Sandbox UNLPam 10
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La capacidad de la mioglobina para enlazar oxígeno depende del grupo hemo, que además le confiere su característico color rojo. <scene name='71/719556/Colorear_grupo_hemo/1'>colorear grupo hemo</scene> | La capacidad de la mioglobina para enlazar oxígeno depende del grupo hemo, que además le confiere su característico color rojo. <scene name='71/719556/Colorear_grupo_hemo/1'>colorear grupo hemo</scene> | ||
- | El grupo hemo consta de una parte orgánica y un átomo de hierro. La parte orgánica es la protoporfirina IX, formada por cuatro grupos pirrólicos unidos por medio de puentes metileno para formar un anillo tetrapirrólico. El átomo de hierro del hemo está ligado a los cuatro nitrógenos en el centro del anillo de la protoporfirina y a las histidinas presentes en la posición 63 y 94 las cuales sostienen al anillo pirrólico. Estos lugares se denominan la quinta y sexta posiciones de coordinación. La quinta posición se coordina con un residuo de histidina en la hélice F de la hemoglobina (histidina proximal), mientras que la sexta posición es ocupada por el oxígeno y desplaza el residuo HisF8. | + | El grupo hemo consta de una parte orgánica y un átomo de hierro. La parte orgánica es la protoporfirina IX, formada por cuatro grupos pirrólicos unidos por medio de puentes metileno para formar un anillo tetrapirrólico. El átomo de hierro del hemo está ligado a los cuatro nitrógenos en el centro del anillo de la protoporfirina y a las histidinas presentes en la posición 63 y 94 las cuales sostienen al anillo pirrólico. <scene name='71/719556/Histidina_63/1'>etiquetar histidina 63</scene>Estos lugares se denominan la quinta y sexta posiciones de coordinación. La quinta posición se coordina con un residuo de histidina en la hélice F de la hemoglobina (histidina proximal), mientras que la sexta posición es ocupada por el oxígeno y desplaza el residuo HisF8. |
Este movimiento de HisF8 produce el cambio conformacional de algunas regiones de la proteína, lo que favorece la liberación de oxígeno en las células deficientes de oxígeno, donde éste se requiere para la generación de energía metabólica dependiente de ATP. | Este movimiento de HisF8 produce el cambio conformacional de algunas regiones de la proteína, lo que favorece la liberación de oxígeno en las células deficientes de oxígeno, donde éste se requiere para la generación de energía metabólica dependiente de ATP. |
Revision as of 19:35, 10 December 2015
Mioglobina
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