Beta-galactosidase (hebrew)

From Proteopedia

(Difference between revisions)
Jump to: navigation, search
Current revision (09:37, 8 January 2023) (edit) (undo)
 
(14 intermediate revisions not shown.)
Line 1: Line 1:
==<center>'''בטא-גלקטוזידאז'''</center>==
==<center>'''בטא-גלקטוזידאז'''</center>==
-
<StructureSection load='1DP0' size='340' side='left' caption='Caption for this structure scene ='89/898980/Protein/1'>
+
<StructureSection load='1dp0' size='340' side='left' caption='Caption for this structure scene ='89/898980/Protein/1'>
<p dir='rtl'>
<p dir='rtl'>
</p>
</p>
Line 26: Line 26:
- הידרוליזה של אלולקטוז לגלקטוז+גלוקוז
- הידרוליזה של אלולקטוז לגלקטוז+גלוקוז
<br>
<br>
-
לתוצר אלולקטוז יש תפקיד בבקרה הגנטית על בטאגלקטוזידאז (ראה פסקה על אופרון הלקטוז)
+
לתוצר אלולקטוז יש תפקיד בבקרה הגנטית על בטאגלקטוזידאז (ראה פסקה על אופרון הלקטוז) <ref> Douglas H.Juers, Raymond H.Jacobson, Dale Wigley, Xue-Jun Zhang, Reuben E.Huber, Dale E.Tronrud and Brian W.Matthews (2000) , ''High resolution refinement of b-galactosidase in a new crystal form reveals multiple metal-binding sites and provides a structural basis for a-complementation'', Protein Science 9:1685–1699. Cambridge University Press. Printed in the USA
 +
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11045615/ </ref> <ref name="Douglas h. juers"> Douglas H. Juers, Brian W. Matthews, and Reuben E. Huber,
 +
''LacZ b-galactosidase: Structure and function of an enzyme of historical and molecular biological importance'', Protein Sci 2012 Dec;21(12):1792-807. doi: 10.1002/pro.2165. Epub 2012 Nov 13.
 +
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23011886/ </ref>
</p>
</p>
<br>
<br>
Line 43: Line 46:
וכך גם אנשים בעלי אי סבילות ללקטוז יכולים להנות ממזונות אלה.
וכך גם אנשים בעלי אי סבילות ללקטוז יכולים להנות ממזונות אלה.
<br>
<br>
-
לאחרונה נחקר האנזים כטיפול אפשרי לאי-סבילות ללקטוז הנובעת מחסר באנזים, על ידי [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A8%D7%99%D7%A4%D7%95%D7%99_%D7%92%D7%A0%D7%99 ריפוי גני] , בהחדרת הגן לאנזים זה ל-DNA, על מנת שאנשים החסרים לקטאז יוכלו לבקע לקטוז בדרך זו.
+
לאחרונה נחקר האנזים כטיפול אפשרי לאי-סבילות ללקטוז הנובעת מחסר באנזים, על ידי [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A8%D7%99%D7%A4%D7%95%D7%99_%D7%92%D7%A0%D7%99 ריפוי גני] , בהחדרת הגן לאנזים זה ל-DNA, על מנת שאנשים החסרים לקטאז יוכלו לבקע לקטוז בדרך זו.<ref> בטא-גלקטוזידאז באתר ויקירפואה:[https://www.wikirefua.org.il/w/index.php/%D7%91%D7%98%D7%90-%D7%92%D7%9C%D7%A7%D7%98%D7%95%D7%96%D7%99%D7%93%D7%90%D7%96_-_Beta-galactosidase#.D7.AA.D7.A8.D7.97.D7.99.D7.A9.D7.99.D7.9D_.D7.A7.D7.9C.D7.99.D7.A0.D7.99.D7.99.D7.9D_.D7.91.D7.97.D7.A1.D7.A8_.D7.94.D7.90.D7.A0.D7.96.D7.99.D7.9D]</ref>
</p>
</p>
Line 76: Line 79:
'''בקרה שלילית באופרון הלקטוז-'''
'''בקרה שלילית באופרון הלקטוז-'''
<br>
<br>
-
כאשר חלבון הרפרסור נקשר לאתר האופרטור, הוא מונע את קשירתו של האנזים RNA polymerase לאתר הפרומוטור וכך נמנע תעתוק האופרון.
+
כאשר חלבון הרפרסור נקשר לאתר האופרטור, הוא מונע את קשירתו של האנזים RNA polymerase לאתר הפרומוטור וכך נמנע תעתוק האופרון. כאשר מגדלים את החיידק על מצע לקטוז, הלקטוז מפורק על-ידי מעט האנזימים המתבטאים ברמה נמוכה ונוצר אלולקטוז.
-
אלולקטוז, תוצר הפירוק של לקטוז, נקשר לחלבון הרפרסור, משנה את מבנהו המרחבי ומסיר אותו מהאופרטור. זה מאפשר את קשירת RNA polymerase לפרומוטור ומתבצע תעתוק של האופרון.
+
אלולקטוז נקשר לחלבון הרפרסור, משנה את מבנהו המרחבי ומסיר אותו מהאופרטור. זה מאפשר את קשירת RNA polymerase לפרומוטור ומתבצע תעתוק של האופרון.
-
(ראה איור 2)
+
(ראה איור 2) <ref> אופרון הלקטוז באתר דוידסון אונליין: [https://davidson.weizmann.ac.il/online/tikshuv/life_sci/%D7%91%D7%A7%D7%A8%D7%94-%D7%92%D7%A0%D7%98%D7%99%D7%AA-%D7%90%D7%95%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%9F-%D7%94%D7%9C%D7%A7%D7%98%D7%95%D7%96] </ref> <ref> יהודית עתידיה (2001), ''גנטיקה'', האוניברסיטה העברית, משרד החינוך ומטה מל"מ. 171-174</ref>
</p>
</p>
<br>
<br>
Line 89: Line 92:
בסצנת החומצות האמיניות ניתן לראות כי כל חומצה אמינית צבועה בצבע שונה.
בסצנת החומצות האמיניות ניתן לראות כי כל חומצה אמינית צבועה בצבע שונה.
<br>
<br>
-
ישנם ארבעה אתרים פעילים, <scene name='89/898980/Active_site1/1'>אתר פעיל אחד</scene> בכל מונומר.
+
ישנם ארבעה אתרים פעילים, <scene name='89/898980/Active_site1/1'>אתר פעיל אחד</scene> בכל מונומר.כאשר האנזים פעיל, יכולות להיקשר אליו ארבע מולוקולת של לקטוז, אחת בכל אתר פעיל.
<br>
<br>
האתרים הפעילים פועלים באופן עצמאי, אך פעילותם תלויה במבנה התקין של הטטרמר.
האתרים הפעילים פועלים באופן עצמאי, אך פעילותם תלויה במבנה התקין של הטטרמר.
Line 100: Line 103:
ישנם מספר <scene name='89/898980/Mg_and_na/1'>יוני נתרן ומגנזיום</scene> הקשורים לחומצות אמיניות שונות בחלבון. תפקידם ככל הנראה לאפשר ייצוב של המבנה המרחבי של כל אחד משני הדימרים המרכיבים את הטטרמר,
ישנם מספר <scene name='89/898980/Mg_and_na/1'>יוני נתרן ומגנזיום</scene> הקשורים לחומצות אמיניות שונות בחלבון. תפקידם ככל הנראה לאפשר ייצוב של המבנה המרחבי של כל אחד משני הדימרים המרכיבים את הטטרמר,
<br>
<br>
-
ביניהם <scene name='89/898980/Active_site_mg/1'>יון מגנזיום הקשור באתר הפעיל</scene> (צבוע בצבע אדום) מאפשר פעילות מיטבית של האנזים .
+
ביניהם <scene name='89/898980/Active_site_mg/1'>יון מגנזיום הקשור באתר הפעיל</scene> (צבוע בצבע אדום )מאפשר פעילות מיטבית של האנזים. <ref name="Douglas h. juers"/> <ref name="NCBI"> https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P00722.2 חלבון בטא-גלקטוזידאז - NCBI </ref>
 +
<br>
</p>
</p>
Line 133: Line 137:
<br>
<br>
הדוגמא באיור 3 מציגה עימוד של האנזים בטא-גלקטוזידאז בחיידקים שונים, בהשוואה לחיידק
הדוגמא באיור 3 מציגה עימוד של האנזים בטא-גלקטוזידאז בחיידקים שונים, בהשוואה לחיידק
-
''E.coli'', אשר נמצא בשורה הראשונה. '''עמדות שמורות המסומנות באדום''' הן עמדות חשובות בתפקוד החלבון.
+
''E.coli'', אשר נמצא בשורה הראשונה. '''עמדות שמורות המסומנות באדום''' הן עמדות חשובות בתפקוד החלבון. <ref name="NCBI"/> <ref> https://www.rcsb.org/structure/1DP0 מבנה החלבון בטא-גלקטוזידאז - PDB </ref>
[[Image:Imud.PNG|thumb|center|560px|איור 3: תוצאות עימוד בטא-גלקטוזידאז]]
[[Image:Imud.PNG|thumb|center|560px|איור 3: תוצאות עימוד בטא-גלקטוזידאז]]
</p>
</p>
Line 167: Line 171:
מושבות חיידקים לבנות יעידו על הצלחת השיבוט (משמעות הצבע הלבן היא שלא נוצר פפטיד אלפא ולכן האנזים אינו פעיל ולא נגרם פירוק של ה X-gal במצע).
מושבות חיידקים לבנות יעידו על הצלחת השיבוט (משמעות הצבע הלבן היא שלא נוצר פפטיד אלפא ולכן האנזים אינו פעיל ולא נגרם פירוק של ה X-gal במצע).
<br>
<br>
-
העובדה שהתפתחו מושבות על גבי המצע, הכולל אנטיביוטיקה, שוללת אפשרות לטעון שמה שנכשל הוא החדרת הפלסמיד כיוון שתכונת העמידות לאנטיביוטיקה הוחדרה באמצעות הפלסמיד.
+
העובדה שהתפתחו מושבות על גבי המצע, הכולל אנטיביוטיקה, שוללת אפשרות לטעון שמה שנכשל הוא החדרת הפלסמיד כיוון שתכונת העמידות לאנטיביוטיקה הוחדרה באמצעות הפלסמיד. <ref name="Douglas h. juers"/>
</p>
</p>
<br>
<br>
Line 175: Line 179:
בשיטה זו בודקים את הבקרה על ביטוי של גנים.
בשיטה זו בודקים את הבקרה על ביטוי של גנים.
<br>
<br>
-
משבטים את הגן לבטא גלקטוזידאז המלא במורד הזרם מפרומוטור שאת דגם ביטויו רוצים לבדוק.לאחר חשיפה ל X-gal ניתן לראות באילו תנאים או מצבים הגן מתבטא, מה שמעיד על פרומוטור פעיל.
+
משבטים את הגן לבטא גלקטוזידאז המלא במורד הזרם מפרומוטור שאת דגם ביטויו רוצים לבדוק.
 +
<br>
 +
לאחר חשיפה ל X-gal ניתן לראות באילו תנאים או מצבים הגן מתבטא, מה שמעיד על פרומוטור פעיל.
<br>
<br>
מושבות כחולות יעידו על תאים בהם הפרומוטור פעיל ומושבות לבנות יעידו על פרומוטור מושתק.(ראה איור 5)
מושבות כחולות יעידו על תאים בהם הפרומוטור פעיל ומושבות לבנות יעידו על פרומוטור מושתק.(ראה איור 5)
</p>
</p>
[[Image:X gal.PNG|thumb|center|560px|איור 5: שימוש כגן מדווח, מתוך ויקיפדיה]]
[[Image:X gal.PNG|thumb|center|560px|איור 5: שימוש כגן מדווח, מתוך ויקיפדיה]]
-
 
+
<br>
-
 
+
==<center>'''דף עבודה לתלמיד'''</center>==
 +
<center>[https://proteopedia.org/wiki/images/8/8c/%D7%93%D7%A3_%D7%A2%D7%91%D7%95%D7%93%D7%94_%D7%91%D7%98%D7%90-%D7%92%D7%9C%D7%A7%D7%98%D7%95%D7%96%D7%99%D7%93%D7%90%D7%96_%D7%9C%D7%AA%D7%9C%D7%9E%D7%99%D7%93.pdf דף עבודה לתלמיד]</center>
</StructureSection>
</StructureSection>
-
== מקורות מידע ==
+
== <center>''' מקורות מידע '''</center> ==
<references/>
<references/>
-
1. Douglas H.Juers, Raymond H.Jacobson, Dale Wigley, Xue-Jun Zhang, Reuben E.Huber, Dale E.Tronrud and Brian W.Matthews (2000) , High resolution refinement of b-galactosidase in a new crystal form reveals multiple metal-binding sites and provides a structural basis for a-complementation, Protein Science 9:1685–1699. Cambridge University Press. Printed in the USA
 
-
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11045615/
 
-
<br>
 
-
2. Douglas H. Juers, Brian W. Matthews, and Reuben E. Huber,
 
-
LacZ b-galactosidase: Structure and function of an enzyme of historical and molecular biological importance, Protein Sci 2012 Dec;21(12):1792-807. doi: 10.1002/pro.2165. Epub 2012 Nov 13.
 
-
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23011886/
 
-
<br>
 
-
3. https://www.rcsb.org/structure/1DP0 מבנה החלבון בטא-גלקטוזידאז - PDB
 
-
<br>
 
-
4. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P00722.2 חלבון בטא-גלקטוזידאז - NCBI
 
-
<br>
 
-
5. בטא-גלקטוזידאז באתר ויקירפואה:[https://www.wikirefua.org.il/w/index.php/%D7%91%D7%98%D7%90-%D7%92%D7%9C%D7%A7%D7%98%D7%95%D7%96%D7%99%D7%93%D7%90%D7%96_-_Beta-galactosidase#.D7.AA.D7.A8.D7.97.D7.99.D7.A9.D7.99.D7.9D_.D7.A7.D7.9C.D7.99.D7.A0.D7.99.D7.99.D7.9D_.D7.91.D7.97.D7.A1.D7.A8_.D7.94.D7.90.D7.A0.D7.96.D7.99.D7.9D]
 

Current revision

בטא-גלקטוזידאז

PDB ID 1dp0

Drag the structure with the mouse to rotate

מקורות מידע

  1. Douglas H.Juers, Raymond H.Jacobson, Dale Wigley, Xue-Jun Zhang, Reuben E.Huber, Dale E.Tronrud and Brian W.Matthews (2000) , High resolution refinement of b-galactosidase in a new crystal form reveals multiple metal-binding sites and provides a structural basis for a-complementation, Protein Science 9:1685–1699. Cambridge University Press. Printed in the USA https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11045615/
  2. 2.0 2.1 2.2 Douglas H. Juers, Brian W. Matthews, and Reuben E. Huber, LacZ b-galactosidase: Structure and function of an enzyme of historical and molecular biological importance, Protein Sci 2012 Dec;21(12):1792-807. doi: 10.1002/pro.2165. Epub 2012 Nov 13. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23011886/
  3. בטא-גלקטוזידאז באתר ויקירפואה:[1]
  4. אופרון הלקטוז באתר דוידסון אונליין: [2]
  5. יהודית עתידיה (2001), גנטיקה, האוניברסיטה העברית, משרד החינוך ומטה מל"מ. 171-174
  6. 6.0 6.1 https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P00722.2 חלבון בטא-גלקטוזידאז - NCBI
  7. https://www.rcsb.org/structure/1DP0 מבנה החלבון בטא-גלקטוזידאז - PDB

Proteopedia Page Contributors and Editors (what is this?)

Yael Zeliger, Naama Eitam, Michal Harel

Personal tools