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La mioglobina es una hemoproteína muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina. Es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos aminoácidos y por un grupo hemo que contiene un átomo de hierro. La función de la mioglobina es almacenar oxígeno. Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones.

Estructura

Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la mayoría de los aminoácidos hidrófobos se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares están expuestos en la superficie. .

Alrededor del 78% de la estructura secundaria tiene una conformación de hélice alfa; de hecho, existen ocho segmentos de hélice alfa en la mioglobina, designados con las letras A a H.

Dentro de una cavidad hidrófoba de la proteína se encuentra el grupo prostético hemo. Esta unidad no polipeptídica se encuentra unida de manera no covalente a la mioglobina y es esencial para la actividad biológica de unión de O2 de la proteína.

La mioglobina y el citocromo B562 forman parte de las proteínas hémicas, que intervienen en el transporte y fijación de oxígeno, el transporte de electrones y la fotosíntesis. Estas proteínas poseen como grupo prostético un tetrapirrol cíclico o grupo hem, o hemo, formado por cuatro anillos de pirrol planares enlazados por puentes de alfa metileno. En el centro de este anillo existe un hierro ferroso (Fe+2). En el caso del citocromo la oxidación y reducción del átomo de hierro son esenciales para la actividad biológica. Por el contrario, la actividad biológica de mioglobina y hemoglobina se pierde si se oxida el Fe+2.

Union del oxigeno al grupo hemo