DD-transpeptidase (Hebrew)

From Proteopedia

(Difference between revisions)
Jump to: navigation, search
Line 10: Line 10:
===<div style="text-align:right;direction:rtl;">'''מבנה החלבון'''</div>===
===<div style="text-align:right;direction:rtl;">'''מבנה החלבון'''</div>===
<p dir='rtl'>
<p dir='rtl'>
-
גודל [https://www.youtube.com/watch?v=aFwOfiPlSdc האנזים] טרנספפטידאז הוא 37.5 קילו דלתון והוא בנוי מ406 [https://www.youtube.com/watch?v=gpu2AUW4S5g&ab_channel=ComGeek חומצות אמינו]. בדגם שגובש ומוצג בערך זה יש את <scene name='89/898977/Amino_acids/2'>347 חומצות האמינו</scene> המייצגות את החלבון הפעיל (עמדות 32-380) <ref name="LoC">[https://www.rcsb.org/structure/3PTE PDB]</ref>. המקטע שלא גובש כולל שרשרת פפטידית של 31 חומצות אמינו (1-31) הנחתכת מהחלבון לאחר שהוא מגיע ליעדו בדופן התא, ועוד מקטע של 26 חומצות אמינו (381-406) הנחתך מהחלבון לאחר אקטיבציה<ref name="UNIPROT">[https://www.uniprot.org/uniprot/P15555 UNIPROT]</ref>. 60% מהחלבון מורכב משרשראות פוליפפטידיות בעלות [https://youtu.be/K2bCx3xQeJE?t=87 מבנה שניוני] (<scene name='89/898977/Secondary_structures/1'>סלילי אלפא ומשטחי בטא</scene>). האתר הפעיל של האנזים נוצר ע"י 4 חומצות אמינו בסיסיות ועוד 4 חומצות אמינו ארומטיות כאשר סרין במיקום 62 היא החומצה האמינית אשר קושרת אליה את הסובסטרט<ref name="PUBMED">[https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/7490745/ The refined crystallographic structure of a DD-peptidase penicillin-target enzyme at 1.6 A resolution]</ref>.
+
גודל [https://www.youtube.com/watch?v=aFwOfiPlSdc האנזים] טרנספפטידאז הוא 37.5 קילו דלתון והוא בנוי מ406 [https://www.youtube.com/watch?v=gpu2AUW4S5g&ab_channel=ComGeek חומצות אמינו]. בדגם שגובש ומוצג בערך זה יש את <scene name='89/898977/Amino_acids/2'>347 חומצות האמינו</scene> המייצגות את החלבון הפעיל (עמדות 32-380) <ref name="PDB">[https://www.rcsb.org/structure/3PTE PDB]</ref>. המקטע שלא גובש כולל שרשרת פפטידית של 31 חומצות אמינו (1-31) הנחתכת מהחלבון לאחר שהוא מגיע ליעדו בדופן התא, ועוד מקטע של 26 חומצות אמינו (381-406) הנחתך מהחלבון לאחר אקטיבציה<ref name="UNIPROT">[https://www.uniprot.org/uniprot/P15555 UNIPROT]</ref>. 60% מהחלבון מורכב משרשראות פוליפפטידיות בעלות [https://youtu.be/K2bCx3xQeJE?t=87 מבנה שניוני] (<scene name='89/898977/Secondary_structures/1'>סלילי אלפא ומשטחי בטא</scene>). האתר הפעיל של האנזים נוצר ע"י 4 חומצות אמינו בסיסיות ועוד 4 חומצות אמינו ארומטיות כאשר סרין במיקום 62 היא החומצה האמינית אשר קושרת אליה את הסובסטרט<ref name="PUBMED">[https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/7490745/ The refined crystallographic structure of a DD-peptidase penicillin-target enzyme at 1.6 A resolution]</ref>.
</p>
</p>
<br>
<br>
Line 29: Line 29:
[[Image:Beta-lactam2.jpg |thumb|left|מבנה טבעת הבטא-לקטאם]]
[[Image:Beta-lactam2.jpg |thumb|left|מבנה טבעת הבטא-לקטאם]]
<p dir='rtl'>
<p dir='rtl'>
-
[https://www.hamichlol.org.il/%D7%A4%D7%A0%D7%99%D7%A6%D7%99%D7%9C%D7%99%D7%9F פניצילין] הוא שם כולל לקבוצת חומרים אנטיביוטיים המעכבים את תהליך יצירת דופן התא על ידי עיכוב האנזים טרנספפטידאז. הפניצילין התגלה על ידי [https://davidson.weizmann.ac.il/online/sciencehistory/%D7%94%D7%99%D7%95%D7%9D-%D7%9C%D7%A4%D7%A0%D7%99-%D7%90%D7%9C%D7%9B%D7%A1%D7%A0%D7%93%D7%A8-%D7%A4%D7%9C%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%92 אלכסנדר פלמינג] בשנת 1928, ובהמשך פותחה הטכנולוגיה המאפשרת להפיק את החומר מפטריית העובש [https://www.familyhandyman.com/article/what-to-know-about-penicillium-mold/ פניציליום]. כיום ניתן לייצר גם פניצילינים סינתטיים-למחצה, כאשר המשותף לכל סוגי הפניצילינים הוא קיומה של מבנה טבעת הבטא-לקטם במולקולה; מבנה טבעתי המכיל 3 אטומי פחמן ואטום חנקן אחד (4) (5).
+
[https://www.hamichlol.org.il/%D7%A4%D7%A0%D7%99%D7%A6%D7%99%D7%9C%D7%99%D7%9F פניצילין] הוא שם כולל לקבוצת חומרים אנטיביוטיים המעכבים את תהליך יצירת דופן התא על ידי עיכוב האנזים טרנספפטידאז. הפניצילין התגלה על ידי [https://davidson.weizmann.ac.il/online/sciencehistory/%D7%94%D7%99%D7%95%D7%9D-%D7%9C%D7%A4%D7%A0%D7%99-%D7%90%D7%9C%D7%9B%D7%A1%D7%A0%D7%93%D7%A8-%D7%A4%D7%9C%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%92 אלכסנדר פלמינג] בשנת 1928, ובהמשך פותחה הטכנולוגיה המאפשרת להפיק את החומר מפטריית העובש [https://www.familyhandyman.com/article/what-to-know-about-penicillium-mold/ פניציליום]. כיום ניתן לייצר גם פניצילינים סינתטיים-למחצה, כאשר המשותף לכל סוגי הפניצילינים הוא קיומה של מבנה טבעת הבטא-לקטם במולקולה; מבנה טבעתי המכיל 3 אטומי פחמן ואטום חנקן אחד<ref name="WIKI2">[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A4%D7%A0%D7%99%D7%A6%D7%99%D7%9C%D7%99%D7%9F#%D7%9B%D7%99%D7%9E%D7%99%D7%94 ויקיפדיה: פניצילין]</ref> <ref name="WIKI3">[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9C%D7%A7%D7%98%D7%9D ויקיפדיה: לקטאם]</ref>.
טבעת הבטא-לקטם דומה במבנה המרחבי ובהרכבה הכימי לצמד חומצות האמינו אלאנין המצויות בקצה הפפטיד בדופן הפפטידוגליקן. דמיון זה מאפשר לטבעת הבטא-לקטם להיקשר לחומצה האמינית סרין הממוקמת באתר הפעיל של האנזים טרנספפטידאז. עם זאת, בניגוד לתגובה המתרחשת בין הפפטיד לטרנספפטידאז המאפשרת את יצירת הקשר הצולב והתנתקות של האנזים לאחר מכן, טבעת הבטא-לקטם נפתחת ויוצרת קשר קוולנטי עם הח"א סרין שבאתר הפעיל, ובכך מעכבת את פעילות האנזים באופן [https://sites.google.com/site/enzymeinh/def/inh/rev בלתי הפיך]. מכיוון שטבעת הבטא-לקטם במולקולת הפניצילין נקשרת לאתר הפעיל באנזים, היא נחשבת ל[https://www.youtube.com/watch?v=sByPvdzUNsU&ab_channel=%D7%9E%D7%9B%D7%95%D7%9F%D7%93%D7%95%D7%99%D7%93%D7%A1%D7%95%D7%9F-%D7%A1%D7%A8%D7%98%D7%95%D7%A0%D7%99%D7%9E%D7%93%D7%A2 מעכב תחרותי] המתחרה עם הפפטידוגליקן (הסובסטראט) על הקישור לאתר הפעיל <ref name="PUBMED2">[https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/14692773/ A mechanism-based inhibitor targeting the DD-transpeptidase activity of bacterial penicillin-binding proteins]</ref>.
טבעת הבטא-לקטם דומה במבנה המרחבי ובהרכבה הכימי לצמד חומצות האמינו אלאנין המצויות בקצה הפפטיד בדופן הפפטידוגליקן. דמיון זה מאפשר לטבעת הבטא-לקטם להיקשר לחומצה האמינית סרין הממוקמת באתר הפעיל של האנזים טרנספפטידאז. עם זאת, בניגוד לתגובה המתרחשת בין הפפטיד לטרנספפטידאז המאפשרת את יצירת הקשר הצולב והתנתקות של האנזים לאחר מכן, טבעת הבטא-לקטם נפתחת ויוצרת קשר קוולנטי עם הח"א סרין שבאתר הפעיל, ובכך מעכבת את פעילות האנזים באופן [https://sites.google.com/site/enzymeinh/def/inh/rev בלתי הפיך]. מכיוון שטבעת הבטא-לקטם במולקולת הפניצילין נקשרת לאתר הפעיל באנזים, היא נחשבת ל[https://www.youtube.com/watch?v=sByPvdzUNsU&ab_channel=%D7%9E%D7%9B%D7%95%D7%9F%D7%93%D7%95%D7%99%D7%93%D7%A1%D7%95%D7%9F-%D7%A1%D7%A8%D7%98%D7%95%D7%A0%D7%99%D7%9E%D7%93%D7%A2 מעכב תחרותי] המתחרה עם הפפטידוגליקן (הסובסטראט) על הקישור לאתר הפעיל <ref name="PUBMED2">[https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/14692773/ A mechanism-based inhibitor targeting the DD-transpeptidase activity of bacterial penicillin-binding proteins]</ref>.
</p>
</p>

Revision as of 07:55, 18 January 2022

טרנספפטידאז

PDB code 3pte

Drag the structure with the mouse to rotate

ביבליוגרפיה

  1. ↑ PDB
  2. ↑ UNIPROT
  3. ↑ The refined crystallographic structure of a DD-peptidase penicillin-target enzyme at 1.6 A resolution
  4. ↑ Wikipedia: DD-transpeptidase
  5. ↑ 5.0 5.1 כהנא, אורה. חיידקים ונגיפים בגוף האדם, 2016
  6. ↑ 6.0 6.1 A mechanism-based inhibitor targeting the DD-transpeptidase activity of bacterial penicillin-binding proteins
  7. ↑ ויקיפדיה: פניצילין
  8. ↑ ויקיפדיה: לקטאם

Proteopedia Page Contributors and Editors (what is this?)

Shoham Pargamanik, Amnon Herman, Michal Harel

Retrieved from "http://52.214.119.220/wiki/index.php/DD-transpeptidase_%28Hebrew%29"
Personal tools