2cf4 (Italian)
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Riassunto tradotto di MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine. | Riassunto tradotto di MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine. | ||
Revision as of 21:26, 23 November 2009
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| 2cf4, resolution 3.08Å () | |||||||
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| Ligands: | |||||||
| Non-Standard Residues: | |||||||
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| Resources: | FirstGlance, OCA, RCSB, PDBsum | ||||||
| Coordinates: | save as pdb, mmCIF, xml | ||||||
PYROCOCCUS HORIKOSHII TET1 PEPTIDASE PUO ASSEMBLARE IN UN TETRAEDRO O UN GRANDE OTTAEDRO
La proteolisi cellulare usa grande peptidasi oligomeriche che giocano ruoli chiave nella regolazione di molti processi cellulari. La peptidase TET1, cobalto-attivata, dal Archaea ipertermofilo Pyrococcus horikoshii (PhTET1) si assembla come un tetraedro di 12 sub-unità e come una particella ottaedrale di 24 sub-unità. Ambo le strutture quaternarie furono risolte combinando cristallografia ai raggi X e dati di crio-microscopia elettronica. L'organizzazione interna delle particelle di PhTET1 rivela sistemi estremamente stesso-compartiti fatti di reti di canali di accesso, estese da grande camere catalitiche. I due edifici mostrano una attività di aminopeptidase, e le loro organizzazioni indicano meccanismi di navigazione di sostrato diversi da quelli descritti negli altri grandi complessi di peptidase. Comparato col tetraedro, l'ottaedro forma una struttura cavo e più allargata, rappresentando un tipo nuovo di complesso di peptidase gigante. PhTET1 assembla in due strutture quaternarie diverse a causa di contatti quasi-equivalenti che prima sono stati identificati solamente in capsidi di virus.
Riassunto tradotto di MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine.
A proposito di questa Struttura
2CF4 è una struttura a 1 catena di sequenza di Pyrococcus horikoshii. Dalle informazioni cristallografiche completi sono disponibili su OCA.
Riferimento
- Schoehn G, Vellieux FM, Asuncion Dura M, Receveur-Brechot V, Fabry CM, Ruigrok RW, Ebel C, Roussel A, Franzetti B. An archaeal peptidase assembles into two different quaternary structures: A tetrahedron and a giant octahedron. J Biol Chem. 2006 Nov 24;281(47):36327-37. Epub 2006 Sep 14. PMID:16973604 doi:10.1074/jbc.M604417200
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