This old version of Proteopedia is provided for student assignments while the new version is undergoing repairs. Content and edits done in this old version of Proteopedia after March 1, 2026 will eventually be lost when it is retired in about June of 2026.
Apply for new accounts at the new Proteopedia. Your logins will work in both the old and new versions.
Sandbox-vp
From Proteopedia
(Difference between revisions)
| Line 5: | Line 5: | ||
'''אנזים אספרטואצילאז מזרז הידרוליזה של N-acetyl-l-aspartate לאספרטאט ואצטאט [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%95%D7%9E%D7%A8_%D7%9C%D7%91%D7%9F בחומר הלבן]'''. | '''אנזים אספרטואצילאז מזרז הידרוליזה של N-acetyl-l-aspartate לאספרטאט ואצטאט [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%95%D7%9E%D7%A8_%D7%9C%D7%91%D7%9F בחומר הלבן]'''. | ||
מחסור בפעילות זו מוביל לניוון של החומר הלבן של המוח והוא הגורם המוכח של מחלה גנטית "[http://en.wikipedia.org/wiki/Canavan_disease קנוואן], ", שהיא מחלה סופנית אצל ילדים קטנים. | מחסור בפעילות זו מוביל לניוון של החומר הלבן של המוח והוא הגורם המוכח של מחלה גנטית "[http://en.wikipedia.org/wiki/Canavan_disease קנוואן], ", שהיא מחלה סופנית אצל ילדים קטנים. | ||
| + | |||
| + | |||
| + | ==תפקיד של החלבון== | ||
| + | תפקיד של החלבון אספרטואצילאז הוא פירוק של חומצה אצטיל-אספרטית לאצטיל ואספרטט : | ||
| + | N-acyl-L-aspartate + H2O ⇄ a carboxylate + L-aspartate | ||
| + | |||
| + | כיצד מבנה האנזים מאפשר לו לזרז הידרוליזה ? N-acetyl-l-aspartate של | ||
| Line 10: | Line 17: | ||
המבנים חושפים שהדומיין של קצה N- טרמינלי של החלבון מאמץ כיפוף חלבוני(protein fold) הדומה לזה של הידרולאזות-תלויות-אבץ השייכות למשפחה של קרבוקסיפפטידזות (Caraboxypeptidases A). באתר הקטליטי של החלבון ניתן לצפות בדמיון מבני לזה של הקרבוקסיפפטידזות, למרות העובדה שהם זהים רק 10-13% ברצף הראשוני שלהם. כ-100 שיירים של חומצות אמיניות בקצה C-טרמינלי יוצרים דומיין גלובולרי עם לינקר הבנוי מ- 2 <scene name='Sandbox-vp/2gu2/2'>משטחי בטא</scene> (מסומנים בירוק) , שניתן לצפות בהם גם <scene name='Sandbox-vp/2gu2/3'>בגרף רמצ'נדרן</scene> הכרוך סביב קצה N-טרמינלי של הדומיינים. התעלה הארוכה המובילה לאתר הפעיל נוצרה על ידי מגע בין דומיינים N-ו-C טרמינלי. | המבנים חושפים שהדומיין של קצה N- טרמינלי של החלבון מאמץ כיפוף חלבוני(protein fold) הדומה לזה של הידרולאזות-תלויות-אבץ השייכות למשפחה של קרבוקסיפפטידזות (Caraboxypeptidases A). באתר הקטליטי של החלבון ניתן לצפות בדמיון מבני לזה של הקרבוקסיפפטידזות, למרות העובדה שהם זהים רק 10-13% ברצף הראשוני שלהם. כ-100 שיירים של חומצות אמיניות בקצה C-טרמינלי יוצרים דומיין גלובולרי עם לינקר הבנוי מ- 2 <scene name='Sandbox-vp/2gu2/2'>משטחי בטא</scene> (מסומנים בירוק) , שניתן לצפות בהם גם <scene name='Sandbox-vp/2gu2/3'>בגרף רמצ'נדרן</scene> הכרוך סביב קצה N-טרמינלי של הדומיינים. התעלה הארוכה המובילה לאתר הפעיל נוצרה על ידי מגע בין דומיינים N-ו-C טרמינלי. | ||
דומיין C טרמינלי ממוקדם בדרך שמונעת קישור יעיל של פוליפפטידים באתר הפעיל. המבנה חושף ששיירים 158-164 יכולים לעבור שינוי מרחבי שמתרחש עקב פתיחה וסגירה של פתח התעלה. לפי כך, קיימת היפוטיזה כי המנגנון הקטליטי של אספארטואצילאז קרוב למנגנון הקטליטי של קרבוקסיפפטידאזות. | דומיין C טרמינלי ממוקדם בדרך שמונעת קישור יעיל של פוליפפטידים באתר הפעיל. המבנה חושף ששיירים 158-164 יכולים לעבור שינוי מרחבי שמתרחש עקב פתיחה וסגירה של פתח התעלה. לפי כך, קיימת היפוטיזה כי המנגנון הקטליטי של אספארטואצילאז קרוב למנגנון הקטליטי של קרבוקסיפפטידאזות. | ||
| - | |||
| - | ==תפקיד של החלבון== | ||
| - | תפקיד של החלבון אספרטואצילאז הוא פירוק של חומצה אצטיל-אספרטית לאצטיל ואספרטט : | ||
| - | N-acyl-L-aspartate + H(2)O ⇄ a carboxylate + L-aspartate | ||
Revision as of 16:55, 27 February 2013
(Aspartoacylase) אספרטואצילאז
| |||||||||||
