Protein structure. An introduction (Spanish)

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General aspects of protein aminoacids

All aminoacids posses a with positive charge at neutral pH and a with negative charge at neutral pH

All aminoacids posses .Lateral chains are different depending the type of aminoacid as we will see immediately.Fourth valence in alfa carbon is occupied by hydrogen . Aminoacids from proteins are thus alfa-aminoacids

Here is an example of a Los grupos carboxilo y amino no están unidos al mismo carbono. Serán por tanto beta o gamma aminoácidos. Este aminoácido por ejemplo es el gamma-aminobutírico

Estereoisomería de los aminoácidos . Ejemplo de la D Salvo para el aminoácido glicina, cuya cadena lateral es un hidrógeno, todos los demás aminoácidos poseen isomería óptica ya que el carbono alfa es asimétrico. Tenemos pues aminoácidos D y aminoácidos L. Los aminoácidos que forman parte de las proteínas pertenecen todos a la serie L.

Aminoácidos con cadena lateral . Lo que diferencia a un aminoácido de otro es la naturaleza química de su cadena lateral. Básicamente podemos clasificarlos en aminoácidos con cadenas laterales hidrofóbicas, bien alifáticas o aromáticas y aminoácidos con cadenas laterales polares, sin carga o con carga postiva o negativa a pH neutro.Una representación de algunos cadenas laterales alifáticas: Alanina, Valina e Isoleucina o aromáticas: Fenilalanina y Triptófano

Aminoácidos con a) sin carga Treonina (OH) y Glutamina (CO-NH2); b)con carga negativa, Glutamato, y Lisina, con carga positiva

Aminoacids from proteins

Cisteína, Cys, C es, junto a la metionina el único aminoácido que contiene azufre en las proteínas. Contiene un grupo sulfidrilo SH, que puede experimentar oxidorreducción reversible entre la forma oxidada S- y la forma reducida. Cuando dos cisteinas están próximas en las proteínas, puede formarse entre ellas un puente disulfuro S-S, siempre que las condiciones físico-químicas y de destino intracelular de la proteína sean favorables

Cisteinas próximas . Aquí vemos de forma que puede producirse una oxidación de los grupos SH con pérdida de dos hidrógenos y formación de un puente disulfuro

Formación del puente disulfuro . . Al formarse , se eliminan dos hidrógenos

Péptidos y enlace peptídico

Un Heptapéptido. formado por 7 residuos de aminoácido y 6 enlaces peptídicos.Vemos un heptapéptido totalmente estirado. Los únicos giros de la cadena son los obligados por la simetría de los enlaces. En este péptido sólo se representan los hidrógenos del extremo amino y los de los NH de los enlaces peptídicos. Puede observarse ya el carácter plano de los enlaces peptídicos, de forma que carbono alfa, C=O, NH y carbono alfa están en el mismo plano

. El esqueleto de la cadena constituye el espinazo central de todas las cadenas polipéptidicas, igual en todas y constituido por los extremos amino y carboxi y la secuencia repetida de carbonos alfa y enlaces peptídicos

Alternancia de los . Alternancia de los carbonos alfa

Marcamos los 

Ahora hacemos 

. Observamos dos características del enlace. Los átomos en amarillo se encuentran siempre en el mismo plano: carbono alfa, C=O, NH, carbono alfa. Otra característica es la disposición trans de los carbonos alfa y por tanto de las cadenas laterales. Problemas estéricos obligan a esta disposición casi siempre de los átomos

Nos alejamos

Structural highlights

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