This old version of Proteopedia is provided for student assignments while the new version is undergoing repairs. Content and edits done in this old version of Proteopedia after March 1, 2026 will eventually be lost when it is retired in about June of 2026.
Apply for new accounts at the new Proteopedia. Your logins will work in both the old and new versions.
User:Alejandro Porto/Sandbox 3
From Proteopedia
(Difference between revisions)
| Line 16: | Line 16: | ||
:::En el modelo de <scene name='60/603296/F2pa/3'>malla de alambre</scene>, en el que se representa tanto el esqueleto de la cadena polipeptídica como las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos, se aprecia la gran complejidad de esta molécula enzimática formada por <scene name='60/603296/F2pa/17'>363 aminoácidos</scene>. | :::En el modelo de <scene name='60/603296/F2pa/3'>malla de alambre</scene>, en el que se representa tanto el esqueleto de la cadena polipeptídica como las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos, se aprecia la gran complejidad de esta molécula enzimática formada por <scene name='60/603296/F2pa/17'>363 aminoácidos</scene>. | ||
:::Procedamos ahora a <scene name='60/603296/F2pa/5'>atenuar</scene> el conjunto de la cadena polipeptídica para centrar nuestra atención en el <scene name='60/603296/F2pa/6'>centro activo</scene> del enzima, una cavidad rodeada de <scene name='60/603296/F2pa/7'>9 residuos</scene> en la que encaja el <scene name='60/603296/F2pa/9'>sustrato</scene>, en este caso la molécula de ''fructosa-1,6-bifosfato''. | :::Procedamos ahora a <scene name='60/603296/F2pa/5'>atenuar</scene> el conjunto de la cadena polipeptídica para centrar nuestra atención en el <scene name='60/603296/F2pa/6'>centro activo</scene> del enzima, una cavidad rodeada de <scene name='60/603296/F2pa/7'>9 residuos</scene> en la que encaja el <scene name='60/603296/F2pa/9'>sustrato</scene>, en este caso la molécula de ''fructosa-1,6-bifosfato''. | ||
| - | :::Con el objeto de visualizar mejor el <scene name='60/603296/F2pa/10'>acoplamiento espacial</scene> entre e centro activo y la molécula de sustrato se representan ahora los aminoácidos del centro activo con sus átomos ampliados hasta su radio de Van der Waals. A continuación, nos alejamos para poder apreciar una vista general del <scene name='60/603296/F2pa/11'>complejo enzima-sustrato</scene>. | + | :::Con el objeto de visualizar mejor el <scene name='60/603296/F2pa/10'>acoplamiento espacial</scene> entre e centro activo y la molécula de sustrato se representan ahora los aminoácidos del centro activo y la molécula de sustrato con sus átomos ampliados hasta su radio de Van der Waals. A continuación, nos alejamos para poder apreciar una vista general del <scene name='60/603296/F2pa/11'>complejo enzima-sustrato</scene>. |
:::Todos los modelos que hemos analizado corresponden a una única <scene name='60/603296/F2pa/15'>subunidad</scene> de la ''fructosa-bifosfato aldolasa'', que es en realidad una proteína oligomérica formada por cuatro subunidades que conforman un <scene name='60/603296/F2pa/16'>tetrámero</scene>. | :::Todos los modelos que hemos analizado corresponden a una única <scene name='60/603296/F2pa/15'>subunidad</scene> de la ''fructosa-bifosfato aldolasa'', que es en realidad una proteína oligomérica formada por cuatro subunidades que conforman un <scene name='60/603296/F2pa/16'>tetrámero</scene>. | ||
Revision as of 21:13, 9 January 2016
Área de pruebas
Enzimas: complejo enzima-sustrato
|
- Utilizando modelos moleculares 3D vamos a realizar una aproximación a la relación espacial entre los enzimas y sus respectivos sustratos. Utilizaremos como ejemplo el enzima fructosa-bifosfato aldolasa, un enzima de la secuencia glucolítica que cataliza la escisión de la fructosa-1,6-bifosfato (su sustrato) para dar lugar a una molécula de gliceraldehido-3-fosfato y otra de dihidroxiacetona-fosfato. En la ventana de la derecha podemos apreciar, por medio de un , las estructuras secundarias predominantes en la molécula de la fructosa-bifosfato aldolasa.
- En el modelo de , en el que se representa tanto el esqueleto de la cadena polipeptídica como las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos, se aprecia la gran complejidad de esta molécula enzimática formada por .
- Procedamos ahora a el conjunto de la cadena polipeptídica para centrar nuestra atención en el del enzima, una cavidad rodeada de en la que encaja el , en este caso la molécula de fructosa-1,6-bifosfato.
- Con el objeto de visualizar mejor el entre e centro activo y la molécula de sustrato se representan ahora los aminoácidos del centro activo y la molécula de sustrato con sus átomos ampliados hasta su radio de Van der Waals. A continuación, nos alejamos para poder apreciar una vista general del .
- Todos los modelos que hemos analizado corresponden a una única de la fructosa-bifosfato aldolasa, que es en realidad una proteína oligomérica formada por cuatro subunidades que conforman un .
