We apologize for Proteopedia being slow to respond. For the past two years, a new implementation of Proteopedia has been being built. Soon, it will replace this 18-year old system. All existing content will be moved to the new system at a date that will be announced here.
Sandbox Reserved 601
From Proteopedia
(Difference between revisions)
| Line 7: | Line 7: | ||
מולקולת כימוטריפסין מורכבת משלוש שרשראות פוליפפטידיות A,B,C | מולקולת כימוטריפסין מורכבת משלוש שרשראות פוליפפטידיות A,B,C | ||
המחוברת על ידי שני קשרים דיסולפידיים. המולקולה שלו מקופלת בצורה מסובכת למבנה תלת מימדי של אליפסואיד דחוס, כאשר כל הקבוצות הטעונות מצויות על פני שטח הצולקולה, פרט לשלוש הממלאות תפקיד חיוני בקטליזה. | המחוברת על ידי שני קשרים דיסולפידיים. המולקולה שלו מקופלת בצורה מסובכת למבנה תלת מימדי של אליפסואיד דחוס, כאשר כל הקבוצות הטעונות מצויות על פני שטח הצולקולה, פרט לשלוש הממלאות תפקיד חיוני בקטליזה. | ||
| + | כימוטריפסין מזרז הידרוליזה של קשרים פפטידיים ואסטריים שליד שיירים בעלי קבוצה צדדית הידרופובית גדולה יחסית. הוא מבקע חלבונים ליד חומצות אמיניות פנילאלנין, טירוזין, טריפטופן ומתיונין, אולם הוא עושה זאת גם במידה פחותה ליד לאוצין, איזולאוצין, גלוטאמין ואספרגין. סלקטיביות זו מקורה במבנה האתר הפעיל של האנזים, המהווה מעין "כיס" הידופובי המרופד על ידי קבוצות צדדיות של חומצות אמיניות הידרופוביות ומשמש כאתר הקישור של הסובסטרט. הקונפורמציה של "כיס" זה מאפשרת לשיירים המרפדים אותו להשתתף באינטראקציות הידרופוביות עם קבוצות צדדיות לא קוטביות של חומצות אמיניות מתאימות על פני הסובסטרט. | ||
Revision as of 09:03, 27 June 2012
| This Sandbox is Reserved from 24/06/12, through 30/09/12 for use in the course "Advanced course in Biochemistry and Proteopedia" taught by Yael Shwartz and Yamit Sharaabi-Naor at the Weizmann Institute of Science. This reservation includes Sandbox Reserved 601 through Sandbox Reserved 635. |
To get started:
More help: Help:Editing |
|
כימוטריפסין הוא אנזים מערכת העיכול היכול לפרק חלבונים מולקולת כימוטריפסין מורכבת משלוש שרשראות פוליפפטידיות A,B,C המחוברת על ידי שני קשרים דיסולפידיים. המולקולה שלו מקופלת בצורה מסובכת למבנה תלת מימדי של אליפסואיד דחוס, כאשר כל הקבוצות הטעונות מצויות על פני שטח הצולקולה, פרט לשלוש הממלאות תפקיד חיוני בקטליזה.
כימוטריפסין מזרז הידרוליזה של קשרים פפטידיים ואסטריים שליד שיירים בעלי קבוצה צדדית הידרופובית גדולה יחסית. הוא מבקע חלבונים ליד חומצות אמיניות פנילאלנין, טירוזין, טריפטופן ומתיונין, אולם הוא עושה זאת גם במידה פחותה ליד לאוצין, איזולאוצין, גלוטאמין ואספרגין. סלקטיביות זו מקורה במבנה האתר הפעיל של האנזים, המהווה מעין "כיס" הידופובי המרופד על ידי קבוצות צדדיות של חומצות אמיניות הידרופוביות ומשמש כאתר הקישור של הסובסטרט. הקונפורמציה של "כיס" זה מאפשרת לשיירים המרפדים אותו להשתתף באינטראקציות הידרופוביות עם קבוצות צדדיות לא קוטביות של חומצות אמיניות מתאימות על פני הסובסטרט.