User:Alejandro Porto/Sandbox 3
From Proteopedia
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:En el modelo de <scene name='60/603296/F2pa/3'>malla de alambre</scene>, en el que se representa tanto el esqueleto de la cadena polipeptídica como las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos, se aprecia la gran complejidad de esta molécula enzimática formada por <scene name='60/603296/F2pa/17'>363 aminoácidos</scene>. | :En el modelo de <scene name='60/603296/F2pa/3'>malla de alambre</scene>, en el que se representa tanto el esqueleto de la cadena polipeptídica como las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos, se aprecia la gran complejidad de esta molécula enzimática formada por <scene name='60/603296/F2pa/17'>363 aminoácidos</scene>. | ||
:Procedamos ahora a <scene name='60/603296/F2pa/5'>atenuar</scene> el conjunto de la cadena polipeptídica para centrar nuestra atención en el <scene name='60/603296/F2pa/6'>centro activo</scene> del enzima, una cavidad rodeada de <scene name='60/603296/F2pa/7'>9 residuos</scene> en la que encaja el <scene name='60/603296/F2pa/9'>sustrato</scene>, en este caso la molécula de ''fructosa-1,6-bifosfato''. | :Procedamos ahora a <scene name='60/603296/F2pa/5'>atenuar</scene> el conjunto de la cadena polipeptídica para centrar nuestra atención en el <scene name='60/603296/F2pa/6'>centro activo</scene> del enzima, una cavidad rodeada de <scene name='60/603296/F2pa/7'>9 residuos</scene> en la que encaja el <scene name='60/603296/F2pa/9'>sustrato</scene>, en este caso la molécula de ''fructosa-1,6-bifosfato''. | ||
| + | :Con el objeto de visualizar mejor el <scene name='60/603296/F2pa/10'>acoplamiento espacial</scene> entre e centro activo y la molécula de sustrato se representan ahora los aminoácidos del centro activo con sus átomos ampliados hasta su radio de Van der Waals. A continuación, nos alejamos para poder apreciar una vista general del <scene name='60/603296/F2pa/11'>complejo enzima-sustrato</scene>. | ||
| - | <scene name='60/603296/F2pa/10'>acoplamiento espacial</scene> | ||
| - | + | :Todos los modelos que hemos analizado corresponden a una única <scene name='60/603296/F2pa/15'>subunidad</scene> de la ''fructosa-bifosfato aldolasa'', que es en realidad una proteína oligomérica formada por cuatro subunidades que conforman un <scene name='60/603296/F2pa/16'>tetrámero</scene>. | |
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Revision as of 21:08, 9 January 2016
Área de pruebas
Enzimas: complejo enzima-sustrato
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- Utilizando modelos moleculares 3D vamos a realizar una aproximación a la relación espacial entre los enzimas y sus respectivos sustratos. Utilizaremos como ejemplo el enzima fructosa-bifosfato aldolasa, un enzima de la secuencia glucolítica que cataliza la escisión de la fructosa-1,6-bifosfato (su sustrato) para dar lugar a una molécula de gliceraldehido-3-fosfato y otra de dihidroxiacetona-fosfato. En la ventana de la derecha podemos apreciar, por medio de un , las estructuras secundarias predominantes en la molécula de la fructosa-bifosfato aldolasa.
- En el modelo de , en el que se representa tanto el esqueleto de la cadena polipeptídica como las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos, se aprecia la gran complejidad de esta molécula enzimática formada por .
- Procedamos ahora a el conjunto de la cadena polipeptídica para centrar nuestra atención en el del enzima, una cavidad rodeada de en la que encaja el , en este caso la molécula de fructosa-1,6-bifosfato.
- Con el objeto de visualizar mejor el entre e centro activo y la molécula de sustrato se representan ahora los aminoácidos del centro activo con sus átomos ampliados hasta su radio de Van der Waals. A continuación, nos alejamos para poder apreciar una vista general del .
- Todos los modelos que hemos analizado corresponden a una única de la fructosa-bifosfato aldolasa, que es en realidad una proteína oligomérica formada por cuatro subunidades que conforman un .
