User:Giulia Mencarini Reinhardt/Sandbox 1

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=== ACE2 ===
=== ACE2 ===
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This is a sample scene created with SAT to <scene name="/12/3456/Sample/1">color</scene> by Group, and another to make <scene name="/12/3456/Sample/2">a transparent representation</scene> of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.
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=== Complexo ACE2-B0AT1 ===
=== Complexo ACE2-B0AT1 ===
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====Localização na membrana====
====Localização na membrana====
Este complexo ACE2-B0AT1 se encontra ancorado à membrana plasmática da célula, mantendo a proteína ACE2 em ambiente extracelular. A região em que se encontra intermembranar apresenta características apolares, uma vez que devem interagir com as caudas hidrofóbicas dos fosfolipídios.
Este complexo ACE2-B0AT1 se encontra ancorado à membrana plasmática da célula, mantendo a proteína ACE2 em ambiente extracelular. A região em que se encontra intermembranar apresenta características apolares, uma vez que devem interagir com as caudas hidrofóbicas dos fosfolipídios.
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Analisando-se a polaridade do complexo, percebe-se uma região apolar na região da B0AT1, evidenciando que é nesta região em que o complexo se encontra em contato com a membrana plasmática. As regiões polares (domínios CLD e PD da ACE2) se encontram na região externa, sem contato com a região apolar dos fosfolipídios.
Analisando-se a polaridade do complexo, percebe-se uma região apolar na região da B0AT1, evidenciando que é nesta região em que o complexo se encontra em contato com a membrana plasmática. As regiões polares (domínios CLD e PD da ACE2) se encontram na região externa, sem contato com a região apolar dos fosfolipídios.
====Dimerização da ACE2====
====Dimerização da ACE2====
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A dimerização da proteína ACE2 ocorre independentemente da B0AT1 e apresenta interação do domínio CLD, com contribuição do domínio PD.
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'''Domínio CLD'''
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Nesta região, há uma extensa rede de interações polares que estabiliza o dímero da ACE2. Os resíduos de aminoácidos que participam mais ativamente compreendem o intervalo 636 ao 658 e do 708 ao 717, correspondendo à segunda e à quarta hélice do domínio CLD, respectivamente.
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As interações polares, de caráter Cátion-π, ocorrem entre os aminoácidos Arg652 com Tyr641 da outra molécula de ACE2; e da Arg710 com Tyr633.
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Estão presentes também ligações de hidrogênio: Arg652 com Asn638, este com Gln653 e este com Asn636; Arg710 com Glu639 e, por fim, Arg716 com Ser709 e Asp713.
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'''Domínio PD'''
====Ligação com SARS-CoV-2====
====Ligação com SARS-CoV-2====
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</StructureSection>
</StructureSection>

Revision as of 00:00, 17 June 2025

ACE2 (angiotensin-converting enzyme 2)

Caption for this structure

Drag the structure with the mouse to rotate



References

  1. ↑ Beyerstedt S, Casaro EB, Rangel ÉB. COVID-19: angiotensin-converting enzyme 2 (ACE2) expression and tissue susceptibility to SARS-CoV-2 infection. Eur J Clin Microbiol Infect Dis. 2021 May;40(5):905-919. PMID:33389262 doi:10.1007/s10096-020-04138-6
  2. ↑ Hanson, R. M., Prilusky, J., Renjian, Z., Nakane, T. and Sussman, J. L. (2013), JSmol and the Next-Generation Web-Based Representation of 3D Molecular Structure as Applied to Proteopedia. Isr. J. Chem., 53:207-216. doi:http://dx.doi.org/10.1002/ijch.201300024
  3. ↑ Herraez A. Biomolecules in the computer: Jmol to the rescue. Biochem Mol Biol Educ. 2006 Jul;34(4):255-61. doi: 10.1002/bmb.2006.494034042644. PMID:21638687 doi:10.1002/bmb.2006.494034042644

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Giulia Mencarini Reinhardt

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