1rfm (Italian)

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===Sulfolactate Dehydrogenase di ''Methanocaldococcus jannaschii''===
===Sulfolactate Dehydrogenase di ''Methanocaldococcus jannaschii''===
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La struttura nel cristallo della sulfolactate dehydrogenase dal archaeon ipertermofilico e metanogenico ''Methanocaldococcus jannaschii'' è stata risolta a una risoluzione di 2.5 A (PDB id. 1RFM). L'unità asimmetrica contiene un tetramero di dimeri stretti. Questa struttura, in complesso con NADH, non contiene un dominio di collegamento al cofattore con topologia 'Rossmann-fold'. Invece, le strutture terziari e quaternarie indicano un nuovo ripiegamento. Il NADH è legato in una conformazione stesa in ogni sito attivo, in una maniera che spiega la specificità pro-S. Il collegamento del cofattore implica residui che appartengono ad ambo le sub-unità che fanno parte dei dimeri stretti, che sono perciò le più piccole unità attive enzimaticamente. La proteina fu trovata per essere un omo-dimero in soluzione da cromatografia di esclusione di taglia, ultracentrifugazione analitica e diffusione di neutroni a piccoli angoli. Diverse molecole furono esaminate come sostrati putativi. I risultati indicano l'esistenza di un meccanismo di discriminazione di sostrato che comporta interazioni elettrostatiche. Basato su omologia di sequenza ed analisi filogenetiche, altri enzimi furono classificati come appartenendo a questa nuova famiglia di (S)-2-hydroxyacid dehydrogenasi omologhi.
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La struttura nel cristallo della sulfolactate dehydrogenase dal archaeon ipertermofilo e metanogenico ''Methanocaldococcus jannaschii'' è stata risolta a una risoluzione di 2.5 A (PDB id. 1RFM). L'unità asimmetrica contiene un tetramero di dimeri stretti. Questa struttura, in complesso con NADH, non contiene un dominio di collegamento al cofattore con topologia 'Rossmann-fold'. Invece, le strutture terziari e quaternarie indicano un nuovo ripiegamento. Il NADH è legato in una conformazione stesa in ogni sito attivo, in una maniera che spiega la specificità pro-S. Il collegamento del cofattore implica residui che appartengono ad ambo le sub-unità che fanno parte dei dimeri stretti, che sono perciò le più piccole unità attive enzimaticamente. La proteina fu trovata per essere un omo-dimero in soluzione da cromatografia di esclusione di taglia, ultracentrifugazione analitica e diffusione di neutroni a piccoli angoli. Diverse molecole furono esaminate come sostrati putativi. I risultati indicano l'esistenza di un meccanismo di discriminazione di sostrato che comporta interazioni elettrostatiche. Basato su omologia di sequenza ed analisi filogenetiche, altri enzimi furono classificati come appartenendo a questa nuova famiglia di (S)-2-hydroxyacid dehydrogenasi omologhi.
Riassunto tradotto da MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine.
Riassunto tradotto da MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine.

Revision as of 21:09, 23 November 2009

PDB ID 1rfm

Drag the structure with the mouse to rotate
1rfm, resolution 2.50Å ()
Sites: , , , , , , and
Ligands:
Non-Standard Residues:
Gene: COMC, MDH, MJ1425 (Methanocaldococcus jannaschii)
Activity: (R)-2-hydroxyacid dehydrogenase, with EC number 1.1.1.272
Domains: Ldh_2
Resources: FirstGlance, OCA, PDBsum, RCSB
Coordinates: save as pdb, mmCIF, xml



Sulfolactate Dehydrogenase di Methanocaldococcus jannaschii

La struttura nel cristallo della sulfolactate dehydrogenase dal archaeon ipertermofilo e metanogenico Methanocaldococcus jannaschii è stata risolta a una risoluzione di 2.5 A (PDB id. 1RFM). L'unità asimmetrica contiene un tetramero di dimeri stretti. Questa struttura, in complesso con NADH, non contiene un dominio di collegamento al cofattore con topologia 'Rossmann-fold'. Invece, le strutture terziari e quaternarie indicano un nuovo ripiegamento. Il NADH è legato in una conformazione stesa in ogni sito attivo, in una maniera che spiega la specificità pro-S. Il collegamento del cofattore implica residui che appartengono ad ambo le sub-unità che fanno parte dei dimeri stretti, che sono perciò le più piccole unità attive enzimaticamente. La proteina fu trovata per essere un omo-dimero in soluzione da cromatografia di esclusione di taglia, ultracentrifugazione analitica e diffusione di neutroni a piccoli angoli. Diverse molecole furono esaminate come sostrati putativi. I risultati indicano l'esistenza di un meccanismo di discriminazione di sostrato che comporta interazioni elettrostatiche. Basato su omologia di sequenza ed analisi filogenetiche, altri enzimi furono classificati come appartenendo a questa nuova famiglia di (S)-2-hydroxyacid dehydrogenasi omologhi.

Riassunto tradotto da MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine.

A proposito di questa Struttura

1RFM è una struttura a 8 catene di sequenza di Methanocaldococcus jannaschii. Dalle informazioni cristallografiche completi sono disponibili su OCA.

Riferimento

  • Irimia A, Madern D, Zaccai G, Vellieux FM. Methanoarchaeal sulfolactate dehydrogenase: prototype of a new family of NADH-dependent enzymes. EMBO J. 2004 Mar 24;23(6):1234-44. Epub 2004 Mar 11. PMID:15014443 doi:10.1038/sj.emboj.7600147

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Fred Vellieux, Eran Hodis

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