1gt2 (Italian)
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Revision as of 20:52, 23 November 2009
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| 1gt2, resolution 2.91Å () | |||||||||
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| Sites: | |||||||||
| Ligands: | , , | ||||||||
| Activity: | Malate dehydrogenase, with EC number 1.1.1.37 | ||||||||
| Domains: | LDH-like_MDH | ||||||||
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| Resources: | FirstGlance, OCA, PDBsum, RCSB | ||||||||
| Coordinates: | save as pdb, mmCIF, xml | ||||||||
R207S, R292S MUTANTE DELLA MALATE DEHYDROGENASE DEL ARCHAEON ALOFILICO HALOARCULA MARISMORTUI (FORMA OLO)
La struttura cristallografica tridimensionale del mutante (R207S, R292S) della malate dehydrogenase di Haloarcula marismortui fu risolta ad una risoluzione di 1.95 A per determinare il ruolo di ponti di sale ed ioni del solvente nell'adattamento alofilico e la stabilità della struttura quaternaria. Le mutazioni, situate all'interfaccia dimero-dimero, distruggono due grappoli di ponti di sale inter-dimero che sono essenziali per la stabilizazione del tetramero della forma selvatica. Esperimenti precedenti in soluzione, compiè sul doppio mutante, avevano mostrato una struttura tetramerica in 4M NaCl che dissociarono in dimeri attivi in 2M NaCl. Per stabilire se la forma dimerica attiva è un prodotto della mutazione, oppure se esiste anche nella proteina selvatica, studi complementari furono compiuti sull'enzima selvatica usando centrifugazione analitica ed esperimenti di diffusione di neutroni a bassi angoli. Loro mostrarono l'esistenza di dimeri attivi in NaF, KF, Na(2)SO(4), anche nell'assenza di NADH, e nella presenza di NADH alle concentrazioni di NaCl sotto 0.3M. La struttura cristallina mostra un tetramero che, nell'assenza dei grappoli di ponti di sale, sembra essere stabilizzato da una rete di molecole di acqua ordinate e da Cl(-) che si legano all'interfaccia dimero-dimero. Il ripiegamento del doppio mutante e quello della forma selvatica dimerica sono quasi identiche (la deviazione r.m.s. tra equivalenti C-alfa è del 0.39 A). Gli ioni di cloruro sono osservati anche alle interfacce monomero-monomero del mutante, contribuendo alla stabilità di ogni dimero rispetto alla dissociazione a basso sale. I nostri risultati sostengono l'ipotesi che il vasto legame di acqua e di sale è un'importante caratteristica dell'adattamento ad un ambiente alofilico.
Riassunto tradotto da MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine.
A proposito di questa Struttura
1GT2 è una struttura a 2 catene di sequenze di Haloarcula marismortui. Dalle informazioni cristallografiche completi sono disponibili su OCA.
Riferimento
- Irimia A, Ebel C, Madern D, Richard SB, Cosenza LW, Zaccai G, Vellieux FM. The Oligomeric states of Haloarcula marismortui malate dehydrogenase are modulated by solvent components as shown by crystallographic and biochemical studies. J Mol Biol. 2003 Feb 21;326(3):859-73. PMID:12581646
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