DD-transpeptidase (Hebrew)

From Proteopedia

(Difference between revisions)
Jump to: navigation, search
Line 20: Line 20:
[[Image:Peptide bond peptidoglycan.JPG|300 px|thumb|left|מבנה הפפטידוגליקן]]
[[Image:Peptide bond peptidoglycan.JPG|300 px|thumb|left|מבנה הפפטידוגליקן]]
<p dir='rtl'>
<p dir='rtl'>
-
האנזים טרנספפטידאז מעורב בבניית הדופן בתאי חיידקים, בזמן חלוקת התא. דופן התא היא מבנה קשיח המצוי מסביב לקרום תא החיידק, ובנוי ממולקולות פפטידוגליקן; פולימרים של רב-סוכר המחוברים בינהם בפפטידים קצרים. הפפטידים בין שכבות הפולימרים הרב-סוכריים נקשרים זה לזה בקשרים צולבים ומקנים לדופן מבנה תלת מימדי, יציב וקשיח. האנזים טרנספפטידאז אחראי על יצירת הקשרים הצולבים בין הפפטידים של שכבות הפפטידוגליקן (2). תגובה זו מתרחשת באתר הפעיל של האנזים, שבו חומצה אמינית סרין נקשרת לחומצה אמינית אלאנין הנמצאת בקצה הפפטיד בסובסטראט. האנזים מזרז את יצירת הקשר הפפטידי (סוג של [https://youtu.be/NgD9yHSJ29I?t=72 קשר קוולנטי] הנוצר בין חומצות אמינו) עם חומצת אמינו ליזין (בחיידקים גראם-חיוביים) או עם חומצת אמינו מסוג DAP (קיצור של: Diaminopimelic acid, בחיידקים גראם-חיוביים) הנמצאות בעמדה השלישית מהסוף בפפטיד המחובר לפולימר הסמוך. באופן זה נוצרים קשרים צולבים בין שכבות סמוכות בפפטידוגליקן, המקנים לדופן מבנה קשיח ויציב העמיד בפני לחץ אוסמוטי (3).
+
האנזים טרנספפטידאז מעורב בבניית הדופן בתאי חיידקים, בזמן חלוקת התא. דופן התא היא מבנה קשיח המצוי מסביב לקרום תא החיידק, ובנוי ממולקולות פפטידוגליקן; פולימרים של רב-סוכר המחוברים בינהם בפפטידים קצרים. הפפטידים בין שכבות הפולימרים הרב-סוכריים נקשרים זה לזה בקשרים צולבים ומקנים לדופן מבנה תלת מימדי, יציב וקשיח. האנזים טרנספפטידאז אחראי על יצירת הקשרים הצולבים בין הפפטידים של שכבות הפפטידוגליקן<ref name="WIEZMANN">[https://bioteach.org.il/%D7%A2%D7%9C%D7%95%D7%A0%D7%99%D7%9D-2002/%D7%AA%D7%95%D7%9B%D7%9F-%D7%A2%D7%99%D7%95%D7%A0%D7%99/%D7%A0%D7%95%D7%A9%D7%90%D7%99-%D7%94%D7%A2%D7%9E%D7%A7%D7%94-1/%D7%97%D7%99%D7%99%D7%93%D7%A7%D7%99%D7%9D-%D7%95%D7%A0%D7%92%D7%99%D7%A4%D7%99%D7%9D-%D7%91%D7%92%D7%95%D7%A3-%D7%94%D7%90%D7%93%D7%9D/%D7%9E%D7%A7%D7%95%D7%A8%D7%95%D7%AA-%D7%9E%D7%99%D7%93%D7%A2-22/3573-%D7%A1%D7%A4%D7%A8-%D7%93%D7%99%D7%92%D7%99%D7%98%D7%9C%D7%99-%D7%97%D7%99%D7%99%D7%93%D7%A7%D7%99%D7%9D-%D7%95%D7%A0%D7%92%D7%99%D7%A4%D7%99%D7%9D-%D7%91%D7%92%D7%95%D7%A3-%D7%94%D7%90%D7%93%D7%9D-2016 כהנא, אורה. חיידקים ונגיפים בגוף האדם, 2016]</ref>. תגובה זו מתרחשת באתר הפעיל של האנזים, שבו חומצה אמינית סרין נקשרת לחומצה אמינית אלאנין הנמצאת בקצה הפפטיד בסובסטראט. האנזים מזרז את יצירת הקשר הפפטידי (סוג של [https://youtu.be/NgD9yHSJ29I?t=72 קשר קוולנטי] הנוצר בין חומצות אמינו) עם חומצת אמינו ליזין (בחיידקים גראם-חיוביים) או עם חומצת אמינו מסוג DAP (קיצור של: Diaminopimelic acid, בחיידקים גראם-חיוביים) הנמצאות בעמדה השלישית מהסוף בפפטיד המחובר לפולימר הסמוך. באופן זה נוצרים קשרים צולבים בין שכבות סמוכות בפפטידוגליקן, המקנים לדופן מבנה קשיח ויציב העמיד בפני לחץ אוסמוטי (3).
[[Image:Cross link peptidoglycan.jpg|500 px|יצירת הקשר הפפטידי]]
[[Image:Cross link peptidoglycan.jpg|500 px|יצירת הקשר הפפטידי]]
</p>
</p>

Revision as of 07:43, 18 January 2022

טרנספפטידאז

PDB code 3pte

Drag the structure with the mouse to rotate

ביבליוגרפיה

  1. ↑ PDB
  2. ↑ UNIPROT
  3. ↑ The refined crystallographic structure of a DD-peptidase penicillin-target enzyme at 1.6 A resolution
  4. ↑ Wikipedia: DD-transpeptidase
  5. ↑ כהנא, אורה. חיידקים ונגיפים בגוף האדם, 2016

Proteopedia Page Contributors and Editors (what is this?)

Shoham Pargamanik, Amnon Herman, Michal Harel

Retrieved from "http://52.214.119.220/wiki/index.php/DD-transpeptidase_%28Hebrew%29"
Personal tools