We apologize for Proteopedia being slow to respond. For the past two years, a new implementation of Proteopedia has been being built. Soon, it will replace this 18-year old system. All existing content will be moved to the new system at a date that will be announced here.
Sandbox-vp
From Proteopedia
(Difference between revisions)
| Line 5: | Line 5: | ||
'''אנזים אספרטואצילאז מזרז הידרוליזה של N-acetyl-l-aspartate לאספרטאט ואצטאט [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%95%D7%9E%D7%A8_%D7%9C%D7%91%D7%9F בחומר הלבן]'''. | '''אנזים אספרטואצילאז מזרז הידרוליזה של N-acetyl-l-aspartate לאספרטאט ואצטאט [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%95%D7%9E%D7%A8_%D7%9C%D7%91%D7%9F בחומר הלבן]'''. | ||
מחסור בפעילות זו מוביל לניוון של החומר הלבן של המוח והוא הגורם המוכח של מחלה גנטית "[http://en.wikipedia.org/wiki/Canavan_disease קנוואן], ", שהיא מחלה סופנית אצל ילדים קטנים. | מחסור בפעילות זו מוביל לניוון של החומר הלבן של המוח והוא הגורם המוכח של מחלה גנטית "[http://en.wikipedia.org/wiki/Canavan_disease קנוואן], ", שהיא מחלה סופנית אצל ילדים קטנים. | ||
| + | |||
| + | |||
| + | ==תפקיד של החלבון== | ||
| + | תפקיד של החלבון אספרטואצילאז הוא פירוק של חומצה אצטיל-אספרטית לאצטיל ואספרטט : | ||
| + | N-acyl-L-aspartate + H2O ⇄ a carboxylate + L-aspartate | ||
| + | |||
| + | כיצד מבנה האנזים מאפשר לו לזרז הידרוליזה ? N-acetyl-l-aspartate של | ||
| Line 10: | Line 17: | ||
המבנים חושפים שהדומיין של קצה N- טרמינלי של החלבון מאמץ כיפוף חלבוני(protein fold) הדומה לזה של הידרולאזות-תלויות-אבץ השייכות למשפחה של קרבוקסיפפטידזות (Caraboxypeptidases A). באתר הקטליטי של החלבון ניתן לצפות בדמיון מבני לזה של הקרבוקסיפפטידזות, למרות העובדה שהם זהים רק 10-13% ברצף הראשוני שלהם. כ-100 שיירים של חומצות אמיניות בקצה C-טרמינלי יוצרים דומיין גלובולרי עם לינקר הבנוי מ- 2 <scene name='Sandbox-vp/2gu2/2'>משטחי בטא</scene> (מסומנים בירוק) , שניתן לצפות בהם גם <scene name='Sandbox-vp/2gu2/3'>בגרף רמצ'נדרן</scene> הכרוך סביב קצה N-טרמינלי של הדומיינים. התעלה הארוכה המובילה לאתר הפעיל נוצרה על ידי מגע בין דומיינים N-ו-C טרמינלי. | המבנים חושפים שהדומיין של קצה N- טרמינלי של החלבון מאמץ כיפוף חלבוני(protein fold) הדומה לזה של הידרולאזות-תלויות-אבץ השייכות למשפחה של קרבוקסיפפטידזות (Caraboxypeptidases A). באתר הקטליטי של החלבון ניתן לצפות בדמיון מבני לזה של הקרבוקסיפפטידזות, למרות העובדה שהם זהים רק 10-13% ברצף הראשוני שלהם. כ-100 שיירים של חומצות אמיניות בקצה C-טרמינלי יוצרים דומיין גלובולרי עם לינקר הבנוי מ- 2 <scene name='Sandbox-vp/2gu2/2'>משטחי בטא</scene> (מסומנים בירוק) , שניתן לצפות בהם גם <scene name='Sandbox-vp/2gu2/3'>בגרף רמצ'נדרן</scene> הכרוך סביב קצה N-טרמינלי של הדומיינים. התעלה הארוכה המובילה לאתר הפעיל נוצרה על ידי מגע בין דומיינים N-ו-C טרמינלי. | ||
דומיין C טרמינלי ממוקדם בדרך שמונעת קישור יעיל של פוליפפטידים באתר הפעיל. המבנה חושף ששיירים 158-164 יכולים לעבור שינוי מרחבי שמתרחש עקב פתיחה וסגירה של פתח התעלה. לפי כך, קיימת היפוטיזה כי המנגנון הקטליטי של אספארטואצילאז קרוב למנגנון הקטליטי של קרבוקסיפפטידאזות. | דומיין C טרמינלי ממוקדם בדרך שמונעת קישור יעיל של פוליפפטידים באתר הפעיל. המבנה חושף ששיירים 158-164 יכולים לעבור שינוי מרחבי שמתרחש עקב פתיחה וסגירה של פתח התעלה. לפי כך, קיימת היפוטיזה כי המנגנון הקטליטי של אספארטואצילאז קרוב למנגנון הקטליטי של קרבוקסיפפטידאזות. | ||
| - | |||
| - | ==תפקיד של החלבון== | ||
| - | תפקיד של החלבון אספרטואצילאז הוא פירוק של חומצה אצטיל-אספרטית לאצטיל ואספרטט : | ||
| - | N-acyl-L-aspartate + H(2)O ⇄ a carboxylate + L-aspartate | ||
Revision as of 16:55, 27 February 2013
(Aspartoacylase) אספרטואצילאז
| |||||||||||
