This old version of Proteopedia is provided for student assignments while the new version is undergoing repairs. Content and edits done in this old version of Proteopedia after March 1, 2026 will eventually be lost when it is retired in about June of 2026.
Apply for new accounts at the new Proteopedia. Your logins will work in both the old and new versions.
Trypsin (Hebrew)
From Proteopedia
| Line 43: | Line 43: | ||
</scene> | </scene> | ||
שונות , <scene name='Trypsin_(Hebrew)/Helixsheet/1'>המבנה השניוני</scene> של החלבון מכיל helix -ו β sheet המבנה בתמונה גובש כקומלפקס עם הורמון <scene name='Trypsin_(Hebrew)/Adh/2'>וזופרסין</scene> Vasopressin, הורמון זה מהווה מעכב לאנזימי סרין פרוטאז כדוגמת טריפסין. | שונות , <scene name='Trypsin_(Hebrew)/Helixsheet/1'>המבנה השניוני</scene> של החלבון מכיל helix -ו β sheet המבנה בתמונה גובש כקומלפקס עם הורמון <scene name='Trypsin_(Hebrew)/Adh/2'>וזופרסין</scene> Vasopressin, הורמון זה מהווה מעכב לאנזימי סרין פרוטאז כדוגמת טריפסין. | ||
| - | טריפסין: אחראי לביקוע קשר פפטידי | + | טריפסין: אחראי לביקוע קשר פפטידי של חומצה אמינית בעלת מטען חיובי, מבקע אחרי חומצות אמיניות ארגינין וליזין.וזופרסין נחשב למעכב חזק ויעיל, כוון שהוא נמשך ונכנס לאתר הפעיל של הטריפסין,בזכות המשיכה החשמלית של חומצה אספרטית בכיס הפעיל שהיא שלילית וארגינין החיובית הנמצאת בהורמון זה, וגם ע"י יצירת קשרי מימן, החומצה האמינית האחרונה שלו היא הארגינין, כך שלא מתקיים חיתוך אחריה. |
| - | + | ||
| + | |||
| + | |||
| + | |||
</p> | </p> | ||
Revision as of 18:32, 7 June 2012
|
המילה טריפסין מורכבת משתי מילים, המילה Tribo שפירושה משולש והמילה Trypsis שפירושה בלייה או עיכול. אנזים מסוג סרין פרוטאז המפרק קשרים פפטידיים בחלבון. טריפסין התגלה לראשונה על ידי Kuhne, שחקר את פעילות פרוטאוליטים של האנזים בשנת 1876. בשנת 1931 האנזים טוהר, ומאוחר יותר בשנת 1974 נקבע המבנה התלת מימדי של טריפסין. האנזים מיוצר ומופרש על-ידי תאים אקסוקריניים של הלבלב בצורת זימוגן (אנזים לא פעיל), הנקרא טריפסינוגן, שנהפך לצורה הפעילה שלו באמצעות האנזים אנטרוקינז בחלל המעי הדק- בתרסריון , וכך מתקבל הטריפסין הפעיל. טריפסין בתרסריון בעל יכולת לשפעל טריפסינוגנים אחרים ולהפוך אותם לצורה הפעילה. שפעול האנזים נעשה ע"י תהליך כימי כמו הידרוליזה שחושף את האתר הפעיל . שלב החלבון כזימוגן הכרחי על מנת לפגוע בחלבונים שלא לצורך, כך יש אפשרות לבקר את היכולת של טריפסין לפרק חלבונים בתנאים מסוימים.
אופן פעילותו ותנאים מיטביים
האנזים מפרק חלבונים לפטטידים שונים או לחומצות אמינו ע"י פרוק קשרים פפטידיים : הפרוק נעשה ע"י חיתוך הצד הקרבוקיסלי (C-terminal), של חומצות אמינו ליזין וארגינין (בתנאי שלא נמצאות בשרשרת לפני החומצה פרולין). המשיכה של חלבונים לאתר הפעיל של טריפסין נעשית ע"י משיכה חשמלית בין חומצות אמינו ליזין וארגינין הטעונות חיובית לבין חומצה אספרטית השלילית הנמצאת באתר הקטליטי של האנזים. האנזים פעיל בתנאים אופטימליים PH-8 (בניגוד לאנזים פפפסין הפועל ב pH חומצי ) ובטמפרטורה של 37 מעלות צלזיוס. של האנזים מכיל שלוש חומצות הקרויות "השילוש הקטליטי"- סרין, היסטדין וחומצה אספרטית
יישומים
נעשה מחקר יישומי רב עם אנזים זה כוון שניתן להפיק כמויות גדולות ומטוהרות . מעצם היותו סרין פרוטאז, הוא משמש ליישומים רבים, בניהם: מחקר על עיכול חלבונים וזיהוי הפפטידים שמתקבלים, שימושים ברפואה כגון המסת קרישי דם וטיפול בדלקת, הכנת מזון תינוקות ועוד.
מבנה
לאינזים טריפסין 223 שונות , של החלבון מכיל helix -ו β sheet המבנה בתמונה גובש כקומלפקס עם הורמון Vasopressin, הורמון זה מהווה מעכב לאנזימי סרין פרוטאז כדוגמת טריפסין. טריפסין: אחראי לביקוע קשר פפטידי של חומצה אמינית בעלת מטען חיובי, מבקע אחרי חומצות אמיניות ארגינין וליזין.וזופרסין נחשב למעכב חזק ויעיל, כוון שהוא נמשך ונכנס לאתר הפעיל של הטריפסין,בזכות המשיכה החשמלית של חומצה אספרטית בכיס הפעיל שהיא שלילית וארגינין החיובית הנמצאת בהורמון זה, וגם ע"י יצירת קשרי מימן, החומצה האמינית האחרונה שלו היא הארגינין, כך שלא מתקיים חיתוך אחריה.
