב מ 820 <scene name='84/846751/Amino_acid/4'>חומצות אמיניות</scene><br> ''' </center>
Line 64: Line 64:
על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.
על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.
-
הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה"ראשים" של מולקולות המיוזין, בשתי <scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'>אתרי קישור לאקטין</scene><br>: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות [https://he.wikipedia.org/wiki/קשר_מימן קשרי מימן] ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%99%D7%95%D7%A0%D7%99 קשרים יוניים].<ref>
+
הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה"ראשים" של מולקולות המיוזין, בשני <scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'>אתרי קישור לאקטין</scene><br>: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות [https://he.wikipedia.org/wiki/קשר_מימן קשרי מימן] ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%99%D7%95%D7%A0%D7%99 קשרים יוניים].<ref>
[https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]</ref>
[https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]</ref>
כפי שניתן לראות <scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/3'>בהדמיה</scene> (כחול- חומצה טעונה חיובית)<br><br>
כפי שניתן לראות <scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/3'>בהדמיה</scene> (כחול- חומצה טעונה חיובית)<br><br>
- 
-
בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה "Z-disc".
 
-
בקצוות המבנה הקוטבי בולטים "ראשים" של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל "ראשים".<br>
 
- 
Line 97: Line 93:
-
<scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'>ניתן לראות את אתרי הקישור לATP</scene><br><br>
+
<scene name='84/846751/Atp_binding_site/4'>ניתן לראות את אתרי הקישור לATP</scene><br><br>
3"דרוך" (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%9C%D7%99%D7%96%D7%94 הידרוליזה] של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל"ראש" המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.<br>
3"דרוך" (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%9C%D7%99%D7%96%D7%94 הידרוליזה] של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל"ראש" המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.<br>
-
<scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'>ניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט (ורוד) וADP(כתום)</scene><br><br>
+
<scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/5'>ניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט (סגול) וADP(כתום)</scene><br><br>
4 "הפעלת כוח" (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.<ref>
4 "הפעלת כוח" (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.<ref>
Line 109: Line 105:
[https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]</ref><br>
[https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]</ref><br>
-
בהדמיה זו ניתן לראות את <scene name='84/846751/Binding_sytes/4'>כל אתרי הקישור בראש המוטורי של המיוזין</scene> (כחול-קישור לאקטין, ורוד-קישור לפוספט, כתום-קישור לADP)<br>
+
בהדמיה זו ניתן לראות את <scene name='84/846751/Binding_sytes/5'>כל אתרי הקישור בראש המוטורי של המיוזין</scene> (כחול-קישור לאקטין, ורוד-קישור לפוספט, כתום-קישור לADP)<br><br>
-
 
+
-
 
+
-
 
+
-
 
+
Line 134: Line 126:
<p dir='rtl'>
<p dir='rtl'>
-
[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%95%D7%98%D7%A6%D7%99%D7%94 מוטציות] רבות ב[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%92%D7%9F_(%D7%91%D7%99%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94) גנים] המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP ב[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8_%D7%94%D7%9C%D7%91 שריר הלב] עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת ה[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%93%D7%9D דם] להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל ל[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%95%D7%98%D7%9D_%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8_%D7%94%D7%9C%D7%91 התקף לב].
+
[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%95%D7%98%D7%A6%D7%99%D7%94 מוטציות] רבות ב[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%92%D7%9F_(%D7%91%D7%99%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94) גנים] המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP ב[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8_%D7%94%D7%9C%D7%91 שריר הלב] עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת ה[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%93%D7%9D דם] להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל ל[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%95%D7%98%D7%9D_%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8_%D7%94%D7%9C%D7%91 התקף לב].
-
נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP
+
נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ול ATP באתרים הבאים
-
(Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.
+
(Val 606,Arg 403, Arg 249)
 +
גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br>
 +
ניתן לראות באיור את מיקום המוטציות הנקודתיות הגורמות למחלה:
<ref>Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. "Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy." Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.
<ref>Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. "Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy." Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.
Line 144: Line 138:
[[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]
[[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]
- 
- 
</StructureSection>
</StructureSection>
-
<scene name='84/846751/Secondary_structure/10'>מבנה שניוני של החלבון</scene><br>
+
<scene name='84/846751/All_chains_together/2'>שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים</scene><br>
 +
<scene name='84/846751/All_chains_together_secondary/1'>מבנה שניוני של חלבון המיוזין השלם</scene><br>
 +
<scene name='84/846751/Motor_domain/4'>הראש המוטורי</scene><br>
<scene name='84/846751/Amino_acid/4'>חומצות אמיניות</scene><br>
<scene name='84/846751/Amino_acid/4'>חומצות אמיניות</scene><br>
<scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'>אתר הקישור לאקטין</scene><br>
<scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'>אתר הקישור לאקטין</scene><br>
-
<scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'>ATP אתר הקישור ל</scene><br>
 
-
<scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'>ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו</scene><br>
 
-
<scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'>אזור שמורים אבולוציונית בחלבון</scene><br>
 
-
<scene name='84/846751/Binding_sytes/4'>כל אתרי הקישור של המיוזין</scene><br>
 
-
<scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'>מוטציות נקודתיות</scene><br>
 
-
<scene name='84/846751/All_chains_together/2'>שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים</scene><br>
 
<scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/3'>פולריות באתר קישור לאקטין</scene><br>
<scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/3'>פולריות באתר קישור לאקטין</scene><br>
-
<scene name='84/846751/All_chains_together_secondary/1'>מבנה שניוני של חלבון המיוזין השלם</scene><br>
+
<scene name='84/846751/Atp_binding_site/4'>ATP אתר הקישור ל</scene><br>
-
<scene name='84/846751/Motor_domain/4'>הראש המוטורי</scene>
+
<scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/5'>ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו</scene><br>
 +
<scene name='84/846751/Binding_sytes/5'>כל אתרי הקישור של המיוזין</scene><br>
 +
 
 +
 
 +
 
 +
== דף עבודה לתלמיד ==
 +
 
 +
 
 +
[https://forms.gle/eeBeSmmxG9AKMAH59 דף עבודה מבנה המיוזין]
 +
 
 +
 
== References ==
== References ==

Current revision

הראש המוטורי-II מיוזין

Chicken myosin motor domain light chain complex with ADP (PDB code 1br1).

Drag the structure with the mouse to rotate











דף עבודה לתלמיד

דף עבודה מבנה המיוזין


References

  1. שלד התא - מכון דוידסון
  2. השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן
  3. מידע על מיוזין מויקיפדיה
  4. מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI
  5. מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI
  6. מידע על מיוזין מויקיפדיה
  7. מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון
  8. Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. "Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy." Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.

Proteopedia Page Contributors and Editors (what is this?)

Yaara Nyman, Hadas Nissim, Michal Harel

Personal tools