Proteins: primary and secondary structure

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Primary structure

In this we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its primary structure. Atoms forming the chain backbone are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone.
Let's go now to a between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, wich prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in on model window are always confined to the same rigid flat. We can test it by .
Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: , , . Minding the restrictions to free rotation in peptide bond, we can visualize the polypeptide chain as a succession of . Each of these rigid flats can freely rotate respect each other.

Estructura secundaria.- Existen dos tipos principales de estructura secundaria presentes en la mayoría de las proteínas:

.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una . Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a . El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a . Volvamos ahora a una . Un resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un volvemos a hacer visibles las , que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la hélice alfa resulta estabilizada por numerosos , en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor .

Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alga o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte, de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.

.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si y si hacemos lo propio con . Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en lámina beta separados por curvaturas con estructura en codo beta. A continuación vamos a restituir las a su lugar y a visualizar los entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un .

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Alejandro Porto, Dinesh Kulhary, Eric Martz, Joel L. Sussman, Meghan Wright, Jaime Prilusky

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 :*In this <scene name='60/603296/Primaria/2'>initial view</scene> we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its ''primary structure''. Atoms forming the chain ''backbone'' are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone.
 :*Let's go now to a <scene name='60/603296/Primaria3/1'>peptide bond</scene>  between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, wich prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectangle</scene> on model window are always confined to the same rigid flat. We can test it by <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activate rotation</scene>.
-:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>Alfa Carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>Carboxyl group Carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>Amino group Nitrogen</scene>. Minding the restrictions to free rotation in ''peptide bond'', we can visualize the polypeptide chain as a succession of <scene name='60/603296/Primaria3/12'>rigid flats</scene>. Each of these rigid flats can freely rotate respect each other.
+:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>alfa Carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carboxyl group Carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>amino group Nitrogen</scene>. Minding the restrictions to free rotation in ''peptide bond'', we can visualize the polypeptide chain as a succession of <scene name='60/603296/Primaria3/12'>rigid flats</scene>. Each of these rigid flats can freely rotate respect each other.
 *'''Estructura secundaria'''.- Existen dos tipos principales de estructura secundaria presentes en la mayoría de las proteínas:

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