Phenol hydroxylase (hebrew)

From Proteopedia

(Difference between revisions)
Jump to: navigation, search
Current revision (10:03, 5 January 2025) (edit) (undo)
 
(9 intermediate revisions not shown.)
Line 1: Line 1:
=<center>פנול הידרוקסילאז</center>=
=<center>פנול הידרוקסילאז</center>=
-
<StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene='10/1025413/Open_scene/1'>
+
<StructureSection load='1foh' size='340' side='left' caption='Phenol hydroxylase FAD and phenol קומפלקס עם (PDB code [[1foh]])'>
: <br>
: <br>
==<p dir='rtl'>'''מידע כללי'''</p>==
==<p dir='rtl'>'''מידע כללי'''</p>==
Line 12: Line 12:
: <br>
: <br>
-
<p dir='rtl'>האנזים מזרז תגובת אוקסידציה, חמצון, של פנולים, בה נוספת קבוצת הידרוקסיל-OH למולקולת הפנול, ובכך ממיר אותה לקטכול (cathecol), תהליך שמהווה צעד ראשון חשוב במסלול[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A4%D7%99%D7%A8%D7%95%D7%A7_%D7%91%D7%99%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99_%D7%9E%D7%99%D7%A7%D7%A8%D7%95%D7%91%D7%99%D7%90%D7%9C%D7%99 הביודגרדציה] של פנולים. האנזים מבצע תגובת חימצון/חיזור עם חמצן וקו אנזים NADPH. בעזרת שתי מולקולות אלה נוצרת קבוצת הידרוקסיל המתחברת לטבעת הפנול וכך הופכת אותו לקטכול.</p>
+
<p dir='rtl'>האנזים מזרז תגובת אוקסידציה, חמצון, של מולקולות פנול, בה נוספת קבוצת הידרוקסיל-OH למולקולת הפנול, ובכך ממיר אותה לקטכול (cathecol), תהליך שמהווה צעד ראשון חשוב במסלול[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A4%D7%99%D7%A8%D7%95%D7%A7_%D7%91%D7%99%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99_%D7%9E%D7%99%D7%A7%D7%A8%D7%95%D7%91%D7%99%D7%90%D7%9C%D7%99 הביודגרדציה] של פנולים. האנזים מבצע תגובת חימצון/חיזור עם חמצן וקו אנזים NADPH. בעזרת שתי מולקולות אלה נוצרת קבוצת הידרוקסיל המתחברת לטבעת הפנול וכך הופכת אותו לקטכול.</p>
: <br>
: <br>
-
<p dir='rtl'> תרכובות הקטכול הנוצרות בעקבות האוקסידציה נוטות להיות פחות רעילות ממולקולת הפנול המקורית ויותר מסיסות במים, דבר המקל על הסרתן מהסביבה. בפעילות האנזים מעורב FAD, קו-פקטור הדרוש לאנזים על מנת לזרז את התגובה . </p>
+
<p dir='rtl'> תרכובות הקטכול הנוצרות בעקבות האוקסידציה נוטות להיות פחות רעילות ממולקולת הפנול המקורית ויותר מסיסות במים, דבר המקל על הסרתן מהסביבה. בפעילות האנזים מעורב FAD, [https://milog.co.il/%D7%A7%D7%95%D7%A4%D7%A7%D7%98%D7%95%D7%A8 קו-פקטור] הדרוש לאנזים על מנת לזרז את התגובה . </p>
: <br>
: <br>
<p dir='rtl'>:הראקציה הכימית המזורזת על ידי האנזים פנול הידרוקסילז מופיעה באיור מטה</p>
<p dir='rtl'>:הראקציה הכימית המזורזת על ידי האנזים פנול הידרוקסילז מופיעה באיור מטה</p>
Line 36: Line 36:
<p dir='rtl'><scene name='10/1025413/The_protein/1'>החלבון השלם של פנול הידרוקסילאז</scene> מורכב משני <scene name='10/1025413/Phnol_hidroksilas_homodimer/1'>הומודימרים</scene> כל הומודימר מורכב משתי תתי יחידות זהות, כל תת יחידה מכילה 665 חומצות אמינו. המבנה [https://he.wikibooks.org/wiki/%D7%91%D7%99%D7%95%D7%9B%D7%99%D7%9E%D7%99%D7%94/%D7%9E%D7%91%D7%A0%D7%94_%D7%97%D7%9C%D7%91%D7%95%D7%9F השניוני] של החלבון מכיל <scene name='10/1025413/Alpha_helix_and_beta_sheets_1/1'>מבני משטחי בטא גדולים ומבני אלפא הליקס.</scene> </p>
<p dir='rtl'><scene name='10/1025413/The_protein/1'>החלבון השלם של פנול הידרוקסילאז</scene> מורכב משני <scene name='10/1025413/Phnol_hidroksilas_homodimer/1'>הומודימרים</scene> כל הומודימר מורכב משתי תתי יחידות זהות, כל תת יחידה מכילה 665 חומצות אמינו. המבנה [https://he.wikibooks.org/wiki/%D7%91%D7%99%D7%95%D7%9B%D7%99%D7%9E%D7%99%D7%94/%D7%9E%D7%91%D7%A0%D7%94_%D7%97%D7%9C%D7%91%D7%95%D7%9F השניוני] של החלבון מכיל <scene name='10/1025413/Alpha_helix_and_beta_sheets_1/1'>מבני משטחי בטא גדולים ומבני אלפא הליקס.</scene> </p>
: <br>
: <br>
-
<p dir='rtl'>תת-היחידה של פנול הידרוקסילאז מורכבת משלושה מתחמים. שני הדומיינים הראשונים מהווים את האתר הפעיל וקושרים את הקו-פקטור ,<scene name='10/1025413/Fad_1/1'>FAD</scene> ואת <scene name='10/1025413/Fnol_1/1'>הסובסטראט- הפנול</scene>, בעוד הדומיין הנוסף (השלישי) בעל תפקיד לא ידוע. </p>
+
<p dir='rtl'>תת-היחידה של פנול הידרוקסילאז מורכבת משלושה מתחמים. שני המתחמים הראשונים מהווים את האתר הפעיל וקושרים את הקו-פקטור ,<scene name='10/1025413/Fad_1/1'>FAD</scene> ואת <scene name='10/1025413/Fnol_1/1'>הסובסטראט- הפנול</scene>, בעוד המתחם הנוסף (השלישי) בעל תפקיד לא ידוע. </p>
: <br>
: <br>
[[Image:צילום מסך 2024-03-06 224352.png|center|מתחמים של תת היחידה]]
[[Image:צילום מסך 2024-03-06 224352.png|center|מתחמים של תת היחידה]]
Line 43: Line 43:
מיקום האתרים הפעילים לקישור FAD: ח. אמינו 18-19, 43-45, 51-56, 118, 290,358, 368-376
מיקום האתרים הפעילים לקישור FAD: ח. אמינו 18-19, 43-45, 51-56, 118, 290,358, 368-376
</p>
</p>
-
<p dir='rtl'><scene name='10/1025417/Hydrophobic_and_hydrophilic/2'> איזורים הידרופוביים באדום ובכחול הידרופיליים</scene></p>
+
<p dir='rtl'> בנוסף, ניתן לראות במבנה החלבון<scene name='10/1025417/Hydrophobic_and_hydrophilic/2'> אזורים הידרופוביים באדום ואזורים הידרופיליים בכחול.</scene></p>
: <br>
: <br>
<p dir='rtl'>מניתוח מבנה החלבון נמצא כי לאחר קישור הקו-פקטור FAD, חל שינוי משמעותי במבנה החלבון בלולאה הקרובה לאתר הפעיל , ממצב ״פתוח״ למצב ״סגור״. שינוי מבני זה גורם לחשיפת האתר הפעיל ומאפשר גישה לשלושת הסובסטרטים - פנול, NADPH וחמצן, ולחסימת האתר כלפי הממס ובכך מתאפשרת תגובת ההידרוקסילציה.
<p dir='rtl'>מניתוח מבנה החלבון נמצא כי לאחר קישור הקו-פקטור FAD, חל שינוי משמעותי במבנה החלבון בלולאה הקרובה לאתר הפעיל , ממצב ״פתוח״ למצב ״סגור״. שינוי מבני זה גורם לחשיפת האתר הפעיל ומאפשר גישה לשלושת הסובסטרטים - פנול, NADPH וחמצן, ולחסימת האתר כלפי הממס ובכך מתאפשרת תגובת ההידרוקסילציה.
Line 73: Line 73:
- אוקסידציה של קופקטור FAD.
- אוקסידציה של קופקטור FAD.
 +
{התבוננו בסצנה המציגה את הסובסטרט- מולקולת הפנול, כמה אתרי קישור יש למולקולת הפנול בחלבון השלם?
 +
|type="()"}
 +
-1
 +
-2
 +
-3
 +
+4
{אילו שימושים נעשים בתעשייה באנזים פנול הידרוקסילאז?
{אילו שימושים נעשים בתעשייה באנזים פנול הידרוקסילאז?

Current revision

פנול הידרוקסילאז

Phenol hydroxylase FAD and phenol קומפלקס עם (PDB code 1foh)

Drag the structure with the mouse to rotate

Proteopedia Page Contributors and Editors (what is this?)

Nurit Ben Shimol, Rivka Cohen, Jonathan Guez, Michal Harel, Offir Lupo

Retrieved from "http://52.214.119.220/wiki/index.php/Phenol_hydroxylase_%28hebrew%29"
Personal tools