Trypsin (Hebrew)
From Proteopedia
Line 1: | Line 1: | ||
- | <Structure load='1yf4' size='400' frame='true' align='right' caption='Trypsin'scene name='Trypsin_(Hebrew)/ | + | <Structure load='1yf4' size='400' frame='true' align='right' caption='Trypsin'scene name='Trypsin_(Hebrew)/open/1'/> |
<p dir='rtl'> | <p dir='rtl'> |
Revision as of 12:33, 12 June 2012
|
המילה טריפסין מורכבת משתי מילים, המילה Tribo שפירושה משולש והמילה Trypsis שפירושה בלייה או עיכול. אנזים טריפסין הוא מסוג סרין פרוטאז המפרק קשרים פפטידיים בחלבון. טריפסין התגלה לראשונה על ידי Kuhne, שחקר את פעילות פרוטאוליטים של האנזים בשנת 1876. בשנת 1931 האנזים טוהר, ומאוחר יותר בשנת 1974 נקבע המבנה התלת מימדי של טריפסין. האנזים מיוצר ומופרש על-ידי תאים אקסוקריניים של הלבלב בצורת זימוגן (אנזים לא פעיל), הנקרא טריפסינוגן, שנהפך לצורה הפעילה שלו באמצעות האנזים אנטרוקינז בחלל המעי הדק- בתרסריון , וכך מתקבל הטריפסין הפעיל. טריפסין בתרסריון בעל יכולת לשפעל מולקולות נוספות של טריפסינוגן ולהפוך אותם לצורה הפעילה. שפעול האנזים נעשה ע"י תהליך חיתוך פרוטאוליטי שגורם לחשיפת האתר הפעיל של האנזים. שלב החלבון כזימוגן הכרחי על מנת שלא לפגוע בחלבונים שלא לצורך, כך יש אפשרות לבקר את היכולת של טריפסין לפרק חלבונים בתנאים מסוימים.
אופן פעילותו ותנאים מיטביים
האנזים טריפסין מפרק חלבונים לפטטידים שונים או לחומצות אמינו ע"י פרוק קשרים פפטידיים : הפרוק נעשה ע"י חיתוך הצד הקרבוקיסלי (C-terminal), של חומצות אמינו ליזין וארגינין (בתנאי שלא נמצאות בשרשרת לפני החומצה פרולין). המשיכה של חלבונים לאתר הפעיל של טריפסין נעשית ע"י משיכה חשמלית בין חומצות אמינו ליזין וארגינין הטעונות חיובית לבין חומצה אספרטית השלילית הנמצאת באתר הקטליטי של האנזים. האנזים פעיל בתנאים אופטימליים PH-8 (בניגוד לאנזים פפפסין הפועל ב pH חומצי ) ובטמפרטורה של 37 מעלות צלזיוס. של האנזים מכיל שלוש חומצות הקרויות "השילוש הקטליטי"- סרין , היסטדין וחומצה אספרטית (ניתן לעמוד על כל אחת מהחומצות בתמונה ולקבל אינפורמציה נוספת).
יישומים
נעשה מחקר יישומי רב עם אנזים זה כיוון שניתן להפיק כמויות גדולות ומטוהרות . מעצם היותו סרין פרוטאז, הוא משמש ליישומים רבים, בניהם: מחקר על עיכול חלבונים וזיהוי הפפטידים שמתקבלים, שימושים ברפואה כגון המסת קרישי דם וטיפול בדלקת, הכנת מזון תינוקות ועוד.
מבנה
לאינזים טריפסין 223 . בתמונה, כל סוג של חומצה אמינית מסומנת בצבע אחר. של החלבון מכיל helix (סגול) -ו β sheet (ירוק). המבנה בתמונה גובש כקומלפקס עם הורמון Vasopressin , הורמון זה מהווה מעכב לאנזימי סרין פרוטאז כדוגמת טריפסין. טריפסין, אחראי לביקוע קשר פפטידי של חומצה אמינית בעלת מטען חיובי, מבקע אחרי חומצות אמיניות ארגינין וליזין. וזופרסין נחשב למעכב חזק ויעיל, כוון שהוא נמשך ונכנס לאתר הפעיל של הטריפסין, בזכות בין החומצה אספרטית בכיס הפעיל שהיא שלילית וארגינין החיובית הנמצאת בהורמון זה, וגם ע"י יצירת קשרי מימן בין ציסטאין וארגינין בוזופרסין לסרין (214) לגליצין (216) בטריפסין, כלומר נוצר קשר חזק בין טריפסין לוזופרסין ובכך מהווה מעכב יעיל לאינזים זה .